معلومة

لماذا يُشار أحيانًا إلى سينسيز ATP باسم ATPase؟

لماذا يُشار أحيانًا إلى سينسيز ATP باسم ATPase؟



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

لقد رأيت عدة مرات مصطلح "ATPase" المستخدم لما يمكن أن أعتبره سينسيز ATP. على سبيل المثال ، يحتوي النص الخاص بي على:

"يتم أيضًا تحفيز فسفرة ADP إلى ATP بواسطة إنزيم ATPase."

أنا لا أفهم هذا. بالتأكيد يجب تسمية الإنزيم الذي يحفز تخليق ATP باسم "سينسيز ATP" ، فلماذا يتم استخدام "ATPase" في هذه الحالة؟


كما كنا من قبل

لفهم سبب مواجهتك لـ ATP synthase المشار إليه باسم ATPase ، يجب أن تكون على دراية بالسياق التاريخي - العمل التجريبي الذي سبق معرفة بنية ووظيفة مركب الإنزيم الذي لدينا اليوم. شيء صغير:

دراسات أصلية لمكونات ما نعرف الآن أنه مركب قادر عليه تركيب لا يمكن تقييم ATP إلا من خلال قدرتها على تحلل ATP. على الرغم من أن هذه المكونات (F.1 و F1Fا) من نظام ميتوكوندريا يقترن بنقل الإلكترون إلى تخليق ATP ، واعتقد المؤلفون أن هذه المكونات كانت مسؤولة عن تخليق ATP ، وكانوا مضطرين للإشارة إليها من خلال النشاط الذي قاموا بتقييمه:1 ATPase و F1Fا) ATPase.

درس التاريخ

من المفيد التفكير في ورقة كتبها Kagawa and Racker ، نُشرت عام 1966 ، بعنوان:

التحليل الجزئي للإنزيمات التي تحفز الفسفرة التأكسدية VIII. خصائص أحد العوامل المؤثرة على حساسية الأوليغوميسين على تريفوسفاتيس الأدينوزين المتضخم "

أظهر هذا العمل أن جزءًا من الميتوكوندريا (Fا - يرمز الحرف "F" إلى "كسر") عند إضافته إلى "كسر" آخر (F1) ، الذي ظهر سابقًا أن له نشاط ATPase ، يمكن أن يمنح حساسية ATPase للتثبيط بواسطة oligomycin ، وهو مركب يثبط الفسفرة المؤكسدة في الميتوكوندريا السليمة. يوضح العنوان بوضوح أنهم كانوا يهدفون إلى فهم تخليق ATP ، لكنهم كانوا في المرحلة التي كان كل ما يمكنهم قياسه هو نشاط ATPase للكسور. لم يكن حتى عام 1973 أن Racker و Stoeckenius كانا قادرين على تصنيع ATP لأول مرة ، ولهذا كان عليهم استخدام نظام مختلف - الغشاء الأرجواني المفعل بالضوء لـ هالوباكتيريوم هالوبيوم. كان المفتاح هو دمج غشاء - بدونه لا يمكن أن يكون هناك تدرج بروتوني لدفع تخليق ATP ، ولهذا السبب المعزول F1Fا) لا يمكن للمركب أن يحفز تخليق ATP بمفرده.

لقد ولت تلك الأيام الآن

بدأت بنية مكونات سينسيز ATP في الظهور أخيرًا في التسعينيات ، وبعد ذلك بقي بلا شك أن F1 و Fا كانت الكسور جزءًا من سينسيز.

لذلك ، في وصف مركب الإنزيم كما نعرفه الآن ، لا يوجد عذر للإشارة إليه على أنه أي شيء آخر غير سينسيز ATP. علاوة على ذلك ، هناك حاجة خاصة لتجنب الالتباس مع غشاء ATPase (أدناه).

في رأيي ، أي كتاب مدرسي يشير إلى سينسيز ATP باعتباره ATPase قديم للغاية ويجب حرقه.

بالطبع ، أستثني الحسابات التاريخية ، طالما أن السياق واضح.

اختبار الحمض

توجد في بعض الخلايا مجمعات عبر الغشاء ، ترتبط هيكليًا بالميتوكوندريا (أو الغشاء البكتيري) سينسيز ATP ، والتي نكون ATPases. هذه هي الفراغ من النوع H.+- ATPases (V-ATPase) التي تستخدم طاقة التحلل المائي ATP لنقل أيونات الهيدروجين عبر أغشية بعض الأنسجة والعضيات. سبب آخر لعدم الإشارة إلى سينسيز ATP على أنه ATPase!


المصطلح الصحيح هو سينسيز ATP، والذي يستخدم تدرج البروتون لتكثيف الفوسفات و ADP في ATP. ATPase هو أي إنزيم يحفز التحلل المائي لـ ATP إلى ADP والفوسفات ، وعادة ما يقترن بتفاعل غير موات. ومع ذلك ، تجدر الإشارة إلى أن سينسيز ATP يمكن أن يعمل بشكل عكسي ، ليصبح أساسًا ATPase يعمل كمضخة بروتون. يمكن أن يحدث هذا مع وجود فائض من ATP ، ولكن هذا الموقف عادة ما يكون قاتلًا للخلية.

من الشائع أن تحفز الإنزيمات التفاعلات العكوسة. في حالة تحلل السكر على سبيل المثال ، يمكن عكس 7 من التفاعلات العشرة اللازمة لإنتاج البيروفات من الجلوكوز. وهذا يعني أن هذه الإنزيمات تُستخدم أيضًا في تكوين السكر ، مع تحفيز الإنزيمات الثلاثة المتبقية فقط بواسطة إنزيمات أخرى لا تشارك في تحلل السكر.


الهليوبكتيريا

غريغوري إس أورف ، كيفن إي ردينغ ، في الوحدة المرجعية في علوم الحياة ، 2021

سينسيز ATP

سينسيز ATP لـ هبت. متواضع تم تنقيته وتمييزه كيميائيًا حيويًا (Yang وآخرون. ، 2015). كان تكوين الإنزيم نموذجيًا لـ F1Fا تركيبات ATP: F13β3γδε واوا-abc9–12. (حجم Fالم يتم تحديد الحلقة -c.) كان نشاط ATPase للمركب كامنًا ولكن يمكن تنشيطه عن طريق العلاج ببعض المنظفات. ومن المثير للاهتمام ، على عكس البلاستيدات الخضراء F1Fا سينسيز ATP ، تم تثبيط نشاط ATPase للإنزيم الشمسي ، بدلاً من تنشيطه ، عن طريق فصل F1 رئيس.


بيولوجيا الخلية الوحدة 3: النقل عبر الأغشية

الناقلون:
- سلبي: تتحرك الأيونات لأسفل بتدرج التركيز. (على سبيل المثال ، أحادي القارب الجلوكوز. الجلوكوز هو جزيء كبير ، والقناة صغيرة جدًا بحيث لا يمكن ملاءمتها. كما أن بنية الجزيء مختلفة جدًا بحيث لا تتناسب مع القناة.
يربط ligand على جانب التركيز العالي للخلية ويطلق على جانب LOW CONCENTRATION (متحرك إلى أسفل التدرج). هذا أمر سهل ، ولا يلزم تغيير تقارب (جذب المستقبل للأيونات) لموقع الارتباط.

متساوي التوتر: توازن ث / H2O / Na.

Antiport: غشاء ينقل مادة في اتجاه واحد وأخرى في الاتجاه المعاكس.

(أ) تغيير فرق الجهد عبر الغشاء.

(ب) ارتباط ليجند كيميائي بالوجه خارج الخلية للقناة.

(ج) يجند ملزمة للوجه داخل الخلايا للقناة.

(ب) التشكل المغلق. تمت إزالة الوحدة الفرعية الزرقاء لإظهار المسام الداخلية. تضمن السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية سالبة الشحنة في أي من طرفي المسام (علامات ناقص حمراء) أن الأيونات المشحونة إيجابياً فقط ، وبشكل أساسي Na + و K + ، يمكن أن تمر. عندما لا يرتبط الأسيتيل كولين وتكون القناة في شكلها المغلق ، يتم حظر المسام بواسطة سلاسل جانبية من الأحماض الأمينية الكارهة للماء في منطقة البوابة.


لماذا يُشار أحيانًا إلى سينسيز ATP باسم ATPase؟ - مادة الاحياء

العامل المساعد هو مركب كيميائي غير بروتيني مرتبط بالبروتين وهو ضروري للنشاط البيولوجي للبروتين.

أهداف التعلم

التعرف على الأنواع المختلفة من العوامل المساعدة المشاركة في التفاعلات الكيميائية الحيوية

الماخذ الرئيسية

النقاط الرئيسية

  • عادةً ما تكون العوامل المساعدة عبارة عن إنزيمات ، ويمكن اعتبار العوامل المساعدة & # 8220 جزيئات مساعدة & # 8221 تساعد في التحولات الكيميائية الحيوية.
  • تتطلب بعض الإنزيمات أو مجمعات الإنزيمات العديد من العوامل المساعدة.
  • يتم تنفيذ كل فئة من تفاعلات النقل الجماعي بواسطة عامل مساعد معين ، وهو الركيزة لمجموعة من الإنزيمات التي تنتجها ، ومجموعة من الإنزيمات التي تستهلكها.

الشروط الاساسية

  • العامل المساعد: مادة ، خاصة الإنزيم أو المعدن ، يجب أن تكون موجودة حتى يعمل الإنزيم.
  • الانزيمات: الإنزيمات عبارة عن جزيئات بيولوجية كبيرة مسؤولة عن آلاف التحويلات الكيميائية البينية التي تحافظ على الحياة. إنها محفزات انتقائية للغاية ، تسرع بشكل كبير كل من معدل وخصوصية التفاعلات الأيضية ، من هضم الطعام إلى تخليق الحمض النووي.
  • تفاعل: التفاعل الكيميائي هو عملية تؤدي إلى تحويل مجموعة من المواد الكيميائية إلى مجموعة أخرى. من الناحية الكلاسيكية ، تشمل التفاعلات الكيميائية التغييرات التي تنطوي بشكل صارم على حركة الإلكترونات في تكوين وكسر الروابط الكيميائية بين الذرات ، ويمكن وصفها غالبًا بمعادلة كيميائية.
  • أبوينزيم: هالوينزيم غير نشط يفتقر إلى العامل المساعد

العامل المساعد هو مركب كيميائي غير بروتيني مرتبط بالبروتين وهو ضروري للنشاط البيولوجي للبروتين & # 8217. عادة ما تكون هذه البروتينات عبارة عن إنزيمات. يمكن اعتبار العوامل المساعدة & # 8220 جزيئات مساعدة & # 8221 التي تساعد في التحولات البيوكيميائية.

العامل المساعد: مركب نازع هيدروجين السكسينات يظهر العديد من العوامل المساعدة ، بما في ذلك الفلافين ومراكز الحديد والكبريت والهيم.

العوامل المساعدة إما عضوية أو غير عضوية. يمكن أيضًا تصنيفها اعتمادًا على مدى ارتباطها بإحكام بالإنزيم ، مع وجود عوامل مساعدة غير محكمة الارتباط تسمى الإنزيمات المساعدة والعوامل المساعدة المرتبطة بإحكام تسمى المجموعات الاصطناعية. تقصر بعض المصادر أيضًا استخدام المصطلح & # 8220cofactor & # 8221 على المواد غير العضوية. يسمى الإنزيم غير النشط بدون العامل المساعد بـ apoenzyme ، في حين أن الإنزيم الكامل مع العامل المساعد هو الإنزيم المجسم.

تتطلب بعض الإنزيمات أو مجمعات الإنزيمات العديد من العوامل المساعدة. على سبيل المثال ، يتطلب مركب نازعة هيدروجين البيروفات المركب متعدد الإنزيمات عند تقاطع تحلل السكر ودورة حمض الستريك خمسة عوامل مساعدة عضوية وأيون معدني واحد: بيروفوسفات الثيامين المرتبط بشكل غير محكم (TPP) ، مركب شحمي شحمي وفلافين أدينين ثنائي النوكليوتيد (FAD) ثنائي النوكليوتيدات الأدينين (NAD +) وأنزيم A (CoA) ، وأيون معدني (Mg2 +).

غالبًا ما تكون العوامل المساعدة العضوية عبارة عن فيتامينات أو مصنوعة من فيتامينات. يحتوي الكثير منها على نوكليوتيد أدينوزين أحادي الفوسفات (AMP) كجزء من بنيتها ، مثل ATP ، والإنزيم المساعد A ، و FAD ، و NAD +. قد يعكس هذا الهيكل المشترك أصلًا تطوريًا مشتركًا كجزء من الريبوزيمات في عالم RNA القديم. لقد تم اقتراح أن جزء AMP من الجزيء يمكن اعتباره نوعًا من & # 8220handle & # 8221 يستطيع الإنزيم من خلاله & # 8220grasp & # 8221 أن يبدل الإنزيم بين المراكز التحفيزية المختلفة.

يمكن تقسيم العوامل المساعدة إلى مجموعتين عريضتين: العوامل المساعدة العضوية ، مثل الفلافين أو الهيم ، والعوامل المساعدة غير العضوية ، مثل أيونات المعادن Mg2 + ، Cu + ، Mn2 + ، أو مجموعات الحديد والكبريت.

يمكن أن تكون الفيتامينات بمثابة سلائف للعديد من العوامل المساعدة العضوية (على سبيل المثال ، فيتامينات ب 1 ، ب 2 ، ب 6 ، ب 12 ، النياسين ، حمض الفوليك) أو كأنزيمات مساعدة بحد ذاتها (مثل فيتامين ج). ومع ذلك ، فإن الفيتامينات لها وظائف أخرى في الجسم. تحتوي العديد من العوامل المساعدة العضوية أيضًا على نيوكليوتيدات ، مثل ناقلات الإلكترون NAD و FAD ، والإنزيم المساعد A ، الذي يحمل مجموعات الأسيل. تم العثور على معظم هذه العوامل المساعدة في مجموعة كبيرة ومتنوعة من الأنواع ، وبعضها عالمي لجميع أشكال الحياة. الاستثناء من هذا التوزيع الواسع هو مجموعة من العوامل المساعدة الفريدة التي تطورت في الميثانوجينات ، والتي تقتصر على هذه المجموعة من العتائق.

يتضمن التمثيل الغذائي مجموعة واسعة من التفاعلات الكيميائية ، ولكن معظمها يقع تحت أنواع أساسية قليلة من التفاعلات التي تنطوي على نقل المجموعات الوظيفية. تسمح هذه الكيمياء الشائعة للخلايا باستخدام مجموعة صغيرة من الوسائط الأيضية لنقل المجموعات الكيميائية بين التفاعلات المختلفة. هذه المركبات الوسيطة لنقل المجموعة هي العوامل المساعدة العضوية غير المحكومة ، والتي تسمى غالبًا الإنزيمات المساعدة.

يتم تنفيذ كل فئة من تفاعلات النقل الجماعي بواسطة عامل مساعد معين ، وهو الركيزة لمجموعة من الإنزيمات التي تنتجها ومجموعة من الإنزيمات التي تستهلكها. مثال على ذلك هو نازعة الهيدروجين التي تستخدم نيكوتيناميد الأدينين ثنائي النوكليوتيد (NAD +) كعامل مساعد. هنا ، تقوم مئات الأنواع المنفصلة من الإنزيمات بإزالة الإلكترونات من ركائزها وتقليل NAD + إلى NADH. هذا العامل المساعد المختزل هو بعد ذلك ركيزة لأي من الاختزال في الخلية التي تتطلب الإلكترونات لتقليل ركائزها.

لذلك ، يتم إعادة تدوير هذه العوامل المساعدة باستمرار كجزء من عملية التمثيل الغذائي. كمثال ، الكمية الإجمالية لـ ATP في جسم الإنسان حوالي 0.1 مول. يتم تقسيم ATP باستمرار إلى ADP ، ثم تحويله مرة أخرى إلى ATP. لذلك ، في أي وقت ، يظل المبلغ الإجمالي لـ ATP + ADP ثابتًا إلى حد ما. تتطلب الطاقة التي تستخدمها الخلايا البشرية التحلل المائي من 100 إلى 150 مولًا من ATP يوميًا ، أي حوالي 50 إلى 75 كجم. في المواقف النموذجية ، يستهلك البشر وزن الجسم من ATP على مدار اليوم. هذا يعني أنه يتم إعادة تدوير كل جزيء ATP من 1000 إلى 1500 مرة يوميًا.

يستخدم المصطلح في مجالات أخرى من علم الأحياء للإشارة على نطاق أوسع إلى الجزيئات غير البروتينية (أو حتى البروتينية) التي إما تنشط أو تثبط أو مطلوبة لكي يعمل البروتين. على سبيل المثال ، يُطلق على الروابط الترابطية مثل الهرمونات التي ترتبط ببروتينات المستقبل وتنشطها اسم العوامل المساعدة أو المُنشّطات ، في حين يُطلق على الجزيئات التي تثبط بروتينات المستقبل اسم الكوابيس.


التنفس الهوائي مقابل التنفس اللاهوائي

في العالم الذي نعيش فيه ، تتنفس معظم الكائنات الحية التي نراها من حولنا الهواء ، وهو ما يقرب من 20٪ أكسجين. الأكسجين لدينا متقبل الإلكترون الطرفي. نسمي هذه العملية التنفس ، وتحديداً التنفس الهوائي. نتنفس الأكسجين ، وينتشر في خلايانا وإلى الميتوكوندريا لدينا حيث يتم استخدامه كمستقبل نهائي للإلكترونات من سلاسل نقل الإلكترونات لدينا. هذا هو التنفس الهوائي: عملية استخدام الأكسجين كمتقبل طرفي للإلكترون في سلسلة نقل الإلكترون.

في حين أننا قد نستخدم الأكسجين كمستقبل نهائي للإلكترون لسلاسل الجهاز التنفسي لدينا ، فقد تطورت عملية التنفس الأكثر عمومية في الوقت الذي لم يكن فيه الأكسجين مكونًا رئيسيًا في الغلاف الجوي. التنفس أو الفسفرة التأكسدية لا يحتاج إلى أكسجين على الإطلاق ، فهو يتطلب ببساطة مركبًا ذا قدرة اختزال عالية ليعمل كمستقبل طرفي للإلكترون. يمكن للعديد من الكائنات الحية استخدام مجموعة متنوعة من المركبات بما في ذلك النترات (NO3 -) ، النتريت (NO2 -) ، حتى الحديد (Fe +++) كمستقبلات نهائية للإلكترون. عندما يكون الأكسجين ليس متقبل الإلكترون الطرفي ، يشار إلى العملية باسم التنفس اللاهوائي. توفر قدرة الكائنات الحية على تغيير متقبل الإلكترون النهائي الخاص بها مرونة أيضية ويمكن أن تضمن بقاء أفضل إذا كان أي متقبل طرفي معين محدود العرض. فكر في هذا: في حالة عدم وجود الأكسجين ، نموت ولكن الكائن الحي الذي يمكنه استخدام متقبل إلكتروني طرفي مختلف يمكنه البقاء على قيد الحياة.

سؤال: ما الفرق بين التنفس اللاهوائي والتخمير؟

إليكم مقطع فيديو ممتعًا يفشل فيه شاب لطيف تمامًا في فهم ماهية التنفس اللاهوائي ، ويعلمنا بدلاً من ذلك عن التخمر. احذر من الإنترنت! أود أن أقول & مثل تحصل على ما تدفعه مقابل & quot ولكن هذا في الواقع موقع عليك أن تدفع مقابله!

مثال عام على بسيط ، 2 معقدة ETC

يوضح الشكل أدناه سلسلة نقل إلكترون عامة ، تتكون من مجمعين غشائيين متكاملين ، المركب الأولثور والمجمع IIثور. مانح إلكترون مخفض ، معين DH (مثل NADH أو FADH2) يقلل من المركب الأولثور مما يؤدي إلى ظهور الشكل المؤكسد D (مثل NAD + أو FAD). في الوقت نفسه ، يتم الآن تقليل المجموعة الاصطناعية داخل المركب I (تقبل الإلكترونات). في هذا المثال ، يكون تفاعل الأكسدة والاختزال طاردًا للطاقة ويقترن فرق الطاقة الحرة بالأنزيمات الموجودة في المركب I إلى الانتقال الداخلي للبروتون من جانب واحد من الغشاء إلى الجانب الآخر. النتيجة النهائية هي أن سطح واحد من الغشاء يصبح أكثر سالبة الشحنة ، بسبب زيادة أيونات الهيدروكسيل (OH-) والجانب الآخر يصبح موجب الشحنة بسبب زيادة البروتونات على الجانب الآخر. مجمع أناأحمر يمكن الآن تقليل مجموعة الأطراف الاصطناعية في المركب IIأحمر بينما يتأكسد في نفس الوقت بواسطة المركب IIثور. تنتقل الإلكترونات من المركب I إلى المركب II عبر تفاعلات الأكسدة والاختزال العفوية بالديناميكا الحرارية ، وتجدد المركب Iثور والتي يمكن أن تكرر العملية السابقة. مجمع IIأحمر يقلل A ، متقبل الإلكترون الطرفي لتجديد المركب IIثور وإنشاء الشكل المصغر لمستقبل الإلكترون الطرفي. في هذه الحالة ، يمكن للمركب II أيضًا نقل البروتون أثناء العملية. إذا كان A عبارة عن أكسجين جزيئي ، فسيتم إنتاج الماء (AH). عندما يكون A هو الأكسجين ، فإن مخطط التفاعل يعتبر نموذجًا لـ ETC الهوائي. ومع ذلك ، إذا كانت A نترات ، لا3 - ثم النتريت ، لا2 - يتم إنتاجه (AH) وسيكون هذا مثالاً على ملف االهوائية وما إلى ذلك.

سلسلة نقل الإلكترون المعقدة العامة 2. في الشكل ، DH هو المتبرع بالإلكترون (المتبرع مخفض) و D هو المتبرع المؤكسد. A هو متقبل الإلكترون المؤكسد و AH هو المنتج النهائي ، الشكل المختزل للمقبول. عندما يتأكسد DH إلى D ، تنتقل البروتونات عبر الغشاء ، تاركة فائضًا من أيونات الهيدروكسيل (سالبة الشحنة) على جانب واحد من الغشاء والبروتونات (موجبة الشحنة) على الجانب الآخر من الغشاء. يحدث نفس التفاعل في المركب II حيث يتم تقليل متقبل الإلكترون الطرفي إلى AH.

بناءً على الشكل أعلاه وباستخدام برج إلكتروني ، ما هو الفرق في الجهد الكهربائي إذا كانت (A) DH تساوي NADH و A تساوي O2 و (ب) DH هي NADH و A هي NO3 -. أي أزواج (أ أو ب) توفر أكبر قدر من الطاقة القابلة للاستخدام؟

في مثال النترات مقابل النتريت أعلاه ، كلا الشكلين المؤكسد والمختزل لهما شحنة ناقص 1. كيف تعرف الشكل الأكثر أكسدة؟

الشكل أعلاه به مشكلة - فهو يصور إلكترونًا عائمًا داخل الغشاء. لن يحدث هذا - الغشاء ليس & quotwire & quot ، إنه & quotinsulator & quot. يمكنك رسم نسختك المصححة.

نظرة مفصلة على التنفس الهوائي

لقد طورت الميتوكوندريا حقيقية النواة نوعًا فعالًا للغاية من الخلاصة (ETC). هناك أربعة مجمعات تتكون من بروتينات متعددة ومجموعاتها الاصطناعية. هذه المجمعات المسمى I من خلال IV الموضحة في الشكل أدناه. يشكل تجميع هذه المجمعات الأربعة ، جنبًا إلى جنب مع ناقلات الإلكترون المتنقلة المرتبطة بها ، سلسلة نقل الإلكترون. يوجد هذا النوع من سلسلة نقل الإلكترون في نسخ متعددة في غشاء الميتوكوندريا الداخلي لحقيقيات النوى.

سلسلة نقل الإلكترون عبارة عن سلسلة من ناقلات الإلكترون المدمجة في غشاء الميتوكوندريا الداخلي الذي ينقل الإلكترونات من NADH و FADH2 للأكسجين الجزيئي. في هذه العملية ، يتم ضخ البروتونات من مصفوفة الميتوكوندريا إلى الفضاء بين الغشاء ، ويتم تقليل الأكسجين لتكوين الماء.

مجمع أنا

للبدء ، يتم نقل إلكترونين إلى المجمع الأول على متن NADH. يتكون هذا المركب ، المسمى I ، من أحادي نيوكليوتيد الفلافين (FMN) وبروتين يحتوي على الحديد والكبريت (Fe-S). FMN ، المشتق من فيتامين ب2، المعروف أيضًا باسم الريبوفلافين ، هو واحد من عدة مجموعات صناعية أو عوامل مشتركة في سلسلة نقل الإلكترون. هؤلاء مجموعات الأطراف الصناعية (جزيء غير بروتيني مطلوب لنشاط البروتين) عبارة عن جزيئات عضوية أو غير عضوية غير ببتيدية مرتبطة بالبروتين ، تشتمل المجموعات الاصطناعية تساهميًا أو غير تساهمي على الإنزيمات المشتركة ، وهي مجموعات الإنزيمات الاصطناعية. الإنزيم في المركب I هو NADH dehydrogenase (المعروف أيضًا باسم NADH Q reductase) وهو بروتين كبير جدًا يحتوي على 45 سلسلة من الأحماض الأمينية. يمكن للمركب أن يضخ أربعة أيونات هيدروجين عبر الغشاء من المصفوفة إلى الفضاء بين الغشاء ، وبهذه الطريقة يتم إنشاء تدرج أيون الهيدروجين والحفاظ عليه بين جزأين مائيين يفصل بينهما غشاء الميتوكوندريا الداخلي.

س والمجمع الثاني

يستقبل المركب II مباشرة FADH2, FADH2إلكترونات لا تمر عبر المعقد الأول.المركب الذي يربط المجمعين الأول والثاني بالثالث هو ubiquinone (Q). جزيء Q قابل للذوبان في الدهون ويتحرك بحرية عبر لب الغشاء الكارهة للماء. بمجرد أن يتم تقليله ، (QH2) ، يوبيكوينون يسلم إلكتروناته إلى المركب التالي في سلسلة نقل الإلكترون. تستقبل Q الإلكترونات المشتقة من NADH من المركب I والإلكترونات المشتقة من FADH2 من المركب II ، بما في ذلك نازعة هيدروجين السكسينات. هذا الانزيم و FADH2 تشكل معقدًا صغيرًا يسلم الإلكترونات مباشرة إلى سلسلة نقل الإلكترون ، متجاوزًا المجمع الأول. نظرًا لأن هذه الإلكترونات تتجاوز وبالتالي لا تنشط مضخة البروتون في المجمع الأول ، يتم تصنيع عدد أقل من جزيئات ATP من FADH2 الإلكترونات. كما سنرى في القسم التالي ، يتناسب عدد جزيئات ATP التي تم الحصول عليها في النهاية مع عدد البروتونات التي يتم ضخها عبر غشاء الميتوكوندريا الداخلي.

المجمع الثالث

هناك الكثير من الأكسدة والاختزال تحدث في هذه الصورة. من هو المانح المنبع للإلكترونات القادمة إلى المجمع III؟ ما هو المركب / الجزيء الذي يقلل المركب 3؟

يتكون المركب الثالث من بروتينات تحمل عددًا من المجموعات الاصطناعية: السيتوكروم من النوع B ، والسيتوكروم من النوع C ، ومجموعة الحديد والكبريت ، ويسمى هذا المركب السيتوكروم. قبل الميلاد1 مركب. تحتوي بروتينات السيتوكروم (= & quot؛ صبغة خلوية & quot) على مجموعة اصطناعية تتضمن معدنًا مرتبطًا بالهيم. يشبه جزيء الهيم الهيم الموجود في الهيموجلوبين ، لكنه يحمل الإلكترونات وليس الأكسجين. نتيجة لذلك ، يتم تقليل وتأكسد أيون الحديد في قلبه أثناء مروره بالإلكترونات ، ويتأرجح بين حالات الأكسدة المختلفة: Fe ++ (مخفض) و Fe +++ (مؤكسد). تتميز جزيئات الهيم في السيتوكرومات بخصائص مختلفة قليلاً بسبب تأثيرات البروتينات المختلفة التي تربطها ، مما يعطي خصائص مختلفة قليلاً لكل مركب. يضخ المركب III البروتونات عبر الغشاء ويمرر إلكتروناته إلى السيتوكروم ج للنقل إلى المجمع الرابع من البروتينات والإنزيمات (السيتوكروم ج هو متقبل الإلكترونات من Q ومع ذلك ، بينما يحمل Q أزواجًا من الإلكترونات ، ويمكن للسيتوكروم ج أن يقبل واحدًا فقط في وقت).

السيتوكروم ج

ال مجمع السيتوكروم، أو CYT ج هو بروتين هيمبروتين صغير وجد مرتبطًا بشكل غير وثيق بالغشاء الداخلي للميتوكوندريا. إنه ينتمي إلى عائلة بروتينات السيتوكروم ج. السيتوكروم ج مكون أساسي في سلسلة نقل الإلكترون ، حيث يحمل إلكترونًا واحدًا. إنه قادر على الخضوع للأكسدة والاختزال حيث تتحول ذرة الحديد بين الأشكال الحديدية والحديدية ، ولكنها لا تربط الأكسجين. ينقل الإلكترونات بين المجمعات III (Coenzyme Q & ndash Cyt C reductase) و IV (Cyt C oxidase).

المركب الرابع ، أوكسيديز السيتوكروم سي

يحتوي هذا المجمع على مجموعتين من الهيم (واحدة في كل من السيتوكروميين ، a ، و a3) وثلاثة أيونات نحاسية (زوج من CuA وواحد CuB في السيتوكروم a3). تحتفظ السيتوكرومات بجزيء الأكسجين بإحكام شديد بين أيونات الحديد والنحاس حتى يتم تقليل الأكسجين تمامًا (يمكن للمتبرع ، السيتوكروم C ، توصيل إلكترون واحد فقط في كل مرة). ثم يلتقط الأكسجين المختزل اثنين من أيونات الهيدروجين من الوسط المحيط لتكوين الماء (H2س). تساهم إزالة أيونات الهيدروجين من النظام في التدرج الأيوني المستخدم في عملية الفسفرة المؤكسدة (بالإضافة إلى توفير - & # 8710G اللازمة لدفع عمليات اندرجونيك الأخرى).

إليك مقطع فيديو رائع يتضمن سلسلة نقل الإلكترون - أعتقد أنه مفيد جدًا ، تحقق من ذلك! يبدأ مع سينسيز ATP ، والذي لم نناقشه بعد ، لكن هذا جيد ، سوف يفسر سبب بناء الخلية لهذا التدرج البروتوني!

لدي مشكلة واحدة مع هذه الرسوم المتحركة: لا يوجد نقاش حقيقي حول كيفية عمل ضخ البروتون - المناقشة غامضة للغاية - قد يتخلص المرء من فكرة أن غازًا يتشكل داخل مجال مصفوفة NADH dehydrogenase (المركب I). في الواقع ، مضخة البروتون للمركب I مضمنة بالكامل داخل الغشاء ولا يتم توضيحها هنا على الإطلاق. يفترض أن هذا بسبب آلية الضخ موضوع نقاش. لأغراض هذه الفئة ، تحتاج ببساطة إلى معرفة - كما هو مذكور في الفيديو - أن التكوين endergonic لتدرج البروتون يتم تشغيله بواسطة تفاعلات الأكسدة والاختزال المفرطة. في NADH dehyrogenase ، يتضمن ذلك أكسدة NADH بواسطة فلافين داخل الإنزيم ، وبعض عمليات النقل الداخلية للإلكترونات داخل الإنزيم ، ثم نقل الإلكترون إلى كينون قابل للذوبان في الغشاء (الإنزيم المساعد Q) ، لتكوين كينول. يتم توضيح كل من عمليات النقل المكونة من إلكترونين أدناه ، مع عرض الجزيئات المؤكسدة أولاً.

هل يمكن أن يقلل NADH dehyrodrogenase NAD + وكذلك أكسدة NADH؟ تحت أي ظروف قد يحدث هذا؟


محتويات

تحتوي معظم الخلايا حقيقية النواة على ميتوكوندريا ، والتي تنتج ATP من منتجات دورة حامض الستريك وأكسدة الأحماض الدهنية وأكسدة الأحماض الأمينية. في غشاء الميتوكوندريا الداخلي ، الإلكترونات من NADH و FADH2 يمر عبر سلسلة نقل الإلكترون إلى الأكسجين ، والذي يتحول إلى ماء. [3] تتكون سلسلة نقل الإلكترون من سلسلة إنزيمية من متبرعات الإلكترونات ومقبولاتها. سيقوم كل مانح للإلكترون بتمرير الإلكترونات إلى متقبل أكثر كهربيًا ، والذي بدوره يتبرع بهذه الإلكترونات إلى متقبل آخر ، وهي عملية تستمر في السلسلة حتى يتم تمرير الإلكترونات إلى الأكسجين ، وهو أكثر متقبل إلكتروني طرفي وكهربائي في السلسلة. يؤدي مرور الإلكترونات بين المتبرع والمستقبل إلى إطلاق الطاقة ، والتي تُستخدم لتوليد تدرج بروتوني عبر غشاء الميتوكوندريا عن طريق "ضخ" البروتونات في الفضاء بين الغشاء ، مما ينتج عنه حالة ديناميكية حرارية لديها القدرة على القيام بعمل. تسمى هذه العملية برمتها الفسفرة المؤكسدة حيث يتم فسفرة ADP إلى ATP باستخدام التدرج الكهروكيميائي الذي تم تحديده بواسطة تفاعلات الأكسدة والاختزال في سلسلة نقل الإلكترون.

ناقلات الأكسدة والاختزال في الميتوكوندريا تحرير

تُستخدم الطاقة التي يتم الحصول عليها من خلال نقل الإلكترونات إلى أسفل سلسلة نقل الإلكترون لضخ البروتونات من مصفوفة الميتوكوندريا إلى الفضاء بين الغشاء ، مما يؤدي إلى إنشاء تدرج بروتوني كهروكيميائي (ΔpH) عبر الغشاء الداخلي للميتوكوندريا. هذا التدرج البروتوني مسؤول إلى حد كبير ولكن ليس حصريًا عن إمكانات غشاء الميتوكوندريا (ΔΨم). [4] يسمح لـ ATP synthase باستخدام تدفق H + عبر الإنزيم إلى المصفوفة لتوليد ATP من ثنائي فوسفات الأدينوزين (ADP) والفوسفات غير العضوي. يقبل المركب I (NADH coenzyme Q reductase المسمى I) الإلكترونات من الناقل الإلكتروني لدورة Krebs nicotinamide adenine dinucleotide (NADH) ، ويمررها إلى الإنزيم المساعد Q (ubiquinone المسمى Q) ، والذي يتلقى أيضًا الإلكترونات من المركب II (نازعة هيدروجين السكسينات المسمى II) . Q يمرر الإلكترونات إلى المركب III (السيتوكروم قبل الميلاد1 معقد المسمى III) ، والذي ينقلهم إلى السيتوكروم ج (CYT ج). CYT ج يمرر الإلكترونات إلى المركب الرابع (السيتوكروم ج أوكسيديز المسمى IV) ، والذي يستخدم الإلكترونات وأيونات الهيدروجين لتقليل الأكسجين الجزيئي إلى الماء.

تم تحديد أربعة مجمعات مرتبطة بالأغشية في الميتوكوندريا. كل منها عبارة عن هيكل غشاء معقد للغاية مضمن في الغشاء الداخلي. ثلاثة منهم مضخات بروتون. ترتبط الهياكل كهربائيًا بواسطة ناقلات الإلكترون القابلة للذوبان في الدهون وناقلات الإلكترون القابلة للذوبان في الماء. سلسلة نقل الإلكترون الشاملة:

مجمع أنا تحرير

في المركب I (NADH ubiquinone oxireductase ، النوع I NADH dehydrogenase ، أو معقد الميتوكوندريا I EC 1.6.5.3) ، تتم إزالة إلكترونين من NADH ونقلهما إلى حامل قابل للذوبان في الدهون ، ubiquinone (Q). المنتج المخفض ، يوبيكوينول (QH2) ، ينتشر بحرية داخل الغشاء ، وينقل المركب I أربعة بروتونات (H +) عبر الغشاء ، مما ينتج عنه تدرج بروتون. المجمع الأول هو أحد المواقع الرئيسية التي يحدث فيها تسرب الإلكترون المبكر للأكسجين ، وبالتالي فهو أحد المواقع الرئيسية لإنتاج الأكسيد الفائق. [5]

مسار الإلكترونات كالتالي:

يتأكسد NADH إلى NAD + ، عن طريق تقليل أحادي نيوكليوتيد الفلافين إلى FMNH2 في خطوة واحدة من إلكترونين. FMNH2 يتأكسد بعد ذلك في خطوتين من إلكترون واحد ، من خلال وسيط semiquinone. وهكذا ينتقل كل إلكترون من FMNH2 إلى مجموعة Fe-S ، من مجموعة Fe-S إلى ubiquinone (Q). ينتج عن نقل الإلكترون الأول شكل الجذور الحرة (semiquinone) لـ Q ، ويقلل نقل الإلكترون الثاني من شكل semiquinone إلى شكل ubiquinol ، QH2. خلال هذه العملية ، يتم نقل أربعة بروتونات من مصفوفة الميتوكوندريا إلى الفضاء بين الغشاء. [6] عندما تتأكسد الإلكترونات باستمرار وتتقلص في جميع أنحاء المعقد ، يتم إنتاج تيار إلكتروني بطول 180 أنجستروم للمركب داخل الغشاء. هذا التيار يدفع النقل النشط لأربعة بروتونات إلى الفضاء بين الغشاء لكل إلكترونين من NADH. [7]

مجمع II تحرير

في المركب II (إنزيم نازعة هيدروجين السكسينات أو إنزيم اختزال CoQ EC 1.3.5.1) يتم تسليم إلكترونات إضافية إلى تجمع الكينون (Q) التي تنشأ من السكسينات ويتم نقلها (عبر فلافين أدينين ثنائي النوكليوتيد (FAD)) إلى Q. يتكون المركب II من أربعة بروتينات الوحدات الفرعية: نازعة هيدروجين السكسينات ، (SDHA) نازعة هيدروجين السكسينات [يوبيكوينون] الوحدة الفرعية للحديد والكبريت ، الميتوكوندريا ، (SDHB) الوحدة الفرعية لمركب هيدروجيناز السكسينات C ، (SDHC) ومركب هيدروجيناز السكسينات ، الوحدة الفرعية D ، (SDHD). المانحون الآخرون للإلكترون (على سبيل المثال ، الأحماض الدهنية والجلسرين 3-فوسفات) يوجهون أيضًا الإلكترونات إلى Q (عبر FAD). المركب II هو مسار موازٍ لنقل الإلكترون إلى المركب 1 ، ولكن على عكس المركب 1 ، لا يتم نقل البروتونات إلى الفضاء بين الغشاء في هذا المسار. لذلك ، فإن المسار عبر المركب II يساهم بطاقة أقل في عملية سلسلة نقل الإلكترون الإجمالية.

المجمع الثالث تحرير

في المجمع الثالث (السيتوكروم قبل الميلاد1 معقدة أو CoQH2-سيتوكروم ج reductase EC 1.10.2.2) ، تساهم دورة Q في تدرج البروتون عن طريق امتصاص / إطلاق غير متماثل للبروتونات. تتم إزالة إلكترونين من QH2 في Qا الموقع ونقله بالتتابع إلى جزيئين من السيتوكروم ج، حامل إلكترون قابل للذوبان في الماء يقع داخل الفضاء بين الغشاء. يمر الإلكترونان الآخران بالتتابع عبر البروتين إلى Qأنا الموقع الذي يتم فيه تقليل جزء الكينون من يوبيكوينون إلى كينول. يتكون التدرج البروتوني من تأكسد كينول واحد (2 H 2 + e - >>) عند Qا موقع لتكوين كينون واحد (2 H 2 + e - >>) في Qأنا موقع. (في المجموع ، يتم نقل أربعة بروتونات: يقوم بروتونان بتقليل الكينون إلى كينول ويتم إطلاق بروتونين من جزيئين يوبيكوينول.)

عندما يتم تقليل نقل الإلكترون (عن طريق إمكانات غشاء عالية أو مثبطات تنفسية مثل antimycin A) ، قد يتسرب المركب III الإلكترونات إلى الأكسجين الجزيئي ، مما يؤدي إلى تكوين الأكسيد الفائق.

يتم تثبيط هذا المركب بواسطة dimercaprol (British Antilewisite ، BAL) و Napthoquinone و Antimycin.

مجمع التحرير الرابع

في المجمع الرابع (السيتوكروم ج أوكسيديز EC 1.9.3.1) ، تسمى أحيانًا السيتوكروم AA3 ، تتم إزالة أربعة إلكترونات من أربعة جزيئات من السيتوكروم ج وينتقل إلى الأكسجين الجزيئي (O2) ، وينتج جزيئين من الماء. يحتوي المجمع على أيونات النحاس المنسقة والعديد من مجموعات الهيم. في الوقت نفسه ، تتم إزالة ثمانية بروتونات من مصفوفة الميتوكوندريا (على الرغم من أن أربعة فقط تنتقل عبر الغشاء) ، مما يساهم في تدرج البروتون. لا تزال التفاصيل الدقيقة لضخ البروتون في المجمع الرابع قيد الدراسة. [8] السيانيد هو مثبط للمركب 4.

اقتران مع تحرير الفسفرة المؤكسدة

فرضية اقتران التناضح الكيميائي ، التي اقترحها بيتر دي ميتشل الحائز على جائزة نوبل في الكيمياء ، تقترن سلسلة نقل الإلكترون والفسفرة المؤكسدة بتدرج بروتوني عبر غشاء الميتوكوندريا الداخلي. يخلق تدفق البروتونات من مصفوفة الميتوكوندريا تدرجًا كهروكيميائيًا (تدرج بروتوني). يستخدم هذا التدرج FاF1 مركب سينسيز ATP لصنع ATP عن طريق الفسفرة المؤكسدة. يوصف سينسيز ATP أحيانًا بأنه المجمع الخامس من سلسلة نقل الإلكترون. [9] فا يعمل مكون سينسيز ATP كقناة أيونية توفر تدفق البروتون مرة أخرى إلى مصفوفة الميتوكوندريا. وهي تتألف من وحدات فرعية أ ، ب ، ج. تدخل البروتونات في الفضاء بين الأغشية للميتوكوندريا أولاً إلى مجمع سينسيز ATP من خلاله أ قناة الوحدة الفرعية. ثم تنتقل البروتونات إلى الوحدات الفرعية c. [10] عدد الوحدات الفرعية c التي تمتلكها يحدد عدد البروتونات التي ستحتاجها لتكوين F.ا دورة واحدة كاملة. على سبيل المثال ، في البشر ، هناك 8 وحدات فرعية ج ، وبالتالي هناك حاجة إلى 8 بروتونات. [11] بعد ج الوحدات الفرعية ، تدخل البروتونات أخيرًا باستخدام المصفوفة أ قناة الوحدة الفرعية التي تفتح في مصفوفة الميتوكوندريا. [10] يطلق هذا الارتداد طاقة حرة منتجة أثناء توليد الأشكال المؤكسدة من ناقلات الإلكترون (NAD + و Q). تُستخدم الطاقة الحرة لدفع تخليق ATP ، الذي يحفزه F1 مكون المجمع. [12]
يعتبر الاقتران مع الفسفرة المؤكسدة خطوة أساسية لإنتاج ATP. ومع ذلك ، في حالات محددة ، قد يكون فصل العمليتين مفيدًا من الناحية البيولوجية. يوفر بروتين الفصل ، الثرموجينين - الموجود في الغشاء الداخلي للميتوكوندريا للأنسجة الدهنية البنية - تدفقًا بديلًا للبروتونات إلى مصفوفة الميتوكوندريا الداخلية. هرمون الثيروكسين هو أيضًا مفكك طبيعي. ينتج عن هذا التدفق البديل توليد الحرارة بدلاً من إنتاج ATP. [13]

تحرير تدفق الإلكترون العكسي

تدفق الإلكترون العكسي ، هو نقل الإلكترونات عبر سلسلة نقل الإلكترون من خلال تفاعلات الأكسدة والاختزال العكسية. عادة ما تتطلب كمية كبيرة من الطاقة لاستخدامها ، وهذا يمكن أن يؤدي إلى تقليل الشكل المؤكسد للمتبرعين بالإلكترون. على سبيل المثال ، يمكن اختزال NAD + إلى NADH بواسطة المركب I. [14] هناك العديد من العوامل التي ثبت أنها تحفز تدفق الإلكترون العكسي. ومع ذلك ، يجب القيام بالمزيد من العمل لتأكيد ذلك. أحد الأمثلة على ذلك هو انسداد إنتاج ATP بواسطة سينسيز ATP ، مما يؤدي إلى تراكم البروتونات وبالتالي زيادة قوة دافعة البروتون ، مما يؤدي إلى تدفق الإلكترون العكسي. [15]

في حقيقيات النوى ، NADH هو أهم مانح للإلكترون. سلسلة نقل الإلكترون المرتبطة هي

NADHمجمع أناسالمجمع الثالثالسيتوكروم جالمجمع الرابعا2 أين المجمعات الأول والثالث و رابعا هي مضخات بروتون ، بينما Q و السيتوكروم ج هي ناقلات إلكترون متنقلة. متقبل الإلكترون هو الأكسجين الجزيئي.

في بدائيات النوى (البكتيريا والعتائق) ، يكون الوضع أكثر تعقيدًا ، نظرًا لوجود العديد من المتبرعين للإلكترون المختلفين والعديد من متقبلات الإلكترون المختلفة. سلسلة نقل الإلكترون المعممة في البكتيريا هي:

يمكن أن تدخل الإلكترونات السلسلة على ثلاثة مستويات: على مستوى نازعة الهيدروجين ، أو على مستوى تجمع الكينون ، أو على مستوى حامل الإلكترون السيتوكروم المتنقل. تتوافق هذه المستويات مع إمكانات الأكسدة والاختزال الأكثر إيجابية على التوالي ، أو تناقص الاختلافات المحتملة على التوالي بالنسبة إلى متقبل الإلكترون الطرفي. بعبارة أخرى ، تتوافق مع تغيرات طاقة جيبس ​​الحرة الأصغر حجمًا على التوالي لتفاعل الأكسدة والاختزال الكلي المتبرع → المتقبل.

تستخدم البكتيريا الفردية سلاسل نقل إلكترونية متعددة ، غالبًا في وقت واحد. يمكن أن تستخدم البكتيريا عددًا من المتبرعين الإلكترونيين المختلفين ، وعددًا من نازعات الهيدروجين المختلفة ، وعدد من الأكسيدازات والاختزال المختلفة ، وعدد من متقبلات الإلكترون المختلفة. على سبيل المثال، بكتريا قولونية (عند النمو الهوائي باستخدام الجلوكوز كمصدر للطاقة) يستخدم نوعين مختلفين من نازعات الهيدروجين من NADH واثنين من أوكسيدياز الكينول ، ليصبح المجموع أربع سلاسل نقل إلكترونية مختلفة تعمل في وقت واحد.

السمة المشتركة لجميع سلاسل نقل الإلكترون هي وجود مضخة بروتون لإنشاء تدرج كهروكيميائي فوق الغشاء. قد تحتوي سلاسل نقل الإلكترون البكتيرية على ما يصل إلى ثلاث مضخات بروتون ، مثل الميتوكوندريا ، أو قد تحتوي على واحدة أو اثنتين فقط. تحتوي دائمًا على مضخة بروتون واحدة على الأقل.

الجهات المانحة للإلكترون تحرير

في المحيط الحيوي الحالي ، أكثر الجهات المانحة للإلكترون شيوعًا هي الجزيئات العضوية. تسمى الكائنات الحية التي تستخدم الجزيئات العضوية كمصدر للإلكترون التغذية العضوية. التغذية العضوية (الحيوانات ، الفطريات ، الطلائعيات) و فوتوتروفس (النباتات والطحالب) تشكل الغالبية العظمى من جميع أشكال الحياة المألوفة.

يمكن لبعض بدائيات النوى استخدام المواد غير العضوية كمصدر للطاقة. يسمى هذا الكائن الحي أ ليثوتروف ("آكلى لحوم البشر"). تشمل الجهات المانحة للإلكترون غير العضوي الهيدروجين ، وأول أكسيد الكربون ، والأمونيا ، والنتريت ، والكبريت ، والكبريتيد ، وأكسيد المنغنيز ، والحديد الحديدية. تم العثور على ليثوتروفيس تنمو في التكوينات الصخرية على بعد آلاف الأمتار تحت سطح الأرض. نظرًا لحجم توزيعها ، قد يفوق عدد الكتل الصخرية في الواقع عددًا من التغذية العضوية والتغذية الضوئية في محيطنا الحيوي.

إن استخدام المتبرعين بالإلكترون غير العضوي كمصدر للطاقة له أهمية خاصة في دراسة التطور. يجب أن يكون هذا النوع من التمثيل الغذائي قد سبق منطقياً استخدام الجزيئات العضوية كمصدر للطاقة.

مجمع الأول والثاني تحرير

يمكن للبكتيريا استخدام عدد من المتبرعين الإلكترونيين المختلفين. عندما تكون المادة العضوية هي مصدر الطاقة ، فقد يكون المتبرع NADH أو سكسينات ، وفي هذه الحالة تدخل الإلكترونات في سلسلة نقل الإلكترون عبر NADH dehydrogenase (مشابه لـ مجمع أنا في الميتوكوندريا) أو نازعة هيدروجين السكسينات (على غرار مجمع II). يمكن استخدام نازعات الهيدروجين الأخرى لمعالجة مصادر الطاقة المختلفة: فورمات ديهيدروجينيز ، لاكتات ديهيدروجينيز ، جليسيرالديهيد -3 فوسفات ديهيدروجينيز ، H2 ديهيدروجينيز (هيدروجينيز) ، سلسلة نقل الإلكترون. بعض نازعات الهيدروجين هي أيضًا بمثابة ضخ بروتون للبروتونات ، والبعض الآخر يوجه الإلكترونات إلى تجمع الكينون. تُظهر معظم نازعات الهيدروجين تعبيرًا مستحثًا في الخلية البكتيرية استجابة لاحتياجات التمثيل الغذائي التي تسببها البيئة التي تنمو فيها الخلايا. في حالة نازعة هيدروجين اللاكتات في الإشريكية القولونية ، يتم استخدام الإنزيم هوائيًا بالاشتراك مع نازعات الهيدروجين الأخرى. إنه محفز ويتم التعبير عنه عندما يكون هناك تركيز عالٍ من DL- اللاكتات الموجود في الخلية. [ بحاجة لمصدر ]

تحرير ناقلات Quinone

الكينونات عبارة عن ناقلات متحركة وقابلة للذوبان في الدهون تنقل الإلكترونات (والبروتونات) بين مجمعات جزيئية كبيرة غير متحركة نسبيًا مدمجة في الغشاء. تستخدم البكتيريا يوبيكوينون (Coenzyme Q ، وهو نفس الكينون الذي تستخدمه الميتوكوندريا) والكينونات ذات الصلة مثل menaquinone (فيتامين K2). العتيقة في الجنس سلفولوبس استخدم caldariellaquinone. [16] يرجع استخدام الكينونات المختلفة إلى تغيرات طفيفة في إمكانات الأكسدة والاختزال. تحدث هذه التغييرات في إمكانات الأكسدة والاختزال بسبب التغيرات في بنية الكينون. قد يكون التغيير في إمكانات الأكسدة والاختزال لهذه الكينونات مناسبًا للتغيرات في متقبلات الإلكترون أو الاختلافات في إمكانات الأكسدة والاختزال في المجمعات البكتيرية. [17]

مضخات البروتون

أ مضخة البروتون هي أي عملية تخلق تدرجًا بروتونيًا عبر الغشاء. يمكن تحريك البروتونات فعليًا عبر الغشاء الذي يظهر في الميتوكوندريا مجمعات أنا و رابعا. يمكن الحصول على نفس التأثير من خلال تحريك الإلكترونات في الاتجاه المعاكس.والنتيجة هي اختفاء بروتون من السيتوبلازم وظهور بروتون في محيط البلازما. ميتوكوندريا المجمع الثالث يستخدم هذا النوع الثاني من مضخة البروتون ، التي تتوسطها كينون (دورة Q).

بعض نازعات الهيدروجين عبارة عن مضخات بروتون والبعض الآخر ليس كذلك. معظم الأكسيدات والاختزال عبارة عن مضخات بروتون ، لكن بعضها ليس كذلك. السيتوكروم قبل الميلاد1 هي عبارة عن مضخة بروتون توجد في العديد من البكتيريا ، ولكن ليس كلها (لا توجد في بكتريا قولونية). كما يوحي الاسم ، جرثومي قبل الميلاد1 يشبه الميتوكوندريا قبل الميلاد1 (المجمع الثالث).

ناقلات الإلكترون السيتوكروم تحرير

السيتوكرومات هي أصباغ تحتوي على الحديد. تم العثور عليها في بيئتين مختلفتين للغاية.

بعض السيتوكرومات عبارة عن ناقلات قابلة للذوبان في الماء تنقل الإلكترونات من وإلى الهياكل الجزيئية الكبيرة غير المتحركة الموجودة في الغشاء. حامل الإلكترون السيتوكروم المحمول في الميتوكوندريا هو السيتوكروم ج. تستخدم البكتيريا عددًا من ناقلات إلكترون السيتوكروم المتنقلة المختلفة.

تم العثور على السيتوكرومات الأخرى داخل الجزيئات الكبيرة مثل المجمع الثالث و المجمع الرابع. كما أنها تعمل كحاملات للإلكترون ، ولكن في بيئة مختلفة تمامًا ، داخل الجزيئية ، وذات حالة صلبة.

قد تدخل الإلكترونات في سلسلة نقل الإلكترون على مستوى حامل السيتوكروم المحمول أو الكينون. على سبيل المثال ، تدخل الإلكترونات من المانحين غير العضويين للإلكترون (النتريت والحديد الحديدية وسلسلة نقل الإلكترون) في سلسلة نقل الإلكترون على مستوى السيتوكروم. عندما تدخل الإلكترونات عند مستوى الأكسدة والاختزال أكبر من NADH ، يجب أن تعمل سلسلة نقل الإلكترون في الاتجاه المعاكس لإنتاج هذا الجزيء الضروري عالي الطاقة.

الأكسيدازات الطرفية والاختزال تحرير

عندما تنمو البكتيريا في البيئات الهوائية ، فإن متقبل الإلكترون النهائي (O2) إلى ماء بواسطة إنزيم يسمى an أوكسيديز. عندما تنمو البكتيريا في البيئات اللاهوائية ، يتم تقليل مستقبل الإلكترون النهائي بواسطة إنزيم يسمى اختزال. في الميتوكوندريا مجمع الغشاء الطرفي (المجمع الرابع) هو أوكسيديز السيتوكروم. تستخدم البكتيريا الهوائية عددًا من الأكسيدات الطرفية المختلفة. على سبيل المثال، بكتريا قولونية (اللاهوائية الاختيارية) لا تحتوي على السيتوكروم أوكسيديز أو أ قبل الميلاد1 مركب. في ظل الظروف الهوائية ، فإنه يستخدم نوعين مختلفين من أوكسيدات الكينول الطرفية (كلا مضخات البروتون) لتقليل الأكسجين إلى الماء.

يمكن تقسيم المركب البكتيري IV إلى فئات وفقًا للجزيئات التي تعمل كمستقبلات نهائية للإلكترون. أكاسيداز الصنف الأول عبارة عن أوكسيديز السيتوكروم ويستخدم الأكسجين كمتقبل طرفي للإلكترون. أكاسيداز الصنف الثاني هو أوكسيديز كينول ويمكن أن يستخدم مجموعة متنوعة من مستقبلات الإلكترون الطرفية. يمكن تقسيم كل من هذه الفئات إلى فئات بناءً على المكونات النشطة للاختزال التي تحتوي عليها. على سبيل المثال تعتبر الأكسيدات الطرفية Heme aa3 من الفئة 1 أكثر فاعلية من الأكسيدازات الطرفية من الفئة 2 [1]

البكتيريا اللاهوائية ، التي لا تستخدم الأكسجين كمتقبل طرفي للإلكترون ، لها اختزال طرفي فردي لمستقبلها النهائي. على سبيل المثال، بكتريا قولونية يمكن استخدام اختزال الفومارات ، اختزال النترات ، اختزال النتريت ، اختزال DMSO ، أو اختزال تريميثيلامين- N-oxide ، اعتمادًا على مدى توفر هذه المستقبلات في البيئة.

معظم الأكسيدات والاختزال الطرفية هي محرض. يتم تصنيعها من قبل الكائن الحي حسب الحاجة ، استجابة لظروف بيئية محددة.

متقبلو الإلكترون تحرير

مثلما يوجد عدد من المتبرعين للإلكترون المختلفين (المواد العضوية في التغذية العضوية ، والمواد غير العضوية في الليثوتروف) ، هناك عدد من متقبلات الإلكترون المختلفة ، العضوية وغير العضوية. في البكتيريا الهوائية واللاهوائية الاختيارية ، إذا كان الأكسجين متاحًا ، فإنه يستخدم دائمًا كمستقبل طرفي للإلكترون ، لأنه يولد أكبر تغيير في طاقة جيبس ​​الحرة وينتج أكبر قدر من الطاقة. [18]

في البيئات اللاهوائية ، يتم استخدام متقبلات إلكترونية مختلفة ، بما في ذلك النترات ، والنتريت ، والحديد الحديدي ، والكبريتات ، وثاني أكسيد الكربون ، والجزيئات العضوية الصغيرة مثل الفومارات.

في الفسفرة المؤكسدة ، يتم نقل الإلكترونات من مانح إلكترون منخفض الطاقة مثل NADH إلى متقبل مثل O2) من خلال سلسلة نقل الإلكترون. في الفسفرة الضوئية ، يتم استخدام طاقة ضوء الشمس يزيد مانح إلكترون عالي الطاقة يمكنه بعد ذلك تقليل المكونات النشطة للاختزال. ثم تقترن هذه المكونات بتوليف ATP عبر إزفاء البروتون بواسطة سلسلة نقل الإلكترون. [8]

يمكن اعتبار سلاسل نقل الإلكترون ، مثل سلسلة الميتوكوندريا ، حالة خاصة للأنظمة البكتيرية. يستخدمون ناقلات كينون متنقلة وقابلة للذوبان في الدهون (فيلوكينون وبلاستوكينون) وناقلات متحركة وقابلة للذوبان في الماء (السيتوكرومات وسلسلة نقل الإلكترون). تحتوي أيضًا على مضخة بروتون. مضخة البروتون في الكل سلاسل التمثيل الضوئي تشبه الميتوكوندريا المجمع الثالث. تعتقد نظرية التكاثر الشائعة أن كلا العضيتين ينحدران من البكتيريا.


ما هو ATP؟ [عودة إلى الأعلى]

تتطلب جميع الخلايا الحية طاقة ، ويتم توفير هذه الطاقة عن طريق التنفس.

الجلوكوز + الأكسجين - ثاني أكسيد الكربون + الماء (+ الطاقة)

ما هو شكل هذه الطاقة؟ إنها في شكل طاقة كيميائية مخزنة في مركب يسمى ATP (أدينوسين ثلاثي الفوسفات). لذا فإن كل ما يفعله التنفس حقًا هو تحويل الطاقة الكيميائية المخزنة في الجلوكوز إلى طاقة كيميائية مخزنة في ATP. ATP عبارة عن نيوكليوتيدات ، أحد الأربعة الموجودة في الحمض النووي (انظر الوحدة 2) ، ولكن له أيضًا هذه الوظيفة الأخرى كجزيء لتخزين الطاقة. يتكون ATP من ADP والفوسفات ( ص4 3- ) ، يختصر إلى P.أنا):

تستخدم جميع العمليات في الخلية التي تتطلب طاقة (مثل تقلص العضلات والنقل النشط والتخليق الحيوي) ATP لتوفير تلك الطاقة. لذا فإن كل هذه العمليات تتضمن إنزيمات ATPase، والتي تحفز انهيار ATP إلى ADP + P.أنا، والاستفادة من الطاقة المنبعثة. لذلك يتم تدوير جزيئات ATP في الخلية باستمرار بين ATP و ADP + Pأنا.


الملخص

إن مركب ATP للميتوكوندريا عبارة عن مركب إنزيمي متعدد المقاييس بوزن جزيئي إجمالي يبلغ حوالي 600000 دا. سينسيز ATP عبارة عن محرك جزيئي يتكون من جزأين منفصلين: F1 و Fا. يقع طراز F1 يحتوي الجزء على المواقع المحفزة لتخليق ATP ويبرز في مصفوفة الميتوكوندريا. Fا تشكل توربين بروتون مدمج في الغشاء الداخلي ومتصل بدوار F1. إن تدفق البروتونات المتدفقة إلى أسفل منحدر محتمل يعزز دوران الجزء المتحرك الذي يقود تخليق ATP. وبالتالي ، فإن تدفق البروتونات على الرغم من Fا يقترن بتوليف ATP. ستناقش هذه المراجعة علاقة التركيب / الوظيفة في سينسيز ATP على النحو الذي تحدده الدراسات البيوكيميائية والبلورية والوراثية. سيتم التركيز على ربط علاقة التركيب / الوظيفة بفهم كيفية تأثير الطفرات المسببة للمرض أو تعدد الأشكال المفترضة للنيوكليوتيدات المفردة (SNPs) في الجينات التي تشفر الوحدات الفرعية لمركب ATP على وظيفة الإنزيم وصحة الفرد. ستبدأ المراجعة بتلخيص الفهم الحالي لتكوين الوحدة الفرعية للإنزيم ودور الوحدات الفرعية متبوعة بمناقشة حول الطفرات المعروفة وتأثيرها على نشاط سينسيز ATP. ستختتم المراجعة بملخص للطفرات في الجينات التي ترمز الوحدات الفرعية من سينسيز ATP المعروف أنها مسؤولة عن الأمراض البشرية ، ومناقشة موجزة حول تعدد الأشكال.


النقل الأساسي النشط

تحافظ مضخة الصوديوم والبوتاسيوم على التدرج الكهروكيميائي للخلايا الحية عن طريق تحريك الصوديوم داخل الخلية والبوتاسيوم خارجها.

أهداف التعلم

صف كيف تحرك الخلية الصوديوم والبوتاسيوم خارج الخلية وداخلها مقابل تدرجها الكهروكيميائي

الماخذ الرئيسية

النقاط الرئيسية

  • تقوم مضخة الصوديوم والبوتاسيوم بتحريك K + داخل الخلية أثناء تحريك Na + بنسبة ثلاثة Na + لكل اثنين من أيونات K +.
  • عندما يشير إنزيم الصوديوم - البوتاسيوم - ATPase إلى الخلية ، يكون له تقارب كبير مع أيونات الصوديوم ويربط ثلاثة منها ، مما يؤدي إلى تحلل ATP وتغيير الشكل.
  • عندما يتغير شكل الإنزيم ، فإنه يعيد توجيه نفسه نحو خارج الخلية ، ويتم إطلاق أيونات الصوديوم الثلاثة.
  • يسمح الشكل الجديد للإنزيم & # 8217s بربط اثنين من البوتاسيوم وفصل مجموعة الفوسفات ، ويعيد البروتين الناقل نفسه نحو داخل الخلية.
  • يتغير شكل الإنزيم مرة أخرى ، ويطلق أيونات البوتاسيوم في الخلية.
  • بعد إطلاق البوتاسيوم في الخلية ، يرتبط الإنزيم بثلاثة أيونات الصوديوم ، مما يؤدي إلى إعادة العملية مرة أخرى.

الشروط الاساسية

  • مضخة كهربائية: مضخة أيونية تولد صافي تدفق الشحن نتيجة لنشاطها.
  • Na + -K + ATPase: إنزيم موجود في غشاء البلازما لجميع الخلايا الحيوانية الذي يضخ الصوديوم من الخلايا أثناء ضخ البوتاسيوم في الخلايا.

النقل الأساسي النشط

يسمح النقل النشط الأساسي الذي يعمل مع النقل النشط للصوديوم والبوتاسيوم بحدوث النقل النشط الثانوي. لا تزال طريقة النقل الثانوية تعتبر نشطة لأنها تعتمد على استخدام الطاقة كما يفعل النقل الأولي.

النقل الفعال للصوديوم والبوتاسيوم: يحرك النقل الأساسي النشط الأيونات عبر الغشاء ، مما يخلق تدرجًا كهروكيميائيًا (النقل الكهربائي).

من أهم المضخات في خلايا الحيوانات هي مضخة الصوديوم والبوتاسيوم (Na + -K + ATPase) ، والتي تحافظ على التدرج الكهروكيميائي (والتركيزات الصحيحة لـ Na + و K +) في الخلايا الحية. تقوم مضخة الصوديوم والبوتاسيوم بتحريك اثنين K + داخل الخلية أثناء تحريك ثلاثة Na + خارج الخلية. يوجد Na + -K + ATPase في شكلين ، اعتمادًا على اتجاهه نحو الداخل أو الخارج للخلية وتقاربها مع أيونات الصوديوم أو البوتاسيوم. تتكون العملية من الخطوات الست التالية:

  • مع توجيه الإنزيم نحو الجزء الداخلي للخلية ، يكون للناقل تقارب كبير لأيونات الصوديوم. ترتبط ثلاثة أيونات الصوديوم بالبروتين.
  • يتم تحلل ATP بواسطة حامل البروتين ، وترتبط به مجموعة فوسفات منخفضة الطاقة.
  • نتيجة لذلك ، يغير الناقل شكله ويعيد توجيه نفسه نحو الجزء الخارجي من الغشاء. ينخفض ​​تقارب البروتين & # 8217s للصوديوم ، وتترك أيونات الصوديوم الثلاثة الحامل.
  • يؤدي تغيير الشكل إلى زيادة تقارب الناقل & # 8217s لأيونات البوتاسيوم ، ويرتبط اثنان من هذه الأيونات بالبروتين. بعد ذلك ، تنفصل مجموعة الفوسفات منخفضة الطاقة عن الناقل.
  • مع إزالة مجموعة الفوسفات وإرفاق أيونات البوتاسيوم ، يعيد البروتين الحامل وضعه نحو داخل الخلية.
  • البروتين الحامل ، في تكوينه الجديد ، لديه تقارب منخفض للبوتاسيوم ، ويتم إطلاق الأيونات في السيتوبلازم. يمتلك البروتين الآن تقاربًا أكبر مع أيونات الصوديوم ، وتبدأ العملية مرة أخرى.

حدثت عدة أشياء نتيجة لهذه العملية. في هذه المرحلة ، يوجد عدد أكبر من أيونات الصوديوم خارج الخلية أكثر من الداخل وأيونات البوتاسيوم في الداخل أكثر من الخارج. لكل ثلاثة أيونات من الصوديوم تتحرك للخارج ، يتحرك اثنان من أيونات البوتاسيوم إلى الداخل. ينتج عن ذلك أن يكون الجزء الداخلي أكثر سالبة قليلاً بالنسبة إلى الخارج. هذا الاختلاف في المسؤولية مهم في تهيئة الظروف اللازمة للعملية الثانوية. لذلك ، فإن مضخة الصوديوم والبوتاسيوم هي مضخة كهربائية (مضخة تخلق عدم توازن في الشحن) ، مما يؤدي إلى اختلال التوازن الكهربائي عبر الغشاء ويساهم في إمكانات الغشاء.


لماذا يُشار أحيانًا إلى سينسيز ATP باسم ATPase؟ - مادة الاحياء


ATP: الطاقة المثالية
عملة الخلية

جيري بيرجمان ، دكتوراه.
& نسخ 1999 بواسطة Creation Research Society. كل الحقوق محفوظة. مستخدمة بإذن.
ظهر هذا المقال لأول مرة في المجلد. 36 ، رقم 1 للمجلة ربع السنوية لجمعية أبحاث الإبداع ،
مجلة خاضعة لاستعراض الأقران تنشرها جمعية Creation Research.

الملخص

يتم تقييم جزيء العملة الرئيسي للطاقة في الخلية ، ATP ، في سياق الخلق. هذا الجزيء المعقد ضروري لجميع أشكال الحياة من أبسطها إلى أكثرها تعقيدًا. إنها واحدة فقط من ملايين الآلات النانوية المعقدة للغاية التي يجب تصميمها من أجل وجود الحياة على الأرض. هذا المحرك هو مثال ممتاز على التعقيد غير القابل للاختزال لأنه ضروري في مجمله حتى يبقى أبسط أشكال الحياة على قيد الحياة.

مقدمة

التين. 1. مناظر ATP والهياكل ذات الصلة.

جزيء ضخم مهم للغاية & # 151 يمكن مناقشته & ldquosecond من حيث الأهمية فقط للحمض النووي & rdquo & # 151is ATP. ATP عبارة عن آلة نانوية معقدة تعمل بمثابة عملة الطاقة الأولية للخلية (Trefil ، 1992 ، ص 93). الماكينة النانوية عبارة عن آلة معقدة دقيقة الحجم ذات حجم مجهري تتناسب مع التعريف القياسي للآلة. ATP هو المركب عالي الطاقة الموزع على نطاق واسع داخل جسم الإنسان & ldquomost (ريتر ، 1996 ، ص 301). هذا الجزيء في كل مكان هو & ldquoused لبناء جزيئات معقدة ، والعضلات ، وتوليد الكهرباء في الأعصاب ، واليراعات الخفيفة. جميع مصادر الوقود في الطبيعة ، وجميع المواد الغذائية للكائنات الحية ، تنتج ATP ، والتي بدورها تعمل تقريبًا على تشغيل كل نشاط للخلية والكائن الحي. تخيل الارتباك الأيضي إذا لم يكن الأمر كذلك: فكل نوع من المواد الغذائية المتنوعة سيولد عملات طاقة مختلفة ، وسيتعين على كل مجموعة كبيرة من الوظائف الخلوية التداول بعملتها الفريدة & rdquo (Kornberg، 1989، p. 62).

ATP هو اختصار لـ Adenosine triphosphate ، وهو جزيء معقد يحتوي على nucleoside adenosine وذيل يتكون من ثلاثة فوسفات. (انظر الشكل 1 للحصول على صيغة هيكلية بسيطة ونموذج مملوء بالفضاء من ATP.) بقدر ما هو معروف ، تستخدم جميع الكائنات الحية من أبسط البكتيريا إلى البشر ATP كعملة أساسية للطاقة. مستوى الطاقة الذي يحمله هو فقط المقدار المناسب لمعظم التفاعلات البيولوجية. تحتوي المغذيات على طاقة في روابط تساهمية منخفضة الطاقة والتي لا تكون مفيدة جدًا للقيام بمعظم أنواع العمل في الخلايا.

يجب ترجمة هذه الروابط منخفضة الطاقة إلى روابط عالية الطاقة ، وهذا هو دور ATP. يعتبر الإمداد الثابت من ATP أمرًا بالغ الأهمية لدرجة أن السم الذي يهاجم أيًا من البروتينات المستخدمة في إنتاج ATP يقتل الكائن الحي في دقائق. بعض مركبات السيانيد ، على سبيل المثال ، سامة لأنها ترتبط بذرة النحاس في أوكسيديز السيتوكروم. يحجب هذا الربط نظام نقل الإلكترون في الميتوكوندريا حيث يحدث تصنيع ATP (جودسيل ، 1996 ، ص 74).

كيف ينقل ATP الطاقة

عادة ما يتم تحرير الطاقة من جزيء ATP للقيام بعمل في الخلية عن طريق تفاعل يزيل إحدى مجموعات الفوسفات والأكسجين ، تاركًا الأدينوزين ثنائي الفوسفات (ADP). عندما يتحول ATP إلى ADP ، يقال إن ATP قد تم إنفاقه. ثم عادة ما يتم إعادة تدوير ADP على الفور في الميتوكوندريا حيث يتم إعادة شحنها ويخرج مرة أخرى كـ ATP. على حد تعبير Trefil (1992 ، ص 93) & ldquohooking و unhooking آخر الفوسفات [على ATP] هو ما يحافظ على العالم كله يعمل. & rdquo

إن المقدار الهائل من النشاط الذي يحدث داخل كل خلية من حوالي مائة تريليون خلية بشرية يظهر من خلال حقيقة أن كل خلية تحتوي في أي لحظة على حوالي مليار جزيء ATP. هذا المبلغ كافٍ لتلك الخلية و rsquos التي تحتاجها لبضع دقائق فقط ويجب إعادة تدويرها بسرعة. بالنظر إلى وجود مائة تريليون خلية في الذكر المتوسط ​​، فإن حوالي 10 23 أو واحد سيكستيليون جزيء ATP موجود عادة في الجسم. لكل ATP & ldquot ، تتم إضافة الفوسفات الطرفي وإزالته 3 مرات كل دقيقة & rdquo (Kornberg ، 1989 ، ص 65).

يبلغ إجمالي محتوى جسم الإنسان من ATP حوالي 50 جرامًا فقط ، والتي يجب إعادة تدويرها باستمرار كل يوم. المصدر النهائي للطاقة لبناء ATP هو الغذاء ATP هو ببساطة الناقل ووحدة تخزين تنظيم الطاقة. يُترجم متوسط ​​الاستهلاك اليومي البالغ 2500 سعر حراري من الطعام إلى معدل دوران ضخم يبلغ 180 كجم (400 رطل) من ATP (كورنبرج ، 1989 ، ص 65).

هيكل ATP

يحتوي ATP على قاعدة البيورين الأدينين والسكر الريبوز اللذين يشكلان معًا نوكليوزيد الأدينوزين. اللبنات الأساسية المستخدمة لبناء ATP هي الكربون والهيدروجين والنيتروجين والأكسجين والفوسفور والتي يتم تجميعها في مجمع يحتوي على عدد من الأجزاء دون الذرية يعادل أكثر من 500 ذرة هيدروجين. رابطة استر فوسفات واحدة واثنتان من روابط أنهيدريد الفوسفات تمسك بالفوسفات الثلاثة (PO 4) والريبوز معًا. يحتوي البناء أيضًا على رابطة b-N glycoside التي تربط الريبوز والأدينين معًا.

الشكل 2. نموذج العصا ثنائي الأبعاد لعائلة جزيئات فوسفات الأدينوزين ، يوضح ترتيب الذرة والرابطة.

الفوسفات هي جزيئات عالية الطاقة معروفة جيدًا ، مما يعني أنه يتم إطلاق مستويات عالية نسبيًا من الطاقة عند إزالة مجموعات الفوسفات. في الواقع ، فإن محتوى الطاقة العالي ليس نتيجة رابطة الفوسفات فحسب ، بل هو نتيجة التفاعل الكلي لجميع الذرات داخل جزيء ATP.

نظرًا لأن كمية الطاقة المنبعثة عند كسر رابطة الفوسفات قريبة جدًا من تلك التي يحتاجها التفاعل البيولوجي النموذجي ، يتم إهدار القليل من الطاقة. بشكل عام ، يرتبط ATP بتفاعل آخر & # 151a عملية تسمى اقتران مما يعني حدوث تفاعلين في نفس الوقت وفي نفس المكان ، وعادةً ما يستخدم نفس مركب الإنزيم. إن إطلاق الفوسفات من ATP طارد للحرارة (تفاعل ينتج عنه حرارة) ويكون التفاعل المرتبط به ماصًا للحرارة (يتطلب إدخال طاقة من أجل حدوثه). يتم بعد ذلك نقل مجموعة الفوسفات النهائية عن طريق التحلل المائي إلى مركب آخر ، وهي عملية تسمى الفسفرة ، وتنتج ADP والفوسفات (P i) والطاقة.

تم وصف نظام التنظيم الذاتي لـ ATP على النحو التالي:

روابط ATP عالية الطاقة هي في الواقع روابط غير مستقرة إلى حد ما. نظرًا لأنها غير مستقرة ، يتم إطلاق طاقة ATP بسهولة عندما يتم تحلل ATP في التفاعلات الخلوية. لاحظ أن ATP هو عامل إقران للطاقة وليس وقودًا. إنه ليس مخزنًا للطاقة مخصصًا لبعض الاحتياجات المستقبلية. بل ينتج عن مجموعة واحدة من التفاعلات ويستهلكه الآخر على الفور تقريبًا. يتكون ATP حسب الحاجة ، بشكل أساسي عن طريق عمليات الأكسدة في الميتوكوندريا. لا يُستهلك الأكسجين ما لم يتوفر ADP وجزيء الفوسفات ، ولا تتوفر هذه المواد حتى يتم تحلل ATP بواسطة بعض العمليات المستهلكة للطاقة. وبالتالي ، فإن استقلاب الطاقة يكون في الغالب ذاتي التنظيم (هيكمان ، روبرتس ولارسون ، 1997 ، ص 43). [منجم مائل]

لا يعتبر ATP غير مستقر بشكل مفرط ، ولكنه مصمم بحيث يكون تحلله المائي بطيئًا في حالة عدم وجود محفز. هذا يضمن أن يتم تحرير طاقتها المخزنة & ldquor فقط في وجود الإنزيم المناسب rdquo (McMurry and Castellion ، 1996 ، ص 601).

وظيفة ATP

يستخدم ATP للعديد من وظائف الخلايا بما في ذلك نقل المواد عبر أغشية الخلايا. كما أنها تستخدم في الأعمال الميكانيكية ، حيث توفر الطاقة اللازمة لتقلص العضلات. إنه يوفر الطاقة ليس فقط لعضلة القلب (للدورة الدموية) والعضلات الهيكلية (مثل حركة الجسم الإجمالية) ، ولكن أيضًا للكروموسومات والأسواط لتمكينها من أداء وظائفها العديدة. يتمثل الدور الرئيسي لـ ATP في العمل الكيميائي ، حيث يوفر الطاقة اللازمة لتجميع آلاف الأنواع من الجزيئات الكبيرة التي تحتاجها الخلية للوجود.

يستخدم ATP أيضًا كمفتاح تشغيل / إيقاف للتحكم في التفاعلات الكيميائية وإرسال الرسائل.يتم تحديد شكل سلاسل البروتين التي تنتج اللبنات الأساسية والبنى الأخرى المستخدمة في الحياة في الغالب من خلال الروابط الكيميائية الضعيفة التي يمكن كسرها بسهولة وإعادة تشكيلها. يمكن لهذه السلاسل تقصير وإطالة وتغيير الشكل استجابةً لإدخال أو سحب الطاقة. تغير التغييرات في السلاسل شكل البروتين ويمكن أن تغير أيضًا وظيفته أو تجعله إما نشطًا أو غير نشط.

يمكن لجزيء ATP الارتباط بجزء واحد من جزيء البروتين ، مما يتسبب في انزلاق جزء آخر من نفس الجزيء أو تحريكه قليلاً مما يؤدي إلى تغيير شكله ، مما يؤدي إلى تعطيل الجزيء. تؤدي الإزالة اللاحقة لـ ATP إلى عودة البروتين إلى شكله الأصلي ، وبالتالي يعمل مرة أخرى. يمكن تكرار الدورة حتى يتم إعادة تدوير الجزيء ، ويعمل بشكل فعال كمفتاح تشغيل وإيقاف (Hoagland and Dodson ، 1995 ، ص 104). يمكن أن يعمل كل من إضافة الفسفور (الفسفرة) وإزالة الفوسفور من البروتين (نزع الفسفرة) إما كمفتاح تشغيل أو إيقاف.

كيف يتم إنتاج ATP؟

يتم تصنيع ATP نتيجة للعديد من العمليات الخلوية بما في ذلك التخمر والتنفس والتمثيل الضوئي. غالبًا ما تستخدم الخلايا ADP كجزيء طليعي ثم تضيف الفوسفور إليها. في حقيقيات النوى يمكن أن يحدث هذا إما في الجزء القابل للذوبان من السيتوبلازم (العصارة الخلوية) أو في الهياكل الخاصة المنتجة للطاقة تسمى الميتوكوندريا. يسمى شحن ADP لتشكيل ATP في الميتوكوندريا الفسفرة الكيميائي. تحدث هذه العملية في غرف مبنية خصيصًا تقع في الأغشية الداخلية للميتوكوندريا و rsquos.

الشكل 3. مخطط تفصيلي للجزيء الكبير ATP-synthase يُظهر وحداته الفرعية وصفات الماكينة النانوية. يحول ATP-synthase ADP إلى ATP ، وهي عملية تسمى الشحن. يظهر خلف ATP-synthase الغشاء الذي تم تركيب ATP-synthase فيه. بالنسبة لـ ATP المشحون في الميتوكوندريا ، يوجد ATP-synthase في الغشاء الداخلي.

تعمل الميتوكوندريا نفسها لإنتاج تدرج كيميائي كهربائي & # 151 يشبه إلى حد ما البطارية & # 151 عن طريق تراكم أيونات الهيدروجين في الفراغ بين الغشاء الداخلي والخارجي. تأتي هذه الطاقة من سلاسل الإنزيم المقدرة بـ 10000 في الأكياس الغشائية على جدران الميتوكوندريا. يتم إنتاج معظم الطاقة الغذائية لمعظم الكائنات الحية بواسطة سلسلة نقل الإلكترون. تؤدي الأكسدة الخلوية في دورة كريبس إلى تراكم الإلكترون الذي يستخدم لدفع أيونات H + إلى الخارج عبر غشاء الميتوكوندريا الداخلي (هيكمان وآخرون ، 1997 ، ص 71).

عندما تتراكم الشحنة ، فإنها توفر جهدًا كهربائيًا يطلق طاقتها عن طريق التسبب في تدفق أيونات الهيدروجين عبر الغشاء الداخلي إلى الحجرة الداخلية. تتسبب الطاقة في ربط إنزيم بـ ADP الذي يحفز إضافة فوسفور ثالث لتشكيل ATP. يمكن للنباتات أيضًا إنتاج ATP بهذه الطريقة في الميتوكوندريا الخاصة بهم ولكن يمكن للنباتات أيضًا إنتاج ATP باستخدام طاقة ضوء الشمس في البلاستيدات الخضراء كما تمت مناقشته لاحقًا. في حالة الحيوانات حقيقية النواة ، تأتي الطاقة من الطعام الذي يتم تحويله إلى بيروفات ثم إلى أسيتيل أنزيم أ (أسيتيل CoA). ثم يدخل Acetyl CoA دورة كريبس التي تطلق الطاقة التي تؤدي إلى تحويل ADP مرة أخرى إلى ATP.

كيف يعمل هذا الاختلاف في الجهد على إعادة ربط الفوسفات بجزيئات ADP؟ كلما زاد عدد البروتونات في منطقة ما ، زاد تنافرها. عندما يصل التنافر إلى مستوى معين ، يتم إجبار أيونات الهيدروجين على الخروج من هيكل شبيه بالباب الدوار مركب على غشاء الميتوكوندريا الداخلي المسمى معقدات سينسيز ATP. يعمل هذا الإنزيم على إعادة ربط الفوسفات بجزيئات ADP ، مكونًا ATP مرة أخرى.

يشبه الباب الدوار سينسيز ATP عجلة مائية جزيئية تسخر تدفق أيونات الهيدروجين من أجل بناء جزيئات ATP. تتطلب كل ثورة للعجلة طاقة حوالي تسعة أيونات هيدروجين تعود إلى الغرفة الداخلية للميتوكوندريا (جودسيل ، 1996 ، ص 74). توجد ثلاثة مواقع نشطة تقع على سينسيز ATP ، كل منها يحول ADP إلى ATP مع كل دورة للعجلة. في ظل الظروف القصوى ، تدور عجلة سينسيز ATP بمعدل يصل إلى 200 دورة في الثانية ، مما ينتج عنه 600 ATPs خلال تلك الثانية.

يستخدم ATP بالاقتران مع الإنزيمات لإحداث ارتباط جزيئات معينة معًا. يرسو الجزيء الصحيح أولاً في الموقع النشط للإنزيم جنبًا إلى جنب مع جزيء ATP. يحفز الإنزيم بعد ذلك نقل أحد فوسفات ATP إلى الجزيء ، وبالتالي ينقل إلى ذلك الجزيء الطاقة المخزنة في جزيء ATP. بعد ذلك ، يرسو جزيء ثانٍ قريبًا في موقع نشط ثانٍ على الإنزيم. ثم يتم نقل الفوسفات إليه ، مما يوفر الطاقة اللازمة لربط الجزيئين المرتبطين الآن بالأنزيم. بمجرد ارتباطهم ، يتم تحرير الجزيء الجديد. تشبه هذه العملية استخدام تهزهز ميكانيكي لوضع قطعتين من المعدن بشكل صحيح يتم لحامهما معًا بعد ذلك. بمجرد أن يتم لحامها ، يتم تحريرها كوحدة ومن ثم يمكن أن تبدأ العملية مرة أخرى.

حزمة طاقة مزدوجة

على الرغم من أن ATP يحتوي على كمية الطاقة اللازمة لمعظم التفاعلات ، إلا أنه يتطلب في بعض الأحيان المزيد من الطاقة. الحل هو أن يقوم ATP بإطلاق اثنين من الفوسفات بدلاً من واحد ، مما ينتج عنه أدينوزين أحادي الفوسفات (AMP) بالإضافة إلى سلسلة من اثنين من الفوسفات تسمى بيروفوسفات. توضح كيفية بناء أحادي الفوسفات الأدينوزين في ATP مرة أخرى دقة وتعقيد نظام طاقة الخلية. إن الإنزيمات المستخدمة في تحلل السكر ، ودورة حامض الستريك ، ونظام نقل الإلكترون ، كلها دقيقة لدرجة أنها ستحل محل فوسفات واحد فقط. لا يمكنهم إضافة اثنين من الفوسفات الجديد إلى جزيء AMP لتكوين ATP.

الحل عبارة عن إنزيم معقد يسمى adenylate kinase الذي ينقل فوسفات واحد من ATP إلى AMP ، وينتج جزيئين من ADP. يمكن بعد ذلك لجزيئي ADP الدخول في دورة كريبس العادية المصممة لتحويل ADP إلى ATP. يتطلب Adenylate kinase ذرة من المغنيسيوم # 151 وهذا أحد أسباب أهمية المغنيسيوم الغذائي الكافي.

Adenylate kinase هو إنزيم منظم للغاية ولكنه مضغوط مع موقعه النشط الموجود في أعماق الجزيء. الموقع النشط العميق مطلوب لأن التفاعلات التي يحفزها تكون حساسة للماء. إذا استقرت جزيئات الماء بين ATP و AMP ، فقد يكسر الفوسفات ATP إلى ADP وفوسفات حر بدلاً من نقل الفوسفات من ATP إلى AMP لتشكيل ADP.

لمنع هذا ، تم تصميم adenylate kinase بحيث يكون الموقع النشط في نهاية قناة عميقة في الهيكل الذي يغلق حول AMP و ATP ، مما يحمي التفاعل من الماء. تعتمد العديد من الإنزيمات الأخرى التي تستخدم ATP على هذا النظام لإيواء موقعها النشط لمنع حدوث تفاعلات غير ملائمة. يضمن هذا النظام أن النفايات الوحيدة التي تحدث هي التآكل الطبيعي ، والتمزق ، والإصلاح ، والاستبدال للخلية وعضيات rsquos.

يجب أيضًا تفكيك البيروفوسفات وحمض البيروفوسفوريك ، وكلاهما من الأشكال غير العضوية للفوسفور ، حتى يمكن إعادة تدويرهما. يتم إنجاز هذا الانهيار الفوسفاتي عن طريق إنزيم بيروفوسفاتاز غير العضوي الذي يقسم البيروفوسفات لتشكيل اثنين من الفوسفات الحرة التي يمكن استخدامها لشحن ATP (جودسيل ، 1996 ، ص 79). هذا النظام فعال للغاية لدرجة أنه لا ينتج أي نفايات تقريبًا ، وهو أمر مذهل بالنظر إلى هيكله التفصيلي الهائل. ويضيف جودسيل (1996 ، ص 79) أن الآلات المنتجة للطاقة مصممة لإنتاج ATP: بسرعة وكفاءة وبكميات كبيرة. & rdquo

الناقل الرئيسي للطاقة الذي يستخدمه الجسم هو ATP ، ولكن يتم أيضًا استخدام النيوكليوتيدات الأخرى النشطة مثل الثايمين والجوانين واليوراسيل والسيتوزين لصنع الحمض النووي الريبي والحمض النووي. تقوم دورة كريبس بشحن ADP فقط ، ولكن يمكن نقل الطاقة الموجودة في ATP إلى أحد النيوكليوزيدات الأخرى عن طريق إنزيم يسمى nucleoside diphosphate kinase. ينقل هذا الإنزيم الفوسفات من ثلاثي فوسفات النوكليوزيد ، عادةً ATP ، إلى ثنائي فوسفات النيوكليوزيد مثل ثنائي فوسفات الغوانوزين (GDP) لتكوين ثلاثي فوسفات الغوانوزين (GTP).

يعمل نوكليوزيد ثنائي فوسفات كيناز من خلال واحد من ستة مواقع نشطة تربط نوكليوزيد ثلاثي الفوسفات ويطلق الفوسفات المرتبط بهستيدين. ثم يتم إطلاق ثلاثي فوسفات النوكليوزيد ، والذي أصبح الآن ثنائي فوسفات ، ويرتبط ثنائي فوسفات نيوكليوزيد مختلف بالموقع نفسه & # 151 ونتيجة لذلك يتم نقل الفوسفات المرتبط بالإنزيم ، مكونًا ثلاثي فوسفات جديد. توجد عشرات من الإنزيمات الأخرى لكي تنقل ATP طاقتها إلى الأماكن المختلفة التي تحتاجها. يجب تصميم كل إنزيم خصيصًا لأداء وظيفته الفريدة ، ومعظم هذه الإنزيمات ضرورية للصحة والحياة.

يحتوي الجسم على بعض المرونة ، وأحيانًا تكون الحياة ممكنة عندما يكون أحد هذه الإنزيمات معيبًا & # 151 ولكن غالبًا ما يكون الشخص معاقًا. أيضًا ، توجد آليات دعم أحيانًا حتى يتمكن الجسم من تحقيق نفس الأهداف من خلال طريق كيميائي حيوي بديل. توضح هذه الأمثلة البسيطة ببلاغة مفهوم التصميم الزائد المدمج في الجسم. كما أنها تثبت التعقيد الهائل للجسم والكيمياء الحيوية الخاصة به.

رسالة الجزيء

بدون ATP ، لا يمكن أن توجد الحياة كما نفهمها. إنه جزيء معقد مصمم بشكل مثالي ويؤدي دورًا مهمًا في توفير حزمة الطاقة ذات الحجم المناسب لعشرات الآلاف من فئات التفاعلات التي تحدث في جميع أشكال الحياة. حتى الفيروسات تعتمد على جزيء ATP مطابق لتلك المستخدمة في البشر. نظام الطاقة ATP سريع ، وعالي الكفاءة ، وينتج معدل دوران سريع لـ ATP ، ويمكنه الاستجابة بسرعة لتغيرات الطلب على الطاقة (Goodsell ، 1996 ، ص 79).

علاوة على ذلك ، فإن جزيء ATP شديد التعقيد لدرجة أننا بدأنا للتو في فهم كيفية عمله. كل جزيء ATP هو أكثر من 500 وحدة كتلة ذرية (500 AMUs). من حيث التصنيع ، فإن جزيء ATP عبارة عن آلة ذات مستوى من التنظيم بترتيب مجهر بحث أو تلفزيون قياسي (Darnell، Lodish، and Baltimore، 1996).

من بين الأسئلة التي يجب أن يجيب عليها أنصار التطور ما يلي ، "كيف كانت الحياة قبل ATP؟" & rdquo & ldquo كيف يمكن أن تعيش الحياة بدون ATP نظرًا لعدم وجود شكل من أشكال الحياة التي نعرفها اليوم يمكنه فعل ذلك؟ مطلوب لتطوير جزيء ATP المعقد؟ & rdquo لا توجد مرشحات مجدية ولا يمكن أن يوجد أي منها لأن جزيء ATP المثالي فقط يمكنه تنفيذ دوره في الخلية بشكل صحيح.

بالإضافة إلى ذلك ، لن يتم اختيار جزيء مرشح ATP محتمل عن طريق التطور حتى يصبح وظيفيًا ولا يمكن أن توجد الحياة بدون ATP أو جزيء مشابه له نفس الوظيفة. ATP هو مثال على جزيء يعرض تعقيدًا غير قابل للاختزال لا يمكن تبسيطه ولا يزال يعمل (Behe ، 1996). لا يمكن إنشاء ATP إلا كوحدة لتعمل فورًا في الحياة ، وينطبق الشيء نفسه على جزيئات الطاقة المعقدة الأخرى المستخدمة في الحياة مثل GTP.

على الرغم من أنه يمكن استخدام جزيئات الطاقة الأخرى في وظائف خلوية معينة ، إلا أنه لا يمكن حتى أن يقترب أي منها من استبدال جميع وظائف ATP العديدة بشكل مرض. تم أيضًا تصميم أكثر من 100000 جزيء تفصيلي آخر مثل ATP لتمكين البشر من العيش ، وجميع المشاكل نفسها المتعلقة بأصلهم موجودة لهم جميعًا. توجد العديد من الجزيئات الكبيرة التي تحتوي على تفاصيل أكبر من ATP ، كما هو الحال مع القليل من الجزيئات الأقل تنظيماً ، ولكي تتواجد الحياة ، يجب أن تعمل جميعها معًا كوحدة واحدة.

التباين بين بدائية النواة وإنتاج حقيقيات النوى ATP

توجد فجوة هائلة بين خلايا بدائيات النوى (البكتيريا والبكتيريا الزرقاء) ونوع الخلايا حقيقية النواة (الطلائعيات والنباتات والحيوانات):

. تختلف بدائيات النوى وحقيقيات النوى اختلافًا عميقًا عن بعضها البعض وتمثل بوضوح انقسامًا ملحوظًا في تطور الحياة. . . التعقيد التنظيمي لحقيقيات النوى أكبر بكثير من تعقيد بدائيات النوى لدرجة أنه من الصعب تصور كيفية نشوء حقيقيات النوى من أي بدائيات نوى معروفة (هيكمان وآخرون ، 1997 ، ص 39).

بعض الاختلافات هي أن بدائيات النوى تفتقر إلى عضيات وهيكل خلوي ومعظم الهياكل الأخرى الموجودة في الخلايا حقيقية النواة. وبالتالي ، فإن وظائف معظم العضيات وأجزاء الخلايا الدقيقة الأخرى يجب أن يتم إجراؤها في البكتيريا بواسطة غشاء الخلية وحشواته التي تسمى الميزوزومات.

الطرق الأربعة الرئيسية لإنتاج ATP

يتمثل أحد الاختلافات الجوهرية بين بدائيات النوى وحقيقيات النوى في الوسائل التي يستخدمونها لإنتاج ATP. تنتج كل أشكال الحياة ATP بثلاث طرق كيميائية أساسية فقط: الفسفرة المؤكسدة ، الفسفرة الضوئية ، والفسفرة على مستوى الركيزة (ليم ، 1998 ، ص 149). في بدائيات النوى ، يتم إنتاج ATP في جدار الخلية وفي العصارة الخلوية عن طريق تحلل السكر. في حقيقيات النوى ، يتم إنتاج معظم ATP في البلاستيدات الخضراء (للنباتات) ، أو في الميتوكوندريا (لكل من النباتات والحيوانات). لا توجد وسيلة لإنتاج ATP وسيط بين هذه الطرق الأساسية الأربعة ولم يتم العثور على أشكال انتقالية على الإطلاق تسد الفجوة بين هذه الأشكال الأربعة المختلفة لإنتاج ATP. إن الآلية المطلوبة لتصنيع ATP معقدة للغاية لدرجة أن الفيروسات غير قادرة على صنع ATP الخاصة بها. إنها تتطلب خلايا لتصنيعها وليس للفيروسات أي مصدر للطاقة باستثناء الخلايا.

في بدائيات النوى ، يعتني غشاء الخلية ليس فقط باحتياجات تحويل الطاقة للخلايا و rsquos ، ولكن أيضًا معالجة العناصر الغذائية ، وتوليف الجزيئات الضخمة الهيكلية ، وإفراز العديد من الإنزيمات اللازمة للحياة (Talaro and Talaro ، 1993 ، ص 77). لهذا السبب يجب مقارنة غشاء الخلية بالبنية التحتية الكاملة لخلية حقيقيات النوى التي تؤدي هذه الوظائف العديدة. لا تُعرف أي وسيلة بسيطة لإنتاج ATP ، كما أن بدائيات النوى ليست بسيطة بأي حال من الأحوال. تحتوي على أكثر من 5000 نوع مختلف من الجزيئات ويمكنها استخدام ضوء الشمس والمركبات العضوية مثل الكربوهيدرات والمركبات غير العضوية كمصادر للطاقة لتصنيع ATP.

مثال آخر على غشاء الخلية في بدائيات النوى الذي يفترض وظيفة البنية التحتية لخلية حقيقية النواة هو كما يلي: الحمض النووي الخاص بهم مرتبط فعليًا بغشاء الخلية البكتيرية ويمكن بدء تكرار الحمض النووي عن طريق التغييرات في الغشاء. ترتبط هذه التغييرات في الأغشية بدورها بنمو البكتيريا و rsquos. علاوة على ذلك ، يبدو أن الميزوسوم يوجه أجسام الكروماتين المضاعفة إلى خليتين ابنتيتين أثناء انقسام الخلية (Talaro and Talaro ، 1993).

تنتج الميتوكوندريا في حقيقيات النوى معظم الخلايا و rsquos ATP (ينتج أيضًا بعض التحلل اللاهوائي) وفي النباتات يمكن للبلاستيدات الخضراء أيضًا خدمة هذه الوظيفة. تنتج الميتوكوندريا ATP في نظام الغشاء الداخلي الخاص بها المسمى cristae. نظرًا لأن البكتيريا تفتقر إلى الميتوكوندريا ، وكذلك نظام الغشاء الداخلي ، يجب أن تنتج ATP في غشاء الخلية الخاص بها ، وهو ما تفعله بخطوتين أساسيتين. يحتوي غشاء الخلية البكتيرية على هيكل فريد مصمم لإنتاج ATP ولم يتم العثور على بنية مماثلة في أي خلية حقيقية النواة (جنسن ورايت وروبنسون ، 1997).

في البكتيريا ، يوجد ATPase وسلسلة نقل الإلكترون داخل الغشاء السيتوبلازمي بين ذيول كارهة للماء للجدران الداخلية والخارجية لغشاء الفسفوليبيد. يؤدي تكسير السكر والأطعمة الأخرى إلى تراكم البروتونات موجبة الشحنة الموجودة على السطح الخارجي للغشاء إلى تركيز أعلى بكثير مما هو عليه في الغشاء الداخلي. ينتج عن هذا شحنة موجبة زائدة على السطح الخارجي للغشاء وشحنة سالبة نسبيًا من الداخل.

نتيجة هذا الاختلاف في الشحنة هو تفكك جزيئات H 2 O إلى H + و OH & # 150 أيون. يتم بعد ذلك نقل أيونات H + التي يتم إنتاجها خارج الخلية وتبقى أيونات OH & # 150 في الداخل. ينتج عن هذا تدرج طاقة كامن مشابه لتلك الناتجة عن شحن بطارية مصباح يدوي. تسمى القوة التي ينتجها تدرج الطاقة الكامنة بالقوة الدافعة للبروتون التي يمكنها إنجاز مجموعة متنوعة من مهام الخلية بما في ذلك تحويل ADP إلى ATP.

في بعض البكتيريا مثل هالوباكتيريوم ، يتم تعديل هذا النظام باستخدام بكتيريورودوبسين ، وهو بروتين مشابه للصبغة الحسية رودوبسين المستخدمة في شبكية الفقاريات (ليم ، 1998 ، ص 166). تؤدي الإضاءة إلى امتصاص الصباغ للطاقة الضوئية ، وتغيير رودوبسين مؤقتًا من شكل متحولة إلى صيغة رابطة الدول المستقلة. يؤدي التحويل عبر إلى رابطة الدول المستقلة إلى نزع البروتونات ونقل البروتونات عبر غشاء البلازما إلى المحيط المحيط.

يتم استخدام التدرج البروتوني الناتج في قيادة تخليق ATP باستخدام مركب ATPase. يسمح هذا التعديل للبكتيريا بالعيش في مناطق منخفضة الأكسجين ولكن غنية بالضوء. يستخدم نظام تصنيع ATP اللاهوائي هذا ، والذي ينفرد به بدائيات النوى ، مركبًا كيميائيًا غير الأكسجين كمستقبل نهائي للإلكترون (Lim، 1998، p.168). موقع نظام إنتاج ATP هو واحد فقط من العديد من التناقضات الرئيسية الموجودة بين أغشية الخلايا البكتيرية والميتوكوندريا.

البلاستيدات الخضراء

البلاستيدات الخضراء عبارة عن عضيات ثنائية الغشاء منتجة لـ ATP توجد فقط في النباتات. يوجد داخل غشاءها الخارجي مجموعة من الأغشية الرقيقة المنظمة في أكياس مسطحة مكدسة مثل عملات معدنية تسمى ثايلاكويدات (ثيلاك يوناني أو كيس ، ومعنى زيتي مثل). تحتوي الأقراص على أصباغ الكلوروفيل التي تمتص الطاقة الشمسية والتي تعد المصدر النهائي للطاقة لجميع احتياجات النبات بما في ذلك تصنيع الكربوهيدرات من ثاني أكسيد الكربون والماء (Mader ، 1996 ، ص 75). تقوم البلاستيدات الخضراء أولاً بتحويل الطاقة الشمسية إلى طاقة مخزنة لـ ATP ، والتي تُستخدم بعد ذلك لتصنيع كربوهيدرات التخزين التي يمكن تحويلها مرة أخرى إلى ATP عند الحاجة إلى الطاقة.

تمتلك البلاستيدات الخضراء أيضًا نظام نقل إلكتروني لإنتاج ATP. الإلكترونات التي تدخل النظام مأخوذة من الماء. أثناء عملية التمثيل الضوئي ، يتم تقليل ثاني أكسيد الكربون إلى كربوهيدرات بواسطة الطاقة التي يتم الحصول عليها من ATP (Mader، 1996، p. 12). تستخدم بكتيريا التمثيل الضوئي (البكتيريا الزرقاء) نظامًا آخر. لا تصنع البكتيريا الزرقاء البلاستيدات الخضراء ولكنها تستخدم الكلوروفيل المرتبط بالثيلاكويدات السيتوبلازمية. مرة أخرى ، لم يتم العثور على أشكال انتقالية معقولة يمكنها ربط هذا الشكل من إنتاج ATP بنظام التمثيل الضوئي للبلاستيدات الخضراء.

النظريتان التطوريتان الأكثر شيوعًا لأصل نظام إنتاج ATP للميتوكوندريا والبلاستيدات الخضراء هما 1) التعايش الداخلي للميتوكوندريا والبلاستيدات الخضراء من نظام الغشاء البكتيري و 2) التطور التدريجي لنظام غشاء الخلية بدائيات النواة لإنتاج ATP إلى الميتوكوندريا والبلاستيدات الخضراء الأنظمة. يعتقد المؤمنون في التعايش الداخلي أن الميتوكوندريا كانت ذات يوم بكتيريا تعيش بحرية ، وأن الخلايا حقيقية النواة الأسلاف في التطور أكلت ببساطة شركائها في المستقبل (Vogel، 1998، p. 1633). تتطلب كل من نظرية التحويل التدريجي والتعايش الداخلي العديد من الأشكال الانتقالية ، كل واحدة جديدة يجب أن توفر للحيوان ميزة تنافسية مقارنة بالحيوانات غير المعدلة.

التناقضات العديدة بين الوسائل بدائية النواة وحقيقية النواة لإنتاج ATP ، والتي لوحظ بعضها أعلاه ، هي دليل قوي ضد نظرية التعايش الداخلي. لم يتم العثور على وسطاء لربط هذين النظامين على الإطلاق ، والحجج المطروحة في النظرية ودعم rsquos كلها تخمينية للغاية. أصبحت هذه المشكلات وغيرها مؤخرًا أكثر وضوحًا نتيجة للتحديات الرئيسية الأخيرة لنظرية التعايش الداخلي المعياري. تعرضت النظرية القياسية مؤخرًا للهجوم من عدة جبهات ، ويدافع بعض الباحثين الآن عن نظرية جديدة:

يقول العلماء الذين يفكرون كيف اجتمعت الخلية المعقدة الأولى إن الفكرة الجديدة يمكن أن تحل بعض المشكلات المزعجة بالنظرية السائدة. & ldquo [النظرية الجديدة]. جادل بأناقة ، & rdquo يقول مايكل جراي من جامعة Dalhouisie في هاليفاكس ، نوفا سكوتيا ، لكن ldquothere هي أشياء كثيرة لا تفسرها الفرضية. & rdquo في الصورة القياسية لتطور حقيقيات النوى ، كانت الميتوكوندريا حادثًا محظوظًا. أولاً ، خلية الأسلاف & # 151 من المحتمل أن تكون بكتيريا أثرية ، تشير التحليلات الجينية الحديثة إلى & # 151 اكتسبت القدرة على ابتلاع وهضم الجزيئات المعقدة. بدأ يفترس رفاقه الميكروبيين. ومع ذلك ، في مرحلة ما ، لم تتمكن هذه الخلية المفترسة من هضم فريستها تمامًا ، ونتجت خلية أكثر نجاحًا عندما اتخذت الوجبة المقصودة مكانًا دائمًا وأصبحت ميتوكوندريا. لسنوات ، اعتقد العلماء أن لديهم أمثلة على أحفاد مباشرة من تلك حقيقيات النوى البدائية: بعض الطلائعيات التي تفتقر إلى الميتوكوندريا. لكن التحليل الأخير للجينات في تلك الكائنات يشير إلى أنها ، أيضًا ، كانت تحمل الميتوكوندريا ذات مرة ولكنها فقدتها لاحقًا (العلوم ، 12 سبتمبر 1997 ، ص 1604). تشير هذه النتائج إلى أن حقيقيات النوى ربما اكتسبت بطريقة ما الميتوكوندريا الخاصة بها قبل أن تطور قدرتها على ابتلاع الخلايا الأخرى وهضمها (فوجل ، 1998 ، ص 1633).

ملخص

في هذه المراجعة الموجزة ، قمنا بفحص جزيء خلية واحد فقط ، ATP ، والآليات المعقدة التي تنتجها. لقد نظرنا أيضًا في آلية الدعم التفصيلية التي تسمح لجزيء ATP بالعمل. ATP هو واحد فقط من مئات الآلاف من الجزيئات الأساسية ، لكل منها قصة. كما يتم سرد كل من هذه القصص ، فإنها ستقف بمثابة تكريم لكل من العبقرية والتصميم المعقد للغاية للعالم الطبيعي. قد لا تتمكن جميع الكتب الموجودة في أكبر مكتبة في العالم من احتواء المعلومات اللازمة لفهم وبناء ما يقدر بنحو 100000 من آلات الجزيئات الضخمة المُستخدمة في البشر. تم إحراز تقدم كبير في فهم بنية ووظيفة الجزيئات العضوية الكبيرة ، ويتم الآن تصنيع بعض الجزيئات الأبسط من قبل شركات الأدوية.

الآن بعد أن فهم العلماء كيف تعمل بعض هذه الجزيئات عالية التنظيم ولماذا هي ضرورية للحياة ، يجب شرح أصلها. نحن نعرف فقط أربع طرق أساسية لإنتاج ATP: في جدران الخلايا البكتيرية ، في السيتوبلازم عن طريق التمثيل الضوئي ، في البلاستيدات الخضراء ، وفي الميتوكوندريا. لا توجد أشكال انتقالية موجودة لربط هذه الطرق الأربعة بالتطور. وفقًا لمفهوم التعقيد غير القابل للاختزال ، يجب أن تكون آلات إنتاج ATP هذه قد تم تصنيعها كوحدات عاملة ولا يمكن أن تكون قد تطورت بواسطة آليات الداروينية. لن يعمل أي شيء أقل من جزيء ATP بأكمله ، ولا يمكن لمصنع تصنيع أقل من كامل إنتاج ATP فعال. يعتقد البعض أن مجال الكيمياء الحيوية الذي حقق هذا الفهم قد زيف بالفعل النظرة الداروينية للعالم (Behe ، 1996).

جيري بيرغمان حاصل على سبع درجات ، بما في ذلك علم الأحياء وعلم النفس والتقييم والبحث ، من جامعة واين ستيت ، في ديترويت ، وجامعة بولينج جرين ستيت في أوهايو ، وكلية الطب في أوهايو في توليدو. قام بالتدريس في جامعة بولينج جرين ستيت ، وجامعة توليدو ، وكلية الطب في أوهايو وفي كليات وجامعات أخرى. يقوم حاليًا بتدريس علم الأحياء وعلم الأحياء الدقيقة والكيمياء الحيوية وعلم التشريح البشري على مستوى الكلية وهو باحث مشارك في البحث في مجال علم وراثة السرطان. نشر على نطاق واسع في مجلات علمية وشعبية. [العودة للقمة]


شاهد الفيديو: F-ATPase catalytic site binding and hydrolysis of ATP. (أغسطس 2022).