معلومة

كم عدد البروتونات التي يتم ضخها لكل زوج من الإلكترونات من NADH في الفسفرة المؤكسدة؟

كم عدد البروتونات التي يتم ضخها لكل زوج من الإلكترونات من NADH في الفسفرة المؤكسدة؟



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

لقد بحثت في الويب ووجدت أنه من المفترض أن يتم ضخ 10 بروتونات خلال دورة الإلكترون ، لكنني مرتبك بعض الشيء.

أحاول أن أحسب ، لكل مجمع (1/3/4) ، عدد البروتونات التي يتم تقليلها في المصفوفة مقابل عدد البروتونات المضافة إلى الفضاء بين الغشاء. الأرقام لا تتراكم.

حساباتي:

  • تم تقليل المركب 1: 4 بروتونات وإضافة 4 بروتونات.
  • مركب 3: 2 بروتونات مخفضة ، 4 بروتونات مضافة.
  • تم تقليل البروتونات المعقدة 4: 2 (بدون احتساب تلك التي تتكثف إلى H2O) ، تمت إضافة 2 بروتونات.


يبدو أن الخطأ في المركب الثالث. انظر إلى هذه الصورة من هنا:

يُظهر بوضوح عدد البروتونات التي تم تقليلها في (والمأخوذة من) المصفوفة وعدد البروتونات التي يتم ضخها في الفضاء بين الغشاء. لذلك تصبح البيانات:

المجمع الأول:

مصفوفة: 2 ح+ مخفضة (من NADH + H+) + 2 ح+ تضخ

IMS: 4 ح+ تضخ في

المجمع الثاني:

مصفوفة: 2 ح+ مخفض (من سكسينات)

IMS: 0 ح+ تضخ في

المجمع الثالث:

مصفوفة: 2 ح+ ضخها (عندما لا تفكر في المركب II ، فإنك تحسب 4H+ هنا)

IMS: 4 ح+ يضخ في (2 من المركب II)

المجمع الرابع:

مصفوفة: 2 ح+ مخفضة (إلى H.2أوه ، لن نعتبرها كما قلت) + 2H+ تضخ

IMS: 2 ح+ تضخ في

المجموع:

مصفوفة: 10 ح+ مطروح / ضخ خارج (مع 2H+ في الماء ، إجمالي 12 ساعة+)

IMS: 10 ح+ تضخ في

هذا يرضي بيانك بأنه "من المفترض أن يتم ضخ 10 بروتونات أثناء دورة الإلكترون". آمل أن يساعد هذا ؛)

IMS = الفضاء بين الغشاء


أريد فقط أن أضيف نقطة توضيحية بسيطة إلى إجابة العضو السابق الرائعة بالفعل. ضع في اعتبارك أن هذه البروتونات العشرة التي يتم ضخها في الفضاء بين الغشاء في النهاية هي لكل جزيء واحد من NADH. لذلك سينتج عن كل جزيء من NADH نقل 10 بروتونات إلى الفضاء بين الغشاء (كما ذكر سابقًا). لكل جزيء من FADH2 ، يتم ضخ 6 بروتونات فقط في الفضاء بين الغشاء. وذلك لأن FADH2 يتخطى المركب I (يغذي إلكتروناته إلى ubiquinone "Q" من خلال المركب II).


عائد ATP من أكسدة الجلوكوز في التنفس الهوائي

يمكن حساب صافي عائد ATP في حقيقيات النوى من تحلل السكر ودورة TCA ونقل الإلكترون والفسفرة المؤكسدة بسهولة.

قبل القبول العام لفرضية التناضح الكيميائي للفسفرة المؤكسدة ، كان هذا الحساب يعتمد على نسبة الفوسفات / الأكسجين (نسبة P / O). أسفرت معظم التجارب عن P / O (ATP إلى ½ O.2) كانت النسبة أكثر من اثنين عندما كان NADH هو المتبرع للإلكترون ، وأكثر من واحد عندما كان السكسينات هو المتبرع بالإلكترون.

بالنظر إلى افتراض أن نسبة P / O يجب أن يكون لها قيمة متكاملة ، اتفق معظم المجربين على أن نسب P / O يجب أن تكون 3 لـ NADH و 2 لـ succinate (FADH)2.

على أساس نسب P / O هذه (عدد ATPs المتكونة لكل ذرة أكسجين وتقل بمقدار 2 إلكترون في سلسلة نقل الإلكترون) ، تم حساب إجمالي ناتج ATP من أكسدة جزيء جلوكوز واحد في التنفس الهوائي بحد أقصى 36 اعبي التنس المحترفين. يذهب الرقم إلى 38 عند استخدام مكوك مالات-أسبارتات بدلاً من مكوك الجلسرين 3- فوسفات.

مع القبول العام لفرضية التناضح الكيميائي لإقران تخليق ATP مع الفسفرة المؤكسدة ، لم يكن هناك شرط نظري لنسبة P / O لتكون متكاملة.

أصبح السؤال المناسب الآن هو عدد البروتونات (H +) التي يتم ضخها للخارج بواسطة سلسلة نقل الإلكترون من NADH إلى الأكسجين ، وكم عدد البروتونات (H +) التي يجب أن تتدفق إلى الداخل عبر F1/F0 مركب ATPase لدفع تخليق ATP واحد؟ أفضل التقديرات الحالية للبروتونات التي يتم ضخها لكل زوج من الإلكترونات هي 10 لـ NADH و 6 للسكسينات (FADH2).

القيمة التجريبية الأكثر قبولًا على نطاق واسع لعدد البروتونات المطلوبة لدفع تخليق جزيء ATP هي 4 ، يتم استخدام واحد منها في نقل Pi (الفوسفات غير العضوي) و ATP و ADP عبر غشاء الميتوكوندريا. إذا تم ضخ 10 بروتونات لكل NADH ويجب أن تتدفق 4 منها لإنتاج ATP واحد ، فإن نسبة P / O القائمة على البروتون هي 2.5 (10/4) لـ NADH و 1.5 (6/4) للسكسينات (FADH)2).

ومن ثم ، كما هو مذكور في الجدول 24.3 ، يتم تصنيع 30 جزيء من ATP عندما يتأكسد الجلوكوز تمامًا إلى CO.2. يذهب هذا الرقم إلى 32 عند استخدام مكوك مالات-أسبارتات بدلاً من مكوك الجلسرين 3-فوسفات.

يمكن أن تكون عوائد ATP في البكتيريا في الظروف الهوائية أقل لأن أنظمة نقل الإلكترون البكتيرية غالبًا ما تمتلك نسب P / O أقل من نظام حقيقيات النوى. على سبيل المثال ، تحتوي الإشريكية القولونية بسلاسل نقل الإلكترون المتفرعة على نسبة P / O حول 1.3 عند التنفس عند مستويات الأكسجين العالية ونسبة حوالي 0.67 عند التنفس عند مستويات الأكسجين المنخفضة.

في هذه الحالة ، يختلف تخليق ATP باختلاف الظروف البيئية. ربما لأن الإشريكية القولونية تنمو عادة في الموائل الغنية بالمغذيات ، فلا يجب أن تكون فعالة بشكل خاص في تخليق ATP. من المفترض أن تعمل سلسلة نقل الإلكترون عندما تكون الإشريكية القولونية في بيئة مياه عذبة هوائية بين العوائل.


كم عدد البروتونات التي يتم ضخها لكل زوج من الإلكترونات من NADH في الفسفرة المؤكسدة؟ - مادة الاحياء

التفاعلية في الكيمياء

الفسفرة التأكسدية

OP2. مجمع أنا

المركب I عبارة عن مجموعة من البروتينات التي تعمل كواحدة من نقطتي دخول إلى الفسفرة المؤكسدة والأخرى معقدة II. يقبل كلا المركبين الإلكترونات من الجزيئات المنتجة في تقويض الجلوكوز. من خلال نقل هذه الإلكترونات من متقبل إلكترون إلى آخر ، والانتقال عمومًا إلى إمكانات أعلى (تذكر ، في مصطلحات الأكسدة والاختزال ، وهذا يعني طاقة أقل) ، فإن تجميع البروتينات التي تشارك في الفسفرة المؤكسدة قادرة على إنتاج ATP. يستخدم ATP بدوره لتشغيل عمليات التمثيل الغذائي الأخرى.

تم تلخيص الأحداث الرئيسية في المجمع الأول في الرسوم المتحركة أدناه. يمكنك رؤية دخول الإلكترونات من المصفوفة أسفل الصورة (يظهر المسار بواسطة الأسهم الزرقاء). يتم تسليمها بواسطة NADH وتسليمها إلى FMN ستتم مناقشة هذه الخطوة أدناه. يتم نقل الإلكترونات عبر نقل الإلكترون في المجال الخارجي من خلال سلسلة من مجموعات كبريت الحديد ويتم تسليمها في النهاية إلى يوبيكوينون الدهني القابل للذوبان (Q).

يمثل المركب I بداية سلسلة نقل الإلكترون.

يتم تسليم الإلكترونات من NADH ، وتمر عبر المركب I ، وأخيراً تصل إلى ubiquinone.

تساعد الطاقة المنبعثة أثناء نقل الإلكترون على ضخ البروتونات عبر المجمع.

الصورة أدناه مأخوذة من هيكل بلوري للأشعة السينية للمجمع I (تم الاستشهاد بمصدر البيانات في نهاية هذه الصفحة). بدلاً من إظهار كل ذرة ، وهي النتيجة المعتادة للبنية البلورية ، يتم عرض البيانات في شكل & quotcartoon & quot ، بحيث يمكنك الحصول على فكرة أفضل عن الهيكل العام. كما تم ترميز الصورة بالألوان لمساعدتك على رؤية الهياكل بشكل أكثر وضوحًا. الحلزونات الوردية (الحلزونات) على طول الجزء العلوي هي جزء من المركب المرتبط بغشاء الميتوكوندريا الداخلي. يمتد الغشاء أيضًا إلى الجزء العلوي من الصورة من اليسار إلى اليمين. من السهل تخيل الحزمة المتوازية من & alpha-helices تتناسب بشكل جيد في وسط مجموعة متوازية من الفسفوليبيدات التي تشكل الغشاء. الشكل على شكل بيضة والأصفر والوردي في أسفل اليمين هو جزء من المركب يمتد إلى مصفوفة الميتوكوندريا. تشير الأجزاء الصفراء إلى & أوراق بيتا ، بينما تشير الخيوط البيضاء إلى حلقات.

من المحتمل أن توجد أحماض أمينية محددة على طول & alpha-helices التي ترتبط بالغشاء. أشر إلى الاحتمالات المختلفة أدناه.

في حالة المركب I ، يتم إدخال الإلكترونات في شكل NADH. تنتقل الإلكترونات عبر المركب I ويتم تسليمها في النهاية إلى ubiquinone ubiquinone وتحمل الإلكترونات إلى المرحلة التالية من مجمع الفسفرة المؤكسد الفائق ، وهو المركب III. نظرًا لأن المركب I يأخذ الإلكترونات من NADH ويسلمها إلى ubiquinone ، يشار أيضًا إلى المركب I باسم & quotNADH: ubiquinone oxidoreductase & quot.

يتم إنتاج NADH أثناء تحلل السكر ودورة TCA. تذكر ، NADH هو متبرع بإلكترونين: فهو يتبرع بأيون هيدريد إلى ركيزة ، ليصبح NAD +. أيون الهيدريد ، بالطبع ، هو مجرد بروتون وإلكترونين.

ينتج NADH في تحلل السكر وتسلم دورة TCA زوجًا من الإلكترونات إلى المركب I.

يتم تسليم NADH إلى المركب I من مصفوفة الميتوكوندريا (في داخل الميتوكوندريا).

إلى حد بعيد ، فإن متقبل الإلكترون الأكثر شيوعًا في مجمع الفسفرة التأكسدي الفائق هو ذرة حديد. بالطبع ، أكثر حالات الأكسدة شيوعًا لأيونات الحديد هي Fe 2+ و Fe 3+. الحديد في حالة الأكسدة 3+ قادر على قبول إلكترون ، ليصبح Fe 2+. في المقابل ، يمكن للحديد في حالة الأكسدة 2+ أن يمرر إلكترونًا ، ليصبح Fe 3+ في هذه العملية.

تصور لواء دلو ، حيث يقوم الناس بتمرير دلاء من الماء من واحد إلى آخر معًا لإخماد حريق. تعمل ذرات الحديد بنفس الطريقة تقريبًا ، حيث تقوم كل منها بتمرير إلكترون إلى التالي لإكمال سلسلة نقل الإلكترون.

يتم نقل الإلكترون عبر العديد من الخطوات الصغيرة بدلاً من بضع خطوات كبيرة.

إذا جردنا البروتينات من المركب I ، فيمكننا الحصول على صورة لبعض القطع الأخرى بالداخل. بالنظر إلى بيانات التركيب البلوري للأشعة السينية ، يمكننا ببساطة تجاهل كل ذرة في البروتين ، حتى نترك لدينا & quotligands & quot. في الكيمياء الحيوية ، تعني ligands الأشياء المرتبطة بالبروتينات (على عكس الكيمياء غير العضوية ، حيث تعني الأشياء المرتبطة بالمعادن). هذا ما نراه أدناه. الأشكال الحمراء والصفراء التي تراها عبارة عن معقدات كبريتيد الحديد ، معلقة على طول بحيث يمكنها تمرير الإلكترونات عبر المركب I. توجد القطع التي نراها هنا داخل الجزء المحب للماء من المركب I ، أي أنها توجد داخل اللون الأصفر وجزء وردي على شكل بيضة يظهر في الهيكل أعلاه. هذه الصورة موجهة في نفس اتجاه الصورة الموجودة فوق مجمعات الحديد الممتدة من الجزء السفلي من المجال المحب للماء وصولاً إلى حافة الجزء الكارهة للماء والغشاء من المجمع.

لذلك ، لدينا & quot ؛ & quot ؛ لنقل الإلكترونات عبر المجمع بعد أن يتم تسليمها بواسطة NADH. ومع ذلك ، لدينا مشكلة عدم تطابق. NADH هو متبرع إلكترونين. أيون Fe 3+ هو متقبل إلكترون واحد. نحتاج إلى محول لهذا التوصيل الكهربائي. يأتي المحول على شكل FMN. FMN هو هيكل به بعض الذرات الملونة باللون الأزرق والأحمر بالقرب من الزاوية اليمنى السفلية من الصورة.

يتبرع NADH بإلكترونين فقط في كل مرة.

يمكن لأيونات الحديد في سلسلة نقل الإلكترون التبديل بين Fe (III) و Fe (II) حيث يمكن أن تقبل إلكترونًا واحدًا فقط في كل مرة.

هناك حاجة إلى محول لتحويل نقل إلكترونين إلى نقل إلكترون واحد.

FMNH2 يشبه إلى حد ما NADH. يمكن لشكله المؤكسد ، FMN ، أن يقبل إلكترونين وبروتونًا على شكل أيون هيدريد ، بالإضافة إلى بروتون إضافي. بمعنى آخر ، تقبل FMN H - و H + لتصبح FMNH2. ومع ذلك ، يتوفر مسار مختلف قليلاً لـ FMN. يمكن أن يخضع أيضًا للاختزال إلكترون واحد في كل مرة. في الواقع ، فإن إضافة الإلكترون سوف يسبقها أو يتبعها قريبًا إضافة بروتون ، من أجل الحفاظ على الشحنة الكلية كما هي. تسمى هذه الحالة ، FMNH ، شكل semiquinone.

ما الفرق بين NAD و FMN؟ لماذا يمكن للمرء أن يقبل زوجًا من الإلكترونات فقط ، بينما يمكن للآخر أن يقبل واحدًا تلو الآخر؟ عندما يقبل FMN إلكترونًا واحدًا ، يصبح جذريًا. الجذور هي أنواع غير مستقرة ومتفاعلة. يمكن استقرارها بشكل رئيسي عن طريق إلغاء تحديد الموقع. يسمح الاقتران الإضافي في FMN مقارنةً بـ NAD بإلغاء تحديد موقع الإلكترون الغريب على نطاق أوسع في FMN. هذا الاستقرار الجذري هو الاختلاف الرئيسي.

وجود اقتران ممتد يثبّت جذريًا على FMNH.

يسمح استقرار هذا الراديكالي لـ FMN بقبول إلكترون واحد في كل مرة.

توفير آلية لتحويل FMN إلى FMNH2 في وجود NADH وسلسلة جانبية ليسين ، عند الرقم الهيدروجيني 7.

بمجرد تشكيل FMNH2 ، يكون العكس صحيحًا بالطبع. يمكن أن تتخلى عن إلكترون واحد في كل مرة. نتيجة لذلك ، يمكن أن تأخذ FMN زوجًا من الإلكترونات القادمة من NADH وترسلها واحدًا تلو الآخر في سلسلة نقل الإلكترون.

ما تبقى من سلسلة نقل الإلكترون عبر المركب I عبارة عن سلسلة من عناقيد الحديد والكبريت. كما يوحي الاسم ، تتكون هذه المجموعات من ذرات الحديد والكبريت. يحتوي الصنف الأكثر شيوعًا على أربع ذرات حديد وأربع ذرات كبريت مرتبة في زوايا المكعب. غالبًا ما يشار إلى هذه المجموعات باسم مجموعات 4Fe4S لأسباب واضحة: هناك 4 ذرات حديد و 4 ذرات كبريت. ذرات الكبريت في الزوايا هي في الحقيقة أيونات كبريتيد ، S 2-. بالإضافة إلى أيونات الكبريت الثلاثة ، ترتبط كل ذرة من ذرات الحديد أيضًا ببقايا سيستين أنيونية ، بحيث يكون للحديد هندسة تنسيق رباعي السطوح. توجد ذرات الحديد كمزيج من أيونات Fe 2+ و Fe 3+.

مجموعات الكبريت الحديدية شائعة جدًا في نقل الإلكترون البيولوجي.

يمكن أن تكون أيونات الحديد Fe (II) أو Fe (III).

تشتمل روابط أيونات الحديد على أيونات الكبريتيد ، S 2-.

عادة ما يتم تثبيت مجموعات كبريتيد الحديد في مكانها في البروتين بواسطة بروابط السيستين (CysS -).

هنا منظر آخر للروابط ، من وجهة نظر مختلفة هذه المرة. انظر ما إذا كان يمكنك العثور على مجموعة من أربع ذرات حديدية (حمراء اللون) مرتبطة بأربع ذرات كبريت (لونها أصفر).

هناك اختلافات أخرى من مجموعات FeS. من الشائع جدًا مجموعة 2Fe2S ، والتي تتكون بالطبع من ذرتين من الحديد واثنين من أيونات الكبريتيد في زوايا متناوبة من الماس. هناك زوج من هذه المجموعات مرئية في الصورة أعلاه. مرة أخرى ، يمكن أن تكون ذرات الحديد Fe 2+ أو Fe 3+ أيونات ، أو واحدة من كل منهما. أيضًا ، يرتبط كل حديد عادةً باثنين من أنيونات السيستين الإضافية لإكمال هندسة رباعي السطوح. هذه المجموعات غير معروضة هنا ، مع ذلك ، لأننا تركنا البروتين خارج الصورة. (سنرى في النهاية أن الأحماض الأمينية الأخرى تربط أحيانًا مجموعات كبريت الحديد بدلاً من السيستين.)

الاحتمال الآخر هو وجود مجموعة 3Fe4S ، وهي علاقة ذات جانب متدرج يتم فيها ترك إحدى ذرات الحديد بشكل أساسي خارج مكعب FeS.

بافتراض وجود حديد واحد في صورة Fe (III) والباقي مثل Fe (II) ، احسب الرسوم الإجمالية على:

تلعب البيئة دورًا في تعديل إمكانات الاختزال في البروتينات. لنفترض أن مجموعة 2Fe2S كانت في حالة أكسدة Fe (II) / (III) مختلطة. كيف تقارن إمكانات الاختزال عندما تكون محاطة ببقايا الأحماض الأمينية غير القطبية بإمكانية الاختزال عندما تكون محاطة ببقايا الأحماض الأمينية القطبية؟

توجد سلسلة كاملة من هذه المجموعات في المركب I. يتم إرسال الإلكترونات التي يتم توصيلها من NADH من واحد إلى التالي ثم إلى التالي. هناك سببان لهذا الترتيب.

نظرًا لأن هذه المجموعات كلها مرتبطة في مكانها بالبروتين - غير متحرك تمامًا - يجب أن يحدث نقل الإلكترون عبر آلية المجال الخارجي. لماذا هناك الكثير من العناقيد؟ تذكر أن عمليات نقل الإلكترون في المجال الخارجي لها نطاق محدود. يمكن للإلكترون ، في معظم الظروف ، القفز فقط حتى الآن. من خلال توفير سلسلة من عناقيد FeS الموصلة ، يمكن للإلكترون أن يقفز من واحدة إلى أخرى ، مرتبة مثل الأحجار عبر النهر.

ليس هذا فقط ، ولكن سلسلة نقل الإلكترونات تأخذ الإلكترونات من NADH وتسلمها في النهاية إلى الأكسجين الجزيئي في المركب IV. يتم تحويل الأكسجين الجزيئي إلى ماء. هذا النقل من NADH إلى الماء طارد للحرارة للغاية. يكون التفاعل شديد الانحدار في الطاقة. من أجل جعل هذا النقل ممكنًا عمليًا ، ومن أجل تسخير الكمية الهائلة من الطاقة المعنية ، يُسمح للإلكترونات بالتنحي قليلاً في كل مرة.

في بعض الأحيان ، قد تقفز الإلكترونات صعودًا قليلاً ، لتستعيد الطاقة التي فقدت في البيئة المحيطة في عمليات النقل السابقة. قد يجعل تأثير التخميد هذا العملية برمتها أكثر كفاءة. ومع ذلك ، فإن الإلكترونات تتدحرج بشكل عام إلى أسفل المنحدرات بقوة. قد يقفز الإلكترون صعودًا عدة مرات ، ولكن في النهاية سيتبع تلك القفزات الشاقة هبوط منحدر ، بحيث ينتقل الإلكترون بشكل عام إلى طاقة أقل.

يمتص نقل الإلكترون من حين لآخر الطاقة.

تعزز إعادة الامتصاص الكفاءة عن طريق منع فقدان الحرارة.

في المركب I ، الوجهة النهائية لسلسلة نقل الإلكترون هي ubiquinone ، وأحيانًا يتم اختصارها على أنها Q أو UQ. مثل FMN ، UQ هو إلكترونان ، متقبلان للبروتون ، ليصبح UQH2. أيضًا مثل FMN ، يمكن لـ UQ قبول بروتون واحد وإلكترون واحد في كل مرة ، لتشكيل شكل semiquinone ، UQH. مرة أخرى ، هذا نوع جذري.

توفير آلية لتحويل UQ إلى UQH2 في وجود أيونات Fe 2+ وسلاسل جانبية ليسين ، عند الرقم الهيدروجيني 7.

يختلف UQ كثيرًا عن مجموعات FeS أو FMN لأنه غير مرتبط ببروتين. إنه غير مقيد. يمكن أن تتحرك. هذا يجعلها ناقل إلكترون متنقل. بالإضافة إلى كونه متقبلًا للإلكترون عالي الإمكانات نسبيًا (على الأقل مقارنة بأشياء أخرى في المركب I) ، فإن دور UQH2 هو توصيل الإلكترونات إلى المركب III بحيث يمكن أن تستمر سلسلة نقل الإلكترون.

المشكلة هي ، إذا كان UQH2 متحركًا ، فما الذي يمنعه من الشرود بعيدًا؟ كيف يكون مسارها محدودًا بحيث تصل احتمالية وصولها إلى وجهتها؟ تذكر أن مجمع الفسفرة التأكسدي الفائق عبارة عن مجموعة من البروتينات المرتبطة بالغشاء. يتم احتجازهم في بيئة غنية بالدهون. هيكل UQH2 ، مع ذيله الطويل ، محبة للدهون للغاية. إذا بقيت في الغشاء ، فإن تحركاتها تقتصر على بعدين ، بدلاً من ثلاثة ، ومن المرجح أن تصل إلى وجهتها من المركب III.

Ubiquinone هو ناقل إلكترون متنقل قابل للذوبان في الدهون.

تقتصر حركتها على غشاء الميتوكوندريا.

هناك ميزة واحدة أكثر أهمية للمركب I مثل بعض المجمعات الأخرى المشاركة في الفسفرة المؤكسدة (المجمعين الثالث والرابع) ، يضخ المركب I البروتونات عبر غشاء الميتوكوندريا الداخلي. في نهاية المطاف ، تتعاقب البروتونات التي تجمعت على حافة غشاء الميتوكوندريا الداخلي مرة أخرى ، مما يؤدي إلى دوران عجلة الطحن الجزيئية التي تقود تصنيع ATP. يتم استخدام ATP لتشغيل العمليات في جميع أنحاء الخلية.

يتم ضخ البروتونات بنشاط عبر غشاء الميتوكوندريا.

نتيجة لذلك ، تتطور شحنة عبر الغشاء.

تصبح مصفوفة الميتوكوندريا & quotn-doped & quot أو مشحونة سالبة.

يصبح الفضاء بين الغشاء & quot؛ مخدر & quot؛ أو مشحونًا موجبًا.

مضخة البروتون هي مثال على النقل النشط. يتم إنفاق الطاقة لنقل البروتونات عبر الغشاء ، على الرغم من تراكم الشحنة الموجبة في الفضاء بين الغشاء (والتراكم المقابل للشحنة السالبة في المصفوفة). قد تكون الطاقة المنبعثة من سلسلة نقل الإلكترون مسؤولة عن التغييرات التوافقية في البروتين التي تساعد في حدوث هذا النقل.

يبدو أنه لا يزال هناك بعض النقاش الدائر حول كيفية عمل مضخة البروتون بالضبط في هذا النظام. ومع ذلك ، فإن بعض الأشياء واضحة. من المحتمل أن يتم تسهيل نقل البروتينات عبر غشاء كاره للماء من خلال وجود أجزاء محبة للماء من البروتين. يُعتقد أن هناك قنوات تنفتح في البروتين ، مما يسمح لجزيئات الماء بالمرور عبر البروتين. نظرًا لأن البروتين مضمن في الغشاء ، فإن هذه البروتونات تعبر أيضًا الغشاء في نفس الوقت.

في كثير من الأحيان ، يمكن أن تلعب الأحماض الأمينية المحددة دورًا في المساعدة في نقل البروتونات (أو أيونات أخرى). املأ بعض الاحتمالات المختلفة لهذه الأحماض الأمينية.

بشكل عام ، قد لا يكون البروتون الذي يدخل المجمع على جانب واحد من الغشاء هو نفس البروتون الذي يظهر على الجانب الآخر. قم بتوفير آلية مع الأسهم لتوضيح هذه العملية.

يؤدي إطلاق الطاقة عبر سلسلة نقل الإلكترون إلى نقل البروتونات عبر الغشاء. هناك عامل آخر يساعد أيضًا. مثل الإلكترونات ، تنتقل البروتونات من المصفوفة نحو الفضاء بين الغشاء. تسير الشحنات الموجبة والسالبة في نفس الاتجاه. وهذا يثير إمكانية النقل المزدوج ، حيث يسهل تدفق الإلكترونات عبر البروتين على البروتونات المتابعة (أو العكس).

في النقل المزدوج ، حركة البروتون يتبعها بسرعة نقل الإلكترون (أو العكس).

تتحرك الإلكترونات والبروتونات في نفس الاتجاه عبر المركب I: من المصفوفة باتجاه الفضاء بين الغشاء.

قد تؤدي الشحنات المعاكسة إلى آلية مقترنة تسهل فيها حركة أحدهما على الآخر.

المركب I ليس نقطة الدخول الوحيدة للإلكترونات في سلسلة نقل الإلكترون. يلعب المركب II دورًا مشابهًا. معًا ، يحصدون الطاقة من سلسلة نقل الإلكترون التي تُستخدم فيها الطاقة في النهاية لصنع ATP ، والذي يمكنه التحرك عبر الخلية لإطلاق الطاقة في مكان آخر.

توفير آلية لأكسدة FMNH2 بالحديد (III).

من الصعب قياس إمكانات الاختزال لموقع فردي داخل البروتين. ومع ذلك ، فقد تمكن الباحثون من تقدير هذه القيم عن طريق قياس أطياف EPR في ظل ظروف مختلفة. على سبيل المثال ، هذه صورة تقريبية للإمكانيات في المجمع الأول.

أ) ربما لا تشارك مجموعتان من مجموعات N بشكل مباشر في سلسلة نقل الإلكترون. اي واحدة؟

ب) استخدم البيانات الموجودة في الرسم التخطيطي لإنشاء مخطط للطاقة الكامنة لنقل الإلكترون على طول المسار.

باستخدام القيم الواردة في الشكل أعلاه ، احسب تغير الطاقة عندما يتم نقل الإلكترون من مجموعة N5 إلى مجموعة N6a.

الهياكل البلورية للأشعة السينية: Efremov ، R.G. ، Baradaran ، R. ، Sazanov ، LA. هندسة مجمع الجهاز التنفسي I. طبيعة سجية 2010 465: 441-445. الصور التي تم الحصول عليها عبر بنك بيانات البروتين RCSB (3M9S).

تمت كتابة هذا الموقع وصيانته بواسطة كريس ب. شالر ، دكتوراه ، كلية سانت بنديكت / جامعة سانت جون (مع مساهمات من مؤلفين آخرين كما هو مذكور). إنه متاح مجانًا للاستخدام التعليمي.

/>
التركيب والتفاعلية في الكيمياء العضوية والبيولوجية وغير العضوية بواسطة كريس شالر مرخص بموجب أ المشاع الإبداعي نَسب المُصنَّف - غير تجاري 3.0 رخصة غير محمولة.

أرسل التصحيحات إلى [email protected]

تستند هذه المادة إلى العمل الذي تدعمه مؤسسة العلوم الوطنية بموجب المنحة رقم 1043566.

أي آراء ونتائج واستنتاجات أو توصيات معبر عنها في هذه المادة هي آراء المؤلف (المؤلفين) ولا تعكس بالضرورة آراء المؤسسة الوطنية للعلوم.


مجمع II

المجمع الثاني ، ويسمى أيضًا نازعة هيدروجين السكسينات ، يحتوي على الإنزيم الفعلي الذي رأيناه في الخطوة 6 من دورة كريبس. يقع موقع ربط السكسينات على جانب المصفوفة من الغشاء والناقل (FAD) هو في الواقع جزء من المجمع نفسه. تقلل الإلكترونات من السكسينات FAD إلى FAD -2 بينما يتم إطلاق أيونات الهيدروجين والفومارات في المصفوفة.

A FADH2، من داخل المعقد ، يتأكسد لإنتاج زوج من أيونات الهيدروجين لإكمال اختزال FAD -2 المتشكل حديثًا وبالتالي تجديد نفسه. سيقبل FAD الزوج التالي من الإلكترونات التي يتم استقبالها. يتم نقل زوج الإلكترون إلى أنزيم Q متصل بسطح المركب ليشكل Q -2. أخيرًا ، زوج من أيونات الهيدروجين من البركة في المصفوفة يكمل اختزال الإنزيم إلى QH2.

  • زوج واحد (1) من أيونات الهيدروجين والفومارات إلى المصفوفة.
  • زوج واحد (1) من الإلكترونات إلى FAD داخل المجمع الذي يتم التبرع به في النهاية إلى واحد (1) من الإنزيم المساعد Q الذي يشكل Q -2 (غير موضح)
  • يتحد زوج واحد (1) من أيونات الهيدروجين من المصفوفة مع Q -2 المخفض لتكوين QH واحد (1)2.

غالبًا ما توصف الميتوكوندريا بأنها "مركز القوة" للخلية حيث يتم إطلاق الطاقة إلى حد كبير هنا من أكسدة الطعام. الحد من المكافئات الناتجة عن أكسدة بيتا للأحماض الدهنية ومن دورة كريبس تدخل في سلسلة نقل الإلكترون (وتسمى أيضًا السلسلة التنفسية). خلال سلسلة من تفاعلات الأكسدة والاختزال ، تنتقل الإلكترونات عبر السلسلة لتطلق طاقتها في خطوات محكومة. تدفع هذه التفاعلات النقل النشط للبروتونات من مصفوفة الميتوكوندريا ، عبر الغشاء الداخلي إلى الفضاء بين الغشاء. تتكون سلسلة الجهاز التنفسي من خمسة أنواع رئيسية من مركبات الفلافين الحاملة ، ومراكز الحديد والكبريت ، والكينونات ، والسيتوكرومات (بروتينات الهيم) والنحاس. المعادلان الرئيسيان اللذان يدخلان السلسلة التنفسية هما NADH و FADH2. يرتبط NADH من خلال نازعة الهيدروجين الخاص بـ NADH بينما تتم إعادة أكسدة FADH2 داخل نازعة هيدروجين السكسينات و ubiquinone reductase لمسار أكسدة الأحماض الدهنية. الأكسجين هو المتلقي النهائي للإلكترونات ومع البروتونات ، يتم تحويله إلى ماء ، المنتج النهائي للتنفس الخلوي الهوائي. يتم إنشاء التدرج الكهروكيميائي للبروتون (غالبًا ما يسمى القوة الدافعة للبروتون) عبر الغشاء الداخلي ، مع وجود شحنة موجبة في الفضاء بين الغشاء بالنسبة للمصفوفة. يمكن للبروتونات التي تحركها القوة الدافعة للبروتون أن تدخل سينسيز ATP وبالتالي تعود إلى مصفوفة الميتوكوندريا. تستخدم تركيبات ATP هذا التدفق المفرط لتكوين ATP في المصفوفة ، وهي عملية تسمى اقتران التناضح الكيميائي. المنتج الثانوي لهذه العملية هو توليد الحرارة.

المنفذ المضاد ، ATP-ADP ، يقوم بتصدير ATP بشكل تفضيلي من المصفوفة وبالتالي الحفاظ على نسبة ADP: ATP عالية في المصفوفة. يعني الاقتران الضيق لتدفق الإلكترون بتوليف ATP أن استهلاك الأكسجين يعتمد على توفر ADP (يُطلق عليه التحكم في الجهاز التنفسي). يزيد ADP (منخفض ATP) من تدفق الإلكترون وبالتالي زيادة استهلاك الأكسجين وانخفاض ADP (مرتفع ATP) يقلل من تدفق الإلكترون وبالتالي يقلل من استهلاك الأكسجين. هناك العديد من مثبطات تخليق ATP في الميتوكوندريا. يعمل معظمها إما عن طريق منع تدفق الإلكترونات (مثل السيانيد ، وأول أكسيد الكربون ، والروتينون) أو فصل تدفق الإلكترون من تخليق ATP (مثل ثنائي نتروفينول). Thermogenin هو بروتين طبيعي موجود في الدهون البنية. الأطفال حديثي الولادة لديهم كمية كبيرة من الدهون البنية والحرارة الناتجة عن الثرموجينين هي بديل لتخليق ATP (وبالتالي فإن تدفق الإلكترون ينتج الحرارة فقط) ويسمح بالحفاظ على درجة حرارة الجسم عند الأطفال حديثي الولادة.

تقع سلسلة نقل الإلكترون في غشاء الميتوكوندريا الداخلي وتتكون من 80 بروتينًا منظمًا في أربعة مجمعات إنزيمية (I-IV). يولد المركب V ATP ولكن ليس له نشاط نقل الإلكترون. بالإضافة إلى هذه المجمعات الخمسة ، هناك أيضًا جزيئين مكوك إلكترونيين ، Coenzyme Q (المعروف أيضًا باسم ubiquinone ، CoQ) و Cytochrome c (Cytc). يقوم هذان الجزيئان بنقل الإلكترونات بين المجمعات الكبيرة في السلسلة.

كم عدد ATPs التي يتم إنشاؤها بواسطة هذه العملية؟ من الناحية النظرية ، يمكن إنتاج 32 ATPs لكل جزيء جلوكوز. عندما تنخفض الإلكترونات من NADH إلى الأكسجين في السلسلة ، فإن عدد البروتونات التي يتم ضخها والعودة عبر سينسيز ATP يمكن أن ينتج 2.5 ATPs لكل زوج إلكترون. لكل زوج تبرع به FADH2 ، يمكن تكوين 1.5 فقط من ATPs. تتم إزالة اثني عشر زوجًا من الإلكترونات من كل جزيء جلوكوز

10 بواسطة NAD + = 25 ATPs
2 بواسطة FADH2 = 3 ATPs.

مما يجعل إجمالي 28 لاعبًا للاعبي التنس المحترفين. ومع ذلك ، يتم تكوين 2 ATPs خلال دورة كريبس وتشكل 2 ATPs أثناء تحلل السكر لكل جزيء جلوكوز ، مما يجعل إجمالي ناتج ATP يبلغ 32 ATPs. في الواقع ، يتم استخدام الطاقة من السلسلة التنفسية لعمليات أخرى (مثل النقل النشط للأيونات والجزيئات المهمة) لذلك في ظل ظروف التنفس الطبيعي ، ربما لا يصل إنتاج ATP الفعلي إلى 32 ATPs.

يتم إنتاج معادلات الاختزال التي تغذي سلسلة نقل الإلكترون ، وهي NADH و FADH2 ، بواسطة دورة كريبس (دورة TCA) وأكسدة بيتا للأحماض الدهنية. في ثلاث خطوات في دورة كريبس (تحويل isocitrate إلى oxoglutarate oxoglutarate لتحويل succinyl-CoA Malate إلى oxaloacetate) ، تتم إزالة زوج من الإلكترونات (2e-) ونقلها إلى NAD + ، وتشكيل NADH و H +. في خطوة واحدة ، يتم إزالة زوج من الإلكترونات من السكسينات ، مما يقلل FAD إلى FADH2. من أكسدة بيتا للأحماض الدهنية ، تشكل خطوة واحدة في العملية NADH و H + وخطوة أخرى تشكل FADH2.

يجب أن يتأكسد NADH السيتوبلازمي ، الناتج عن تحلل السكر ، لإصلاح NAD + ، وهو ضروري لتحلل السكر ، وإلا سيتوقف تحلل السكر عن العمل. لا يوجد ناقل ينقل NADH مباشرة إلى مصفوفة الميتوكوندريا والغشاء الداخلي للميتوكوندريا غير منفذ للـ NADH ، لذا تستخدم الخلية نظامين مكوكين لنقل المكافئات المختزلة إلى الميتوكوندريا وتجديد NAD + العصاري الخلوي.
الأول هو مكوك فوسفات الجلسرين ، والذي يستخدم الإلكترونات من NADH العصاري الخلوي لإنتاج FADH2 داخل الغشاء الداخلي. تتدفق هذه الإلكترونات بعد ذلك إلى الإنزيم المساعد Q. ويتم تجاوز المركب I بحيث لا يمكن تكوين سوى 1.5 ATPs لكل NADH عبر هذا المسار. المعادلة الشاملة المتوازنة ، والتي تلخص جميع ردود الفعل في هذا النظام ، هي

NADH (عصارة خلوية) + H + (عصارة خلوية) + NAD + (ميتو) = NAD + (عصارة خلوية) + NADH (ميتو) + H + (ميتو)

يستخدم مكوك مالات-أسبارتات أكسدة مالات لتوليد NADH في مصفوفة الميتوكوندريا. يمكن بعد ذلك تغذية NADH مباشرة إلى المركب I وبالتالي يمكن تكوين 3 ATPs عبر السلسلة التنفسية. المعادلة الشاملة المتوازنة هي

NADH (العصارة الخلوية) + H + (العصارة الخلوية) + FAD (الغشاء الداخلي) = NAD + (العصارة الخلوية) + FADH2 (الغشاء الداخلي.)

يقوم كل من أنظمة المكوك هذه بتجديد NAD + العصاري الخلوي.

نقطة دخول NADH معقدة I (NADH dehydrogenase) ونقطة دخول FADH2 هي Coenzyme Q. مدخلات الإلكترونات من أكسدة الأحماض الدهنية عبر ubiquinone معقد ولا تظهر في الرسم التخطيطي.


سلسلة الجهاز التنفسي

الشكل 3. الفسفرة المؤكسدة: نقل الإلكترون وتوليف ATP. تتكون السلسلة التنفسية من ثلاثة مجمعات بروتينية كبيرة مثبتة في الغشاء (برتقالي اللون) واثنان من ناقلات الإلكترون المتنقلة (باللون الأسود). يتم التبرع بالإلكترونات من NADH إلى NADH dehydrogenase ، وهو مركب بروتين كبير يضخ البروتونات عبر الغشاء الداخلي. بعد ذلك ، يتم نقل الإلكترونات إلى مجمع السيتوكروم b-c عبر الإنزيم المساعد للجزيء الصغير المتحرك Q (Q) ، والذي يُطلق عليه أيضًا ubiquinon مجمع السيتوكروم b-c ، كما يضخ البروتونات عبر الغشاء الداخلي. يتم توصيل هذه الإلكترونات إلى آخر مركب بروتين ، وهو السيتوكروم أوكسيديز ، بواسطة البروتين المتنقل السيتوكروم ج (cyt c). يتبرع السيتوكروم أوكسيديز بالإلكترونات للأكسجين ويتكون الماء. كما يضخ أوكسيديز السيتوكروم البروتونات عبر الغشاء. يكون تركيز الهيدروجين أكبر بكثير في الفضاء بين الغشاء منه في المصفوفة ، وبالتالي يولد تدرج بروتون كهروكيميائي. يقود هذا التدرج البروتونات مرة أخرى عبر الغشاء الداخلي من خلال سينسيز ATP (كما هو موضح باللون الرمادي) الذي يحفز تخليق ATP من ADP والفوسفات غير العضوي (Pi).

سلسلة نقل الإلكترون في الميتوكوندريا ، والتي يشار إليها أيضًا باسم السلسلة التنفسية، يتم تنظيمه في ثلاثة مجمعات متعددة البروتينات: نازعة هيدروجين NADH ، مركب السيتوكروم ب ج، و أوكسيديز السيتوكروم. يتكون كل مجمع من سلسلة الجهاز التنفسي من عدة بروتينات مختلفة قادرة على نقل الإلكترون وضخ البروتونات عبر الغشاء الداخلي ، وبالتالي توليد تدرج بروتون كهروكيميائي (كما هو موضح في الشكل 3). البروتينات داخل هذه المجمعات لها مجموعة متنوعة من مجموعات الأطراف الصناعية (انظر البرنامج التعليمي خصائص الجزيئات 1-البروتينات) ، بما في ذلك مراكز الحديد والكبريت ، والهيمز ، والفلافينات (الشقوق متعددة الحلقات من FADs) والنحاس ، وكلها قادرة على قبول الإلكترونات والتبرع بها. Electron transport is initiated when a pair of electrons and a proton are released from NADH and accepted by NADH dehydrogenase, whereupon the electrons are transported from one protein to another within the complex. The electrons are then transported from that complex to the cytochrome b-c complex by the mobile electron carrier coenzyme Q (CoQ)، وتسمى أيضا يوبيكوينون, the sole non-protein electron carrier in the respiratory chain. The electrons move through the cytochrome b-c complex and are transported to the final complex by the small protein cytochrome c. The final complex, cytochrome oxidase, catalyzes the transfer of the electrons to oxygen. The free energy of this complete reaction (NADH + H+ + 1/2 O2 -> NAD+ + H2O) is -52.6 kcal/mol. The free energy is released in a stepwise fashion as the electrons move through the ETC, and is captured in the electrochemical proton gradient. FADH2also donates its electrons to the respiratory chain, but because its redox potential is higher than that of NADH dehydrogenase, it cannot donate its electrons to that protein complex. Instead, the electrons from FADH2 are donated to نازعة هيدروجين السكسينات, which, in turn, will pass the electrons to CoQ and they will be transported through the remainder of the respiratory chain. The hydrogen electrochemical gradient that is generated during electron transport initiated by FADH2 is not as great as that generated by NADH. This is because FADH2donates its electrons to succinate dehydrogenase, which does not pump any protons, and the electrons bypass NADH dehydrogenase, which does pump protons.


5.4: Oxidative Phosphorylation

  • Contributed by E. V. Wong
  • Axolotl Academica Publishing (Biology) at Axolotl Academica Publishing

Oxidative phosphorylation denotes the phosphorylation of ADP into ATP, utilizing the energy from successive electron transports (hence the &ldquooxidative&rdquo). The basic concept is that oxidation of NADH, being highly exergonic, can generate the energy needed to phosphorylate ADP. Since oxidation of NADH by oxygen can potentially release 52 kCal/mol (218 kJ/mol), and the energy needed to phosphorylate ATP is approximately 7.5 kCal/mol (30.5 kJ/mol), we should be able to expect the formation of several ATP per oxidized NADH. Indeed, this is what happens, although not directly. As noted with the breakdown of glucose, a one-step oxidation would generate too much energy for cellular processes to handle, and most would be wasted. So instead of oxidizing NADH directly with O2, the electrons are transferred to a series of gradually lower-energy carriers until finally reaching oxygen. This sequence is the electron transport chain.

الشكل ( PageIndex <6> ). The primary electron transport pathway in mitochondria. Complexes I, III, and IV are shown. Complex II is pictured in Figure (PageIndex<10>). The complexes are all buried in the inner mitochondrial membrane. Protons are being pumped from the matrix to the intermembrane space utilizing energy sapped from the high energy electrons as they move from a higher-energy carrier to a lower-energy carrier.

The electron transport chain is based on the activity of four major enzyme complexes (conveniently called complexes I-IV) embedded in the inner mitochondrial membrane, along with some small easily diffusible electron carriers to move the electrons from one complex to the next. These complexes are present in extremely high numbers as befits their necessity in generating energy, comprising nearly 75% of the inner membrane mass (in comparison, the plasma membrane of an average eukaryotic cell has a protein concentration closer to 50%). An overview of the process is shown in Figure (PageIndex<6>): as previously noted, electrons are stripped from NADH, and eventually end up on oxygen. As the electrons are moved to lower-energy carriers, energy is released and used to pump protons from the mitochondrial matrix into the intermembrane space.

Figure (PageIndex<7>). Although the size of complex I varies somewhat across species, the rough L-shaped three-dimensional conformation is constant. The FMN is located in the larger portion of the complex, while the ubiquinone docking site is located in the short branch. In the Figure above, which depicts two aspects (rotated 90°) of NADH dehydrogenase complex, the FMN is shown in grey and red, while Fe-S centers are shown in orange and yellow. The Figure was generated from data in the RCSB Protein Data Bank.

Complex I is an NADH dehydrogenase. Shown in yellow in Figure (PageIndex<6>), its purpose is to remove a pair of electrons from NADH and transfer them onto ubiquinone (Coenzyme Q or CoQ), a small hydrophobic electron carrier that can then carry the electrons to complex III. This is a multistep process that involves first transferring the electrons onto an associated flavin mononucleotide (FMN) molecule, which then transfers the electrons to a set of iron-sulfur moieties connected to the enzyme complex itself (structure in Figure (PageIndex<7>)). Finally, the electrons are moved onto ubiquinone. As these transfers occur, the energy that is released during these transfers powers the pumping of 4 H+ ions across the inner mitochondrial membrane. Complex I is inhibited by rotenone, a pesticide used primarily against insects and shes.

We&rsquoll take a mental pass on complex II for now and hit it at the end of this roll call. The reasons will be apparent then.

Complex III is also known as the cytochrome bc1 complex (Figure (PageIndex<6>), purple). The purpose of this complex is to pass the electrons from ubiquinone onto cytochrome c. The use of ubiquinone is important here, because it is stable with either two, or just one, extra electron. Cytochrome c, on the other hand, can only carry one electron. So, this complex docks ubiquinone, and holds it until it has passed its first electron onto cytochome c, which then moves onto complex IV, and then its second electron onto another cytochrome c. With each transfer, two protons are pumped across the membrane.

Finally, cytochrome c drops the electron off to complex IV, cytochrome c oxidase (Figure (PageIndex<6>), red). Cytochrome c oxidase accomplishes the final step: transferring electrons onto oxygen atoms to make water. The really interesting thing about this process is that the enzyme must hold onto the electrons as they are transferred one at a time from cytochrome c, until it holds four electrons. Then, it can transfer one pair to each of the oxygen atoms in molecular oxygen (O2). It is very important to do this because transferring any less than all four electrons would lead to the creation of reactive oxygen species (ROS) that could cause damage to the enzymes and membranes of the mitochondria.

In fact, some well known poisons act at exactly this point. Both cyanide and carbon monoxide can bind with higher affinity than oxygen at the heme in complex IV. Since neither can accept electrons, the effect is just as though no oxygen was available.

Although cytochrome c oxidase is sometimes abbreviated COX, it is ليس the target of the COX-2 inhibitors that are used pharmaceutically in pain management, e.g. Bextra, Celebrex, or Vioxx. That refers to a family of enzymes known as the cyclooxygenases.

Oxygen is absolutely required. If oxygen is not available, there is no place to transfer the electrons, and very quickly, the electron transport chain is halted and carriers such as cytochrome c and CoQ cannot release their electrons and eventually there are no more available carriers. Similarly, when that happens, NAD + is not regenerated, so the TCA cycle is also stuck. This leaves only the anaerobic non-oxygen-requiring glycolysis- fermentation cycle for generating ATP.

We now return to complex II (see Figure (PageIndex<10>)). We mentioned complex II as succinate dehydrogenase when discussing the TCA cycle. It also participates in the electron transport chain by passing electrons to ubiquinone. However, rather than transferring electrons that originated from NADH like the other three complexes of the electron transport chain, the electrons originate from the covalently bound electron carrier FADH2 (flavin adenine dinucleotide), which received the electrons from succinate, as described in the TCA cycle section. Once the electrons have been passed to ubiquinone, it then moves on to complex III to drop off those electrons to cytochrome c, and the rest of the electron transport chain continues. FAD, the oxidized form of FADH2, is then ready to participate in the next redox cycle.

The purpose of this electron transport chain, with respect to ATP generation, is the pumping of H+ from the mitochondrial matrix into the intermembranous space. Since the concentration of protons is higher in the intermembrane space, it will take energy to move them against the concentration gradient, which is where our high-energy electrons come into the picture. As they move from one carrier to the next, they are moving from a higher to a lower energy state. This implies that some energy is lost from the electron, and some of that energy is tapped by the enzymes of the electron transport chain to move protons from the matrix to the intermembrane space.

Figure (PageIndex<10>). Catabolic reactions of the mitochondria.

There are two methods by which the protons are moved: the redox loop, and the proton pump. The proton pump, which is the method by which complex IV moves protons, is the easier to understand: H + is bound on the matrix side of the enzyme in its reduced state (after it has received an electron), and a conformational shift occurs upon reoxidation to open the enzyme up to the intermembrane side, and the H + is released. The redox loop, which occurs in complex I, and in complex III in a variation called the Q cycle, essentially posits that an initial redox center requires the binding of both the high energy electron and a proton from the matrix side of the membrane. When the electron is transferred to the next redox center in the chain, a proton is released to the intermembrane space.

Whatever the mechanism, what is the point of all this proton pumping? As you might suspect, using up energy to pump an ion against its concentration gradient isn&rsquot done for the fun of it. Rather, this generates significant potential energy across the inner mitochondrial membrane. And, it so happens that there is an enzyme that can convert that energy into the physiologically useful chemical form of ATP. This enzyme is, not surprisingly, named ATP synthase (Figure (PageIndex<8>)). It is also referred to in some texts as the F1F0-ATPase, based on its reverse activity (at the expense of ATP, it can pump protons), and the fact that it can be broken down into two major functional units: F1 which can hydrolyze but not synthesize ATP and is a soluble protein, and F0 which is an insoluble transmembrane protein.

Figure (PageIndex<8>). ATP synthase. As protons pass through the ATP synthase, they release energy by going from high concentration to low. This energy drives the rotational movement of the shaft and the generation of ATP.

The ATP synthase is an extraordinary example of an enzyme that transforms the energy inherent in a concentration gradient across a membrane into mechanical energy, and finally into chemical bond energy. It is descriptively called a &ldquorotary engine&rdquo because the very generalized sequence of events is as follows: protons ow down their gradient through a proton channel subunit of the ATP synthase, in owing down the gradient, energy is released, this energy causes rotation of a multisubunit &ldquowheel&rdquo-like subunit attached to a spindle/axle (g subunit) which also spins. The spinning of this asymmetrically shaped spindle unit causes conformational changes in the catalytic subunit (made of the a and b subunits) it is attached to, changing an ADP+Pi binding site to a catalytic site that can &ldquosqueeze&rdquo the molecules together into an ATP, and then finally open up to release the ATP (Figure (PageIndex<9>)).

Figure (PageIndex<9>). ATP synthase head rotation. The rotating spindle causes asymmetric changes to the shape of the three potential binding sites, cycling them through the loose (L) conformation that binds ADP and Pأنا, the tight (T) conformation that literally squeezes the two substrates together into ATP, and the open (O) conformation that allows ATP.

Of course, it isn&rsquot quite that simple (Figure (PageIndex<8>)). Starting with the initial movement of pro- tons, as they move from the intermembrane space into the ATP synthase, they enter a small hydrophilic channel (a) and then bind onto one of the c-subunits of the &ldquowater wheel&rdquo c-ring. Binding of the H + to the c-subunit causes it to lose affinity for the a- subunit, allowing it to spin, and simultaneously causes a conformational change that essentially pushes off against the a-subunit, initiating the movement. Once it has spun around almost a complete turn, the H + is positioned by another channel (b), which funnels it from the c-subunit into the matrix. The c-subunit structure is connected to an asymmetric spindle that is itself connected to the catalytic subunits.


Mitochondrial Electron Transport Chain

The mitochondrial electron transport chain is composed of three main membrane-associated electron carriers flavoproteins (FMN, FAD), cytochromes, and quinones (coenzyme Q, also known as ubiquinone because it is a ubiquitous quinone in biological systems).

All these electron carriers reside within the inner membrane of the mitochondria and operate together to transfer electrons from donors, like NADH and FADH2, to acceptors, such as O2. The, electrons flow from carriers with more negative reduction potentials to those with more positive reduction potentials and eventually combine with O2 and H to form water.

However, the mitochondrial electron transport system is arranged into four enzyme complexes of carriers, each capable of transporting electrons part of the way to O2 (Fig. 24.5). Coenzyme Q and cytochrome c connect the complexes with each other.

The four enzyme complexes of carriers are: NADH-Q oxidoreductase, succinate-Q-reductase, Q-cytochrome c oxidoreductase, and cytochrome c oxidase. These complexes are the enzyme complex and each of them consists of different prosthetic groups (Table 24.2).

The process of mitochondrial electron transport chain is summarized in Figure 24.6, which shows the flow of electrons and protons through the four enzyme complexes of the transport chain.

The whole process of mitochondrial electron transport can be represented in brief in the following manner:

1. Electrons donated by NADH enter the chain at complex I (NADH-Q-oxidoreductase) and pass through a flavoprotein (FMN) to a series of iron-sulphur-proteins (FeS) and then to ubiquinone (Q).

2. Electrons donated by succinate enter the chain at Complex II (succinate-Q-reductase) and pass through a flavoprotein (FAD) and FeS centres and then to ubiquinone (Q).

3. Ubiquinone (Q) serves as a mobile carrier of electrons received from complexes I and II and passes them to complex III (Q-cytochrome c oxidoreductase).

4. Complex III called Q-cytochrome c oxidoreductase or cytochrome bc1 complex passes the electrons through its prosthetic groups Cyt bإل (Heme bإل), Cyt bح (heme bح), FeS, and Cyt cإل (Heme cإل) to cytochrome c.

5. Cytochrome c (Cyt c), a mobile connecting link between complex III and IV, passes electrons to complex IV (cytochrome c oxidase). The latter carries electrons through its prosthetic groups Cyt a (Heme a), Cyt a3 (Heme a3) Cuأ and Cuب and transfers them to molecular oxygen, reducing it to H2س.

6. Electron flow through complexes I, III and IV is accompanied by proton flow from the mitochondrial matrix (which becomes negatively charged) to inter membrane space or cytosolic side (which becomes positively charged). The number of protons (H + ) moved across the membrane at each site per pair of electrons transported is still somewhat uncertain the current consensus is that at least 10 protons move outward during NADH oxidation.


Chemiosmosis

In chemiosmosis, the free energy from the series of redox reactions just described is used to pump hydrogen ions (protons) across the membrane. The uneven distribution of H + ions across the membrane establishes both concentration and electrical gradients (thus, an electrochemical gradient), owing to the hydrogen ions&rsquo positive charge and their aggregation on one side of the membrane.

If the membrane were open to diffusion by the hydrogen ions, the ions would tend to diffuse back across into the matrix, driven by their electrochemical gradient. Recall that many ions cannot diffuse through the nonpolar regions of phospholipid membranes without the aid of ion channels. Similarly, hydrogen ions in the matrix space can only pass through the inner mitochondrial membrane through an integral membrane protein called ATP synthase (Figure (PageIndex<2>)). This complex protein acts as a tiny generator, turned by the force of the hydrogen ions diffusing through it, down their electrochemical gradient. The turning of parts of this molecular machine facilitates the addition of a phosphate to ADP, forming ATP, using the potential energy of the hydrogen ion gradient.

Figure (PageIndex<2>): ATP synthase is a complex, molecular machine that uses a proton (H+) gradient to form ATP from ADP and inorganic phosphate (Pi). (Credit: modification of work by Klaus Hoffmeier)

Dinitrophenol (DNP) is an uncoupler that makes the inner mitochondrial membrane leaky to protons. تم استخدامه حتى عام 1938 كعقار لإنقاص الوزن. ما هو التأثير الذي تتوقعه أن يحدث DNP على التغير في الرقم الهيدروجيني عبر غشاء الميتوكوندريا الداخلي؟ Why do you think this might be an effective weight-loss drug?

Chemiosmosis (Figure (PageIndex<3>)) is used to generate 90 percent of the ATP made during aerobic glucose catabolism it is also the method used in the light reactions of photosynthesis to harness the energy of sunlight in the process of photophosphorylation. Recall that the production of ATP using the process of chemiosmosis in mitochondria is called oxidative phosphorylation. The overall result of these reactions is the production of ATP from the energy of the electrons removed from hydrogen atoms. These atoms were originally part of a glucose molecule. At the end of the pathway, the electrons are used to reduce an oxygen molecule to oxygen ions. The extra electrons on the oxygen attract hydrogen ions (protons) from the surrounding medium, and water is formed.

Figure (PageIndex<3>): In oxidative phosphorylation, the pH gradient formed by the electron transport chain is used by ATP synthase to form ATP.

Cyanide inhibits cytochrome c oxidase, a component of the electron transport chain. If cyanide poisoning occurs, would you expect the pH of the intermembrane space to increase or decrease? What effect would cyanide have on ATP synthesis?


Krebs Cycle and Electron Transport Chain

The Krebs cycle occurs in the mitochondria of a cell. This sausage-shaped organelle possesses inner and outer membranes and, therefore, an inner and outer compartment. The inner membrane is folded over itself many times the folds are called cristae. They are somewhat similar to the thylakoid membranes in chloroplasts. Located along the cristae are the important enzymes necessary for the proton pump and for ATP production.

Prior to entering the Krebs cycle, the pyruvic acid molecules are altered. Each three-carbon pyruvic acid molecule undergoes conversion to a substance called acetyl-coenzyme A, or acetyl-CoA. During the process, the pyruvic acid molecule is broken down by an enzyme, one carbon atom is released in the form of carbon dioxide, and the remaining two carbon atoms are combined with a coenzyme called coenzyme A. This combination forms acetyl-CoA. In the process, electrons and a hydrogen ion are transferred to NAD to form high-energy NADH.

Acetyl-CoA now enters the Krebs cycle by combining with a four-carbon acid called oxaloacetic acid. The combination forms the six-carbon acid called citric acid. Citric acid undergoes a series of enzyme-catalyzed conversions. The conversions, which involve up to ten chemical reactions, are all brought about by enzymes. In many of the steps, high-energy electrons are released to NAD. The NAD molecule also acquires a hydrogen ion and becomes NADH. In one of the steps, FAD serves as the electron acceptor, and it acquires two hydrogen ions to become FADH2. Also, in one of the reactions, enough energy is released to synthesize a molecule of ATP. Because for each glucose molecule there are two pyruvic acid molecules entering the system, two ATP molecules are formed.

Also during the Krebs cycle, the two carbon atoms of acetyl-CoA are released, and each forms a carbon dioxide molecule. Thus, for each acetyl-CoA entering the cycle, two carbon dioxide molecules are formed. Two acetyl-CoA molecules enter the cycle, and each has two carbon atoms, so four carbon dioxide molecules will form. Add these four molecules to the two carbon dioxide molecules formed in the conversion of pyruvic acid to acetyl-CoA, and it adds up to six carbon dioxide molecules. These six C02 molecules are given off as waste gas in the Krebs cycle. They represent the six carbons of glucose that originally entered the process of glycolysis.

At the end of the Krebs cycle, the final product is oxaloacetic acid. This is identical to the oxaloacetic acid that begins the cycle. Now the molecule is ready to accept another acetyl-CoA molecule to begin another turn of the cycle. All told, the Krebs cycle forms (per two molecules of pyruvic acid) two ATP molecules, ten NADH molecules, and two FADH2 molecules. The NADH and the FADH2 will be used in the electron transport system.

The electron transport chain takes place in the inner mitochondrial membrane. It follows the citric acid cycle, where NADH and FADH2are reduced. These coenzymes then enter the electron transport chain. The first step is the transfer of high-energy electrons from NADH + H + to FMN, the first carrier in the chain. From each molecule of glucose, two NADH + 2H + are generated from glycolysis, two from the formation of acetyl-CoA, and six from the citric acid cycle. In this transfer, a hydride ion H - passes to FMN, which then picks up an additional H + from the surrounding aqueous medium. As a result, NADH + H + is oxidized to NAD + , and FMN is reduced to FMNH2.

In the second step in the electron transport cahin, FMNH2 passes electrons to several iron-sulfur centers and then to coenzyme Q, which picks up an additional H + from the surrounding aqeous medium. As a result, FMNH2 is oxidized to FMN.


شاهد الفيديو: عدد التأكسد و عدد التكافؤ للصف الثاني متوسط. 20212022 ست ضمياء الوائلي (أغسطس 2022).