معلومة

ما هو التنظيم الخيفي؟

ما هو التنظيم الخيفي؟



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

لقد وجدت تعريفات متعددة للتنظيم الخيفي وأواجه صعوبة في فهم أي منها صحيح. يقول كتابي النصي:

هناك طريقة أخرى لتنظيم نشاط الإنزيم وهي من خلال التنظيم الخيفي. هذا هو المكان الذي يرتبط فيه المثبط بجزء مختلف من الإنزيم ، يسمى موقع المستجيب ، والذي يغير شكل الإنزيم. يمكن أن يحدث هذا الربط في أي وقت. لا يمكن تكوين المنتج (وإطلاقه) إلا إذا كان المانع ، وأنا غير مرتبط بالإنزيم ، E. افترض أن ارتباط الإنزيم بالركيزة أو المانع مستقل عن بعضهما البعض بحيث يمكن للمثبط ، أنا ، الارتباط بـ يمكن لكل من الإنزيم الحر ، E ومركب ركيزة الإنزيم ، C1 ، والركيزة ، S ، الارتباط بكل من الإنزيم الحر ومثبط الإنزيم '

ما أعاني منه هو ما إذا كان المانع يغير شكل الإنزيم ، فكيف يمكن أن تظل الركيزة مرتبطة بمركب مثبط الإنزيم؟ أم أنه يغير فقط الإنزيم بحيث لا يمكن أن يحدث أي تفاعل ولا يزال بإمكان الركيزة الارتباط به؟

شكرا


يتلخص هذا السؤال حقًا في الدلالات ، ويمكن توضيح التعريف من خلال مناقشة تنظيم الإنزيم بشكل عام. الطرق الرئيسية الثلاثة التي يمكن من خلالها تثبيط الإنزيمات هي من خلال الآليات التالية: التثبيط التنافسي ، والتثبيط غير التنافسي ، والتثبيط غير التنافسي. في التثبيط التنافسي ، يرتبط المثبط مباشرة بالموقع النشط ويمنع الركيزة من الارتباط (لذا فهم "يتنافسون" على الموقع النشط ، ومن ثم "التثبيط التنافسي"). غير التنافسي وغير التنافسي كلاهما يشتمل على ارتباط المثبط بموقع تنظيمي منفصل على الإنزيم مختلف من الموقع النشط (الجملة الثانية من تعريف كتابك للتنظيم الخيفي). ومع ذلك ، علينا التفريق بين الاثنين ، ويمكن العثور هنا على ترسيم لطيف وموجز. تنص هذه الصفحة على ما يلي:

بينما يتطلب التثبيط غير التنافسي تشكيل مركب ركيزة إنزيم ، يمكن أن يحدث التثبيط غير التنافسي مع وجود الركيزة أو بدونها.

لذلك ، فإن تعريف كتابك يتماشى أكثر مع التثبيط غير التنافسي. أود أن أشجعك على إلقاء نظرة على هذه الصفحة لقراءة أكثر شمولاً ، ولأن لديهم توضيحًا بسيطًا لطيفًا قد يساعد في وضعها في المنظور.

إليك إجابة أكثر اختصارًا:

قد تغير المثبطات الموقع النشط لمنع ارتباط الركيزة ، ولكن هذه ليست الآلية الوحيدة للتثبيط. خاصة، غير تنافسي قد تحد المثبطات من قدرة الإنزيم على القيام بعمله دون تغيير شكل موقع ربط الركيزة (انظر هذا الشكل).

الفكر النهائي إذا نظرت بالفعل إلى أصل كلمة "allosteric" ، فإن جذور كلماتها تأتي من اليونانية allos هذا يعني "آخر أو آخر" ومن اليونانية ستريو هذا يعني فقط "صلب أو كائن". لذلك ، في المصطلحات الاشتقاقية الفعلية ، إنه مصطلح أكثر عمومية يجب أن ينطبق على كل من المثبطات غير التنافسية وغير التنافسية لأن كلاهما مرتبطان في بعض آخر أو موقع خيفي على الإنزيم. ومع ذلك ، فإن الطريقة التي يحددها كتابك تشبه إلى حد كبير تعريف المانع غير التنافسي.


بيت القصيد هو منع نشاط الانزيم. عندما يرتبط المثبط بالموقع الخيفي ، فإنه يغير شكل الإنزيم بأكمله وبالتالي يمنع الركيزة من الارتباط بالإنزيم وتشكيل مجمع الركيزة الإنزيمية. وبالتالي ، كنتيجة صافية ، يوقف عمل الإنزيم.


ماذا يعني الخيفي في علم الأحياء؟

في الكيمياء الحيوية ، خيفي تنظيم (أو خيفي التحكم) هو تنظيم الإنزيم عن طريق ربط جزيء المستجيب في موقع آخر غير الموقع النشط للإنزيم. خيفي تسمح المواقع للمؤثرات بالارتباط بالبروتين ، مما يؤدي غالبًا إلى تغيير توافقي يتضمن ديناميكيات البروتين.

وبالمثل ، ما هو مثال على التنظيم الخيفي؟ خيفي ترتبط المؤثرات بإنزيم في تنظيمي، أو خيفي، مواقع مختلفة عن الموقع النشط. خيفي يمكن للمستجيبات تنشيط أو تثبيط النشاط. إيزوسترات ديهيدروجينيز لدورة حمض الكربوكسيل كريبس هو مثال من خيفي إنزيم.

من هنا ، ما هو المقصود بالإنزيم الخيفي؟

تعريف من إنزيم خيفي ان إنزيم خيفي هو إنزيم التي تحتوي على منطقة يمكن أن ترتبط بها الجزيئات التنظيمية الصغيرة ("المؤثرات") بالإضافة إلى موقع ارتباط الركيزة ومنفصلة عنها وبالتالي تؤثر على النشاط التحفيزي.

ما هي الركيزة في علم الأحياء؟

في الكيمياء الحيوية ، المادة المتفاعلة هو جزيء يعمل عليه الإنزيم. تحفز الإنزيمات التفاعلات الكيميائية التي تنطوي على المادة المتفاعلة(س). في حالة واحدة المادة المتفاعلة، ال المادة المتفاعلة روابط مع الموقع النشط للإنزيم ، وإنزيم-المادة المتفاعلة يتكون المجمع.


القفل والمفتاح: الركيزة ترتبط بالإنزيم في الموقع النشط

تتكون عمليات التمثيل الغذائي من سلسلة من التفاعلات الكيميائية التي تنتج المنتجات النهائية. الدوافع الرئيسية لعمليات التمثيل الغذائي هي هالإنزيمات. الإنزيمات هي بروتينات محددة تحفز التفاعلات. تعمل هذه الإنزيمات على تسريع التفاعلات الكيميائية المهمة في الخلايا عن طريق تقليل كمية الطاقة المطلوبة.

أولاً ، يرتبط الإنزيم بالركيزة. يؤدي هذا التفاعل بعد ذلك إلى إنشاء منتج. يمكن أن يعمل المنتج بعد ذلك كركيزة لاحقة لأنزيم مختلف في الخطوة الأيضية التالية. أخيرًا ، هناك سلسلة من التفاعلات التي تحدث حتى يتم إنشاء منتج نهائي في النهاية.

إحدى النقاط المهمة هي أن ارتباط الإنزيم وركائزه هو خاص جدا. يمكن مقارنة الإنزيم بقفل ويمكن مقارنة الركيزة بمفتاح. يمكن لبعض الركائز أن ترتبط ببعض الإنزيمات فقط. ترتبط في مكان على الإنزيم يسمىموقع نشط'.

للتحكم في سرعة التفاعلات الأيضية ، لدينا ما يسمى تثبيط خيفي. تبطئ مثبطات الخيفية النشاط الأنزيمي عن طريق إلغاء تنشيط الإنزيم. المثبط الخيفي هو جزيء يرتبط بالإنزيم في موقع allosteric. هذا الموقع ليس في نفس الموقع مثل الموقع النشط. عند الارتباط بالمثبط ، يغير الإنزيم شكله ثلاثي الأبعاد.

تثبيط خيفي هو شكل من أشكال تثبيط غير تنافسي. هذا يعني أن المانع لا يتنافس بشكل مباشر مع الركيزة في الموقع النشط. بدلاً من ذلك ، فإنه يغير بشكل غير مباشر تكوين الإنزيم.

بعد تغيير شكله ، يصبح الإنزيم غير نشط. لم يعد بإمكانه الارتباط بالركيزة المقابلة له. سيؤدي ذلك بعد ذلك إلى إبطاء تكوين المنتجات اللاحقة. فكر في المثبط الخيفي باعتباره صانع الأقفال. يقوم صانع الأقفال (أي المثبط الخيفي) بتغيير القفل (أي الإنزيم) بحيث لا يكون المفتاح (أي الركيزة) قادرًا على فتح القفل (أي الإنزيم).


عمليات التمثيل الغذائي التي تتحكم فيها إنزيمات Allosteric (مع رسم بياني)

يتم توفير مثال ممتاز لتنظيم الإنزيم الخيفي لعمليات التمثيل الغذائي من خلال العلاقة المتبادلة في الحيوانات بين المسارات الأيضية التي تؤدي إلى:

(1) تخليق الجليكوجين من الجلوكوز و

(2) أكسدة الجلوكوز إلى CO2 و الماء.

تقريبًا جميع العمليات المستهلكة للطاقة في الجسم تتم على حساب ATP ويتم اشتقاق جزء كبير من ATP من خلال أكسدة الجلوكوز. خلال فترات النشاط المرتفع (على سبيل المثال ، التمرين) ، يتم تكسير الجليكوجين لإنتاج الجلوكوز ، والذي يدخل بعد ذلك المسار الأيضي ويحوله إلى ثاني أكسيد الكربون2 والمياه ، مع ما يترتب على ذلك من جيل من ATP. في المقابل ، خلال فترات الراحة أو انخفاض الطلب على الطاقة ، يتم تحويل الجلوكوز الممتص إلى الجليكوجين.

ثلاثة من الإنزيمات المشاركة في استقلاب الجلوكوز خيفي ، وهي فسفوفركتوكيناز (إنزيم مطلوب في سلسلة التفاعلات التي تحول الجلوكوز 6 فوسفات إلى ثاني أكسيد الكربون2 والماء) ، وتركيب الجليكوجين (يشارك في دمج الجلوكوز- L- الفوسفات في الجليكوجين) ، وفوسفوريلاز الجليكوجين (الذي يزيل الجلوكوز في صورة جلوكوز- L- فوسفات من الجليكوجين أثناء هدم الجليكوجين).

عندما تكون مستويات ATP عالية ولا يحدث استهلاك كبير للطاقة في الجسم ، يتم تحويل الجلوكوز إلى جليكوجين (أي يسود & # 8220 glycogenesis & # 8221). يتم تحقيق ذلك لأن ATP يعمل كمؤثر سلبي للفسفوفركتوكيناز والجليكوجين فسفوريلاز وكمؤثر إيجابي ، جنبًا إلى جنب مع الجلوكوز 6 فوسفات ، من تركيبة الجليكوجين (الشكل 11-8 أ).

عندما ينخفض ​​مستوى ATP (على سبيل المثال ، أثناء التمرين) ويكون هناك طلب متزايد على ATP ، يتوقف تخليق الجليكوجين حيث يتم استهلاك الجلوكوز الممتص مباشرة في إنتاج ATP ويتم توفير الجلوكوز الإضافي من خلال هدم الجليكوجين (على سبيل المثال ، & # 8220 تحلل الجليكوجين & # 8221). يتم تنشيط هذا المسار من خلال التأثيرات الإيجابية على فسفوفركتوكيناز و جليكوجين فسفوريلاز من سلائف ATP ، AMP.

هرمون الأدرينالين ، الذي يُفرز في مجرى الدم خلال فترات النشاط الكبير ، له تأثير أيضًا على مسارات التمثيل الغذائي هذه في العضلات والكبد. عندما يصل الأدرينالين في مجرى الدم إلى العضلات ، فإنه يرتبط بسطح خلايا العضلات ويعزز تخليق AMP الدوري (cAMP) بواسطة إنزيم adeny Icy close.

ثم يقوم cAMP بتنشيط إنزيم ثانٍ (بروتين كيناز) ، والذي ينشط في نهاية المطاف فوسفوريلاز الجليكوجين ولكنه يثبط نشاط إنزيم الجليكوجين (الشكل 11-8 ب). تعتبر هذه الظاهرة أيضًا مع وظائف الهرمونات ودور الفسفرة البروتينية كآلية تنظيم التمثيل الغذائي.

توضح المسارات الموضحة أعلاه آليات تشغيل وإيقاف الإنزيمات الخيفية. في غياب مثل هذه الآليات ، سيكون كلا المسارين نشطين في وقت واحد بحيث تلغي آثارهما بعضهما البعض - وهي حالة غير منتجة للغاية! وبالتالي يوفر Allosterism أساسًا لتنظيم مستويات نشاط المسارات الأيضية ذات الصلة.

تنظيم تخليق الأحماض الأمينية:

تقدم الإشريكية القولونية مثالًا واضحًا للتحكم في مسارات التمثيل الغذائي المتباينة عن طريق تثبيط التغذية المرتدة. يوضح الشكل 11-9 مخططًا للمسارات الأيضية لتركيب ثلاثة أحماض أمينية. يتم تصنيع كل من ليسين وميثيونين وثريونين من الأسبارتات ويمكن استخدام كل منها في تخليق البروتين.

بدون ضوابط التمثيل الغذائي ، فإن استهلاك أو استخدام أي من هذه الأحماض الأمينية من شأنه أن يحفز المسارات ويسبب تخليقًا غير ضروري للأحماض الأمينية غير المستخدمة بالإضافة إلى الأحماض الأمينية المستخدمة. مثل هذا النظام غير المنظم من شأنه أن يستهلك الموارد الحيوية والطاقة يمكن أن يكون لكلا العاملين آثار بقاء على الكائن الحي وعواقب تطورية على الأنواع.

ومع ذلك ، في الإشريكية القولونية ، فإن الآليات التنظيمية الخيفية هي الأكثر فعالية. ينتج عن تراكم كل حمض أميني تثبيط ارتجاعي للإنزيم الأول في فرع معين من المسار المؤدي إلى تخليق هذا الحمض الأميني. في الشكل 11-9 ، يظهر هذا التأثير السلبي بخطوط متقطعة.

علاوة على ذلك ، يتم تحقيق مستوى إضافي من التنظيم من خلال التأثيرات على إنزيم الأسبارتوكيناز ، الذي يحفز وفسفرة الأسبارتات. يوجد هذا الإنزيم في ثلاثة أشكال (أي ، هناك ثلاثة إيزوزيمات) ، يرمز لها في الشكل 11-9 باستخدام ثلاثة أسهم منفصلة لإظهار تحويل الأسبارتات إلى الأسبارتيل فوسفات.

يتم تثبيط أحد الإنزيمات بشكل خاص وكامل بواسطة ثريونين والثاني (الموجود بكميات صغيرة فقط) يتم تثبيته على وجه التحديد بواسطة الهوموسرين ويتم تثبيط الإيزوزيم الثالث بشكل خاص بواسطة اللايسين. بالإضافة إلى ذلك ، يتم كبح تخليق الإيزوزيم الأخير بواسطة ليسين. (القمع هو آلية تنظيمية تقلل من عدد جزيئات الإنزيم في الخلية.


نموذج استشعار الطاقة

يظهر مثال على هذا النموذج مع السل الفطري، وهي بكتيريا مناسبة تمامًا للتكيف مع العيش في الضامة البشرية. تعمل مواقع الإنزيم كتواصل بين ركائز مختلفة. على وجه التحديد بين AMP و G6P. تعمل مثل هذه المواقع أيضًا كآلية استشعار لأداء الإنزيم. & # 9111 & # 93

تعديل إيجابي

تعديل خيفي إيجابي (يُعرف أيضًا باسم تفعيل خيفي) يحدث عندما يعزز ارتباط أحد الروابط الترابطية التجاذب بين جزيئات الركيزة ومواقع الارتباط الأخرى. مثال على ذلك هو ارتباط جزيئات الأكسجين بالهيموجلوبين ، حيث يكون الأكسجين فعالًا في كل من الركيزة والمستجيب. الموقع الخيفي ، أو "الآخر" ، هو الموقع النشط لوحدة فرعية بروتينية مجاورة. يؤدي ارتباط الأكسجين بوحدة فرعية واحدة إلى إحداث تغيير توافقي في تلك الوحدة الفرعية التي تتفاعل مع المواقع النشطة المتبقية لتعزيز هم تقارب الأكسجين. يظهر مثال آخر على التنشيط الخيفي في العصارة الخلوية IMP-GMP 5'-nucleotidase II (cN-II) ، حيث يزداد تقارب الركيزة GMP عند ربط GTP في واجهة باهتة.

تعديل سلبي

التعديل الخيفي السلبي (المعروف أيضًا باسم تثبيط خيفي) يحدث عندما يقلل ارتباط أحد الروابط الترابطية من تقارب الركيزة في المواقع النشطة الأخرى. على سبيل المثال ، عندما يرتبط 2،3-BPG بموقع خيفي على الهيموجلوبين ، يقل تقارب الأكسجين لجميع الوحدات الفرعية. يحدث هذا عندما يكون المنظم غائبًا عن موقع الربط.

توفر مثبطات الثرومبين المباشرة مثالاً ممتازًا على التعديل الخيفي السلبي. تم اكتشاف مثبطات الثرومبين الخيفي التي يمكن استخدامها كمضادات تخثر.

مثال آخر هو الإستركنين ، وهو سم متشنج ، يعمل كمثبط خيفي لمستقبلات الجلايسين. الجليسين هو ناقل عصبي رئيسي مثبط لما بعد التشابك العصبي في الحبل الشوكي وجذع الدماغ في الثدييات. يعمل الإستركنين في موقع ارتباط منفصل على مستقبلات الجلايسين بطريقة خيفي ، أي أن ارتباطه يقلل من ألفة مستقبل الجليسين للجليسين. وهكذا ، يثبط الإستركنين عمل المرسل المثبط ، مما يؤدي إلى حدوث تشنجات.

هناك مثال آخر يمكن فيه رؤية التعديل الخيفي السلبي بين ATP وإنزيم فوسفوفركتوكيناز داخل حلقة التغذية الراجعة السلبية التي تنظم تحلل السكر. فسفوفركتوكيناز (يشار إليه عمومًا باسم PFK) هو إنزيم يحفز الخطوة الثالثة من تحلل السكر: فسفرة الفركتوز -6-فوسفات إلى فركتوز 1،6-بيسفوسفات. يمكن تثبيط PFK بواسطة مستويات عالية من ATP داخل الخلية. عندما تكون مستويات ATP عالية ، فإن ATP سوف يرتبط بموقع خيفي على phosphofructokinase ، مما يتسبب في تغيير في الشكل ثلاثي الأبعاد للإنزيم. يؤدي هذا التغيير إلى انخفاض تقاربها مع الركيزة (الفركتوز -6-الفوسفات و ATP) في الموقع النشط ، ويعتبر الإنزيم غير نشط. يؤدي هذا إلى توقف تحلل الجلوكوز عندما تكون مستويات ATP عالية ، وبالتالي الحفاظ على الجلوكوز في الجسم والحفاظ على مستويات متوازنة من ATP الخلوي. بهذه الطريقة ، يعمل ATP كمُحَوِّل خيفي سلبي لـ PFK ، على الرغم من حقيقة أنه أيضًا ركيزة من الإنزيم.


تعديلات تساهمية عكسية:

  • تتطلب التعديلات التساهمية القابلة للعكس إنفاقًا للطاقة وغالبًا ما تستخدم في إرسال الإشارات من الرسائل خارج الخلية.
  • في المقابل ، يمكن عكس التفاعلات غير التساهمية مع عدم وجود طاقة استقلابية مستهلكة واستشعار الظروف داخل الخلية.
  • من المعروف أن التغييرات التساهمية العكوسة تغير نشاط الإنزيم مثل:
  1. فسفرة السيرين أو الثريونين أو التيروزين وقليلًا من بقايا الأسبارتات والهيستيدين.
  2. أستلة ليسين أو مجموعات الطرفية الأمينية.
  3. مثيلة مخلفات الغلوتامات أو الأسبارتات
  4. نيوكليوتيد بقايا التيروزين
  5. ADP ribosylation أساسًا من بقايا الأرجينين.

على سبيل المثال ، نناقش الفسفرة و نزع الفسفرة


في ورقة بحثية جديدة في مجلة Science ، كشفت عالمة الكيمياء الحيوية دوروثي كيرن وزملاؤها عن الأصول القديمة للتنظيم الخيفي لأول مرة.

أحد السمات الرئيسية في تطور الكائنات الحية الأكثر تعقيدًا هو ظهور التنظيم الخيفي. Allostery هي عملية يمكن من خلالها تعديل نشاط البروتين & # 8217s عن طريق ربط جزيء المستجيب البعيد بالموقع النشط.

على الرغم من الأهمية الهائلة للتلوين في علم الأحياء ، فإن مسألة كيفية تطور هذه الميزة هي منطقة غير مستكشفة.

في مقال نُشر على الإنترنت في 22 فبراير في Science ، تناولت دوروثي كيرن ، أستاذة الكيمياء الحيوية ومحقق معهد هوارد هيوز الطبي ومختبرها ، ما يمكن القول أنه أحد أهم الدوافع التطورية لعلم الأحياء.

من خلال تتبع المسار التطوري للكينازات البروتينية الحديثة من أسلافها القديمة المشتركة منذ حوالي 1.5 مليار سنة حتى الوقت الحاضر ، اكتشفت كيرن وزملاؤها الأصول القديمة للتنظيم الخيفي لأول مرة.

لدراسة مثل هذا السؤال الأساسي ، اختار الباحثون إحياء تطور Aurora kinase مع منظمه الخيفي TPX2. تتحكم هذه البروتينات في دورة الخلية لدى البشر ، وبالتالي فهي أهداف ساخنة للسرطان. & # 160

في الورقة ، قام العلماء أولاً بحساب تسلسل الأحماض الأمينية لهذه البروتينات القديمة باستخدام أضخم قاعدة بيانات تسلسل متاحة حتى الآن والمعلوماتية الحيوية. ثم صنعوا هذه الإنزيمات في المختبر ووصفوا خصائصها الكيميائية الحيوية.

وجدوا أن أقدم كينازات (حوالي 1.5 مليار سنة) تستخدم بالفعل الفسفرة الذاتية لتنظيمها. هذا منطقي من وجهة نظر تطورية لأن العملية تحتاج فقط إلى آليتها التحفيزية الخاصة.

بدأ التنظيم الخيفي الأكثر تعقيدًا ، من خلال الارتباط ببروتين ثانٍ ، منذ حوالي مليار سنة مع حدوث ذلك الشريك ، TPX2. & # 160

اللافت للنظر ، وجد العلماء أنه خلافًا لوجهة النظر الشائعة ، لا يوجد تطور مشترك وتغييرات متبادلة # 8212 في كلا الشريكين على طول المسار التطوري & # 8212 ولكن بدلاً من ذلك ، فإن الطور البيني الكامل لتفاعلهما يظل ثابتًا لمدة مليار سنة. بعبارة أخرى ، وجدوا أن الحفظ المشترك كان قيدًا تطوريًا قويًا للغاية.

ولكن ماذا حدث للتنشيط الخيفي؟ يتطور هذا التنظيم المتقدم تدريجيًا على مدار مليار سنة مما يؤدي إلى أقوى تنشيط خيفي في كيناز الإنسان لدينا. اكتشف الباحثون أن آليتها هي تطور شبكة خيفي متطورة تمتد على الكيناز بأكمله من موقع ارتباط TPX2 بالجانب الآخر من البروتين. & # 160

نتائج Kern & # 8217s لها آثار بعيدة المدى لفهم تطور التعقيد من الكائنات البدائية للغاية إلى الأنواع البشرية ، وللمقاربات الجديدة لعلاج السرطان بالاستفادة من الشبكات الخيفية المكتشفة حديثًا في بروتيناتنا الحديثة.

شارك في تأليف Kern & # 8217s أديلاجدا هادزيباسيتش ، وكريستوفر ويلسون ، وفاي نجوين ، وناديا كيرن ، وتشانسك كيم ، ووارينترا بيتساونج ، وجانيس فيلالي ، ويوجياو زينج ، وجميعهم من مختبرها.


[Lec 7] إتقان علم الأحياء: تنظيم معاينة بطاقات فلاش النسخ بدائية النواة


أي من العبارات التالية أفضل تعريف لمصطلح operon؟

أ. الأوبرا هو منطقة من الحمض النووي تتكون من جين واحد ينظمه أكثر من مروج واحد.
ب. الأوبرا هو منطقة من الحمض النووي ترمز لسلسلة من الجينات ذات الصلة وظيفيًا تحت سيطرة نفس المروج.
ج. أوبرون هو منطقة من الحمض النووي الريبي تتكون من مناطق ترميز أكثر من جين واحد.
د. الأوبرا هو منطقة من الحمض النووي ترمز لإنزيمات استقلاب السكر.

ما الجزيء الذي يرتبط بالمحفزات في البكتيريا وينسخ مناطق ترميز الجينات؟

أ. بوليميريز الحمض النووي
ب. نوكليوتيد
ج. بوليميراز الحمض النووي الريبي
د. ligase DNA

ما هو التنظيم الخيفي؟

أ. في التنظيم الخيفي ، يتم إيقاف الجين بواسطة بروتين مثبط.
ب. في التنظيم الخيفي ، يتم تشغيل الجين بواسطة بروتين منشط.
ج. في التنظيم الخيفي ، يتم التعبير عن الجينات بشكل أساسي.
د. في التنظيم الخيفي ، يرتبط جزيء صغير ببروتين كبير ويسبب تغيير شكله ونشاطه.

ما هي الظروف التي يتم فيها التعبير عن الجينات الهيكلية اللاكترونية بكفاءة أكبر؟

أ. لا يحتوي على جلوكوز ، لاكتوز عالي
ب. بدون جلوكوز ولا لاكتوز
ج. ارتفاع نسبة الجلوكوز واللاكتوز
د. نسبة عالية من الجلوكوز ، لا تحتوي على اللاكتوز

ماذا يحدث للتعبير عن جين lacI إذا كان اللاكتوز غير متوفر في الخلية؟

أ. يزيد الجين lacI من معدل النسخ.
ب. ينطفئ الجين lacI.
ج. لا يوجد أي تغيير - يتم التعبير عن جين lacI بشكل أساسي.
د. يتم تشغيل جين lacI.

ما هي وظيفة جين اللاكز؟

أ. يقوم هذا الجين بترميز إنزيم b-galactosidase ، الذي يشق اللاكتوز في الجلوكوز والجالاكتوز.
ب. هذا الجين يشفر مثبط أوبرون اللاكتوز.
ج. يقوم هذا الجين بتشفير إنزيم ، نفاذية الجالاكتوزيد ، والذي ينقل اللاكتوز إلى الخلية.
د. يقوم هذا الجين بترميز إنزيم b-galactosidase الذي يشق اللاكتوز إلى جزيئين من الجلوكوز.

أي من الإنزيمات التالية يحول ATP إلى cAMP؟

أ. Adenylyl cyclase
ب. سينسيز ATP
ج. بيرميز الجالاكتوزيد
د. ب-جالاكتوزيداز

صحيحة أو خاطئة؟ تُعرف الآلية التي يعمل بها الجلوكوز على تثبيط التعبير عن الجينات الهيكلية اللاكتوزية باسم تحفيز catabolite ، في حين تُعرف الآلية التي يحفز بها اللاكتوز التعبير عن الجينات الهيكلية للثلاكي باسم التنظيم الخيفي.

تم اقتراح نموذج الأوبرا لتنظيم التعبير الجيني في البكتيريا بواسطة _____.

أ. واتسون وكريك
ب. فرانكلين
ج. داروين
د. يعقوب ومونود
ه. مندل

أي من هذه ليست من مكونات أوبرون lac؟

أ. جينات استخدام اللاكتوز فقط
ب. المروج فقط
ج. الجين التنظيمي فقط
د. عامل فقط
ه. المروج والمشغل

ترتبط البروتينات التنظيمية بـ _____.

أ. المشغل
ب. جينات استخدام اللاكتوز
ج. الجين التنظيمي
د. بوليميراز الحمض النووي الريبي
ه. عوامل النسخ

في وجود بروتين تنظيمي ، يكون lac operon هو _____.

أ. نسخت
ب. غير مكتوبة
ج. نسخها بمعدل أسرع من المعتاد
د. قيد التشغيل
ه. إما مكتوبة أو غير مكتوبة

في بدائيات النوى ، متى يمكن أن يحدث التعبير الأساسي (التأسيسي) للجين؟

أ. في حالة عدم وجود رابط المنشط والقمع
ب. فقط إذا كان التعبير عن الجين ينظمه القامع
ج. فقط عندما يرتبط المنشط
د. عندما يرتبط المنشط والقمع


ثنائي النوكليوتيد الدوري c-di-AMP هو منظم خيفي لوظيفة الإنزيم الأيضي

يعد ثنائي الأدينوزين أحادي الفوسفات الدوري (c-di-AMP) مرسالًا ثانيًا يتم حفظه على نطاق واسع وهو مطلوب للنمو البكتيري والعدوى. ومع ذلك ، لا تزال الآليات الجزيئية لإشارات c-di-AMP غير مفهومة جيدًا. باستخدام شاشة البروتينات الكيميائية للبروتينات المتفاعلة مع c-di-AMP في الممرض Listeria monocytogenes ، حددنا العديد من مستقبلات البروتين المحفوظة على نطاق واسع ، بما في ذلك الإنزيم الأيضي المركزي بيروفات الكربوكسيلاز (LmPC). كشفت الدراسات البيوكيميائية والبلورية لتفاعل LmPC-c-di-AMP عن موقع تنظيمي خيفي غير معترف به سابقًا 25 Å من الموقع النشط. عطلت الطفرات في هذا الموقع ارتباط c-di-AMP وأثرت على النشاط التحفيزي لـ LmPC وكذلك الكمبيوتر من المكورات المعوية البرازية المسببة للأمراض. أدى استنفاد C-di-AMP إلى تغيير النشاط الأيضي في L. monocytogenes. تصحيح هذا الخلل الأيضي أنقذ نمو البكتيريا ، وقلل من التحلل البكتيري ، وأدى إلى زيادة الأعباء البكتيرية أثناء الإصابة. توسع هذه النتائج إلى حد كبير ذخيرة إشارات c-di-AMP وتكشف عن دور تنظيمي استقلابي مركزي لثنائي نيوكليوتيد دوري.

حقوق النشر © 2014 Elsevier Inc. جميع الحقوق محفوظة.

الأرقام

الشكل 1. تحديد البروتينات المتفاعلة c-di-AMP من ...

الشكل 1. تحديد البروتينات المتفاعلة ج- دي- AMP من L. monocytogenes

الشكل 2. يرتبط LmPC على وجه التحديد وهو ...

الشكل 2. يرتبط LmPC على وجه التحديد ويمنعه c-di-AMP

الشكل 3. التركيب البلوري لـ LmPC في ...

الشكل 3. هيكل بلوري من LmPC في مجمع مع c-di-AMP

الشكل 4. التحليل الوظيفي لـ c-di-AMP ...

الشكل 4. التحليل الوظيفي لموقع ربط c-di-AMP للكمبيوتر الشخصي

الشكل 5. الاختلافات التوافقية الكبيرة في ...

الشكل 5. اختلافات تكوينية كبيرة في هيكل apo LmPC

الشكل 6. اختلال التوازن الأيضي يتغير على وجه التحديد لام ...

الشكل 6. اختلال التوازن الأيضي يتغير على وجه التحديد L. monocytogenes النمو داخل الخلايا

الشكل 7. عدم التوازن الأيضي الناجم عن C-di-AMP يثير داخل الخلايا ...

الشكل 7. عدم التوازن الأيضي الناجم عن C-di-AMP يؤدي إلى تحلل الجراثيم داخل الخلايا وتضخم الخلايا المضيفة


تنظيم خيفي لبروتين أسيتيل ترانسفيراز في Micromonospora aurantiaca بواسطة الأحماض الأمينية السيستين والأرجينين

ترتبط مجالات ACT (مجالات ربط الأحماض الأمينية) بمجموعة واسعة من الإنزيمات الأيضية التي ينظمها تركيز الأحماض الأمينية. تم العثور على سبعين بروتينًا مع منظمة مجال N-acetyltransferase (GNAT) المرتبطة بـ ACT-GCN5 في الأكتينوميسيتاليس. في هذه الدراسة ، قمنا بالتحري عن مركب GNAT acetyltransferase GNAT المحتوي على ACT ، Micau_1670 (MaKat) ، من Micromonospora aurantiaca ATCC 27029. تم التعرف على Arginine و cysteine ​​على أنهما روابط من خلال مراقبة التغيرات التوافقية التي تحدث عند ارتباط الأحماض الأمينية بمجال ACT في بروتين MaKat باستخدام مقايسة الحنق. وجد أن MaKat عبارة عن بروتين أسيتيل ترانسفيراز منظم من الأحماض الأمينية ، في حين أن الأرجينين والسيستين يحفزان نشاط MaKat فيما يتعلق باستيل إنزيم acetyl-CoA synthetase (Micau_0428). يكشف بحثنا عن التوصيف الكيميائي الحيوي لبروتين أسيتيل ترانسفيراز يحتوي على اندماج مجال GNAT مع مجال ACT ويوفر مسارًا جديدًا للإشارات لتنظيم أستلة البروتين الخلوي. تشير هذه النتائج إلى أن أستلة البروتينات ونشاط أسيتيل ترانسفيراز قد يرتبط ارتباطًا وثيقًا بالتركيزات الخلوية لبعض الأحماض الأمينية في الأكتينوميسيتال.

الكلمات الدالة: أنزيم أسيتيل أسيتيل أ (acetyl-CoA) أسيتيل ترانسفيراز حمض أميني تعديل ما بعد الترجمة (PTM).

© 2014 من قبل الجمعية الأمريكية للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية ، وشركة.


شاهد الفيديو: محاضرة 10: التنظيم (أغسطس 2022).