معلومة

تمسخ البروتين

تمسخ البروتين



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

يؤدي تعرض البروتين الأصلي للحرارة إلى تمسخ جزئي للبروتين بسبب تكسر-

أ. سندات S-S

ب. روابط H.

ج. التفاعلات الطاردة للماء

د. السندات الببتيد

بعد قليل من البحث السطحي على Google ، أدركت أن روابط الببتيد لا تنكسر في عملية تغيير الطبيعة وأن روابط ثنائي الكبريتيد لا تنكسر إما (بالحرارة) ولكن بواسطة مخفضات مثل $ بيتا $- ميركابتويثانول. تتم إضافة هذه المخفضات في التجارب لضمان كسر الروابط التي تساهم بشكل كبير في الهيكل الثالث.

لذلك تتأثر إما روابط H أو التفاعلات الكارهة للماء. لا يمكنني تحديد أيهما سيكون الأكثر تضررًا / أول من يتأثر لأن السؤال يقول تمسخًا جزئيًا ، أي أنه لم يتم تسخينه لفترة طويلة.


إذا فكرت في غليان الماء ، فأنا متأكد من أنك تستطيع أن تفهم أن الحرارة تكسر روابط الهيدروجين. بعد ذلك ، ضع في اعتبارك أن التأثير الكارثي للماء ناتج عن الانتروبيا وهكذا ، من خلال المعادلة $ Delta G = Delta H-T Delta S $ ، تزداد قوتها مع درجة الحرارة (إلى حد ما). انظر هنا وهنا لمزيد من الشرح. أيضا ، هذه الورقة لعرض أكثر تجريبية.


يسمى البروتين الموجود في نظام بيولوجي بهيكل ثلاثي الأبعاد فريد ونشاط بيولوجي بالبروتين الأصلي. عندما يتعرض البروتين في شكله الأصلي لتغير فيزيائي مثل التغير في درجة الحرارة أو التغير الكيميائي مثل التغير في الرقم الهيدروجيني ، فإن الروابط الهيدروجينية مضطربة. نتيجة لذلك ، تتكشف الكريات ويتحرر اللولب ويفقد البروتين نشاطه البيولوجي. وهذا ما يسمى تمسخ البروتين. أثناء التمسخ ، يتم تدمير الهياكل الثانوية والثالثية ولكن هيكل 1º يظل سليماً. يعتبر تخثر بياض البيض عند الغليان مثالًا شائعًا على التمسخ. مثال آخر هو تخثر الحليب الذي يحدث بسبب تكوين حمض اللاكتيك بواسطة البكتيريا الموجودة في الحليب.

وفقًا للفقرة أعلاه ، يحدث التمسخ بسبب اضطراب روابط الهيدروجين. يجب أن يكون الجواب الخيار (ب). لاحظ أن طاقة الروابط الهيدروجينية هي 3 - 10 كيلو كالوري / مول. لذلك ، يمكن كسر روابط الهيدروجين وتشكيلها بسهولة. يمكنك أن تتخيل عملية النسخ والنسخ وما إلى ذلك حيث تنكسر روابط H وتتشكل بسهولة.

كيمياء NCERT XII (الجزء الثاني) Chp Biomolecules 14.2.4 Pg. 141 من ملف PDF هذا ، ولكن في الكتاب الفعلي Pg. 416


البروتينات والبروتيوميات وخلل البروتينات

د- التعامل مع البروتينات والتعرف عليها

تمسخ البروتين هو التأثير الصافي للتغييرات في الخواص البيولوجية والكيميائية والفيزيائية للبروتين عن طريق التمزق الخفيف في بنيته. عند أخذ عينات الدم لتحليل البروتين ، من المهم أن يتم التعامل معها بشكل صحيح بحيث لا يتم إدخال أي قطع أثرية يمكن أن تؤثر على التحقيق وتفسيره. إذا تم السماح للبروتين بالتحلل الجزئي ، فلن يكون الفحص دقيقًا. لذلك ، من الضروري تجنب التمسخ. تختلف قدرة بروتينات البلازما على مقاومة التمسخ في عينة الدم المأخوذة للتحليل التشخيصي بين البروتينات وبالتالي ، يجب التعامل مع العينة وفقًا للتحليل المطلوب. لحسن الحظ ، فإن معظم بروتينات البلازما الرئيسية مقاومة نسبيًا للتمسخ ويمكن فحصها في العينات التي تم التعامل معها بعناية وتم إبعادها عن درجات الحرارة المرتفعة. ومع ذلك ، يجب إجراء فصل البلازما أو المصل عن خلايا الدم عن طريق الطرد المركزي في أقرب وقت ممكن. بعد ذلك ، تكون العديد من البروتينات مستقرة عند 4 درجات مئوية لعدة أيام وعند درجة حرارة -20 درجة مئوية لفترة أطول (من أشهر إلى سنوات). تكون بعض البروتينات أقل استقرارًا ، حيث تكون الإنزيمات عرضة بشكل خاص لفقدان النشاط بمرور الوقت ، في حين أن استقرار هرمون الببتيد ACTH منخفض جدًا بحيث يجب تجميد العينات على الفور للحفاظ على الببتيد السليم.

لتحديد وتقدير بروتين المصل ، يجب فصل مكون البروتين في مصل الدم أو يجب قياس البروتينات الفردية بشكل مستقل. الفصل الأساسي للبروتينات في مصل الدم هو بين الألبومين والجلوبيولين. الألبومين هو بروتين كروي قابل للذوبان في الماء ويمكن التعرف عليه عادةً على أنه جزيء واحد منفصل. الجلوبيولين هو أيضًا بروتينات كروية ، ولكن العديد منها ، على عكس الألبومين ، يترسب في الماء النقي ويتطلب الأملاح للحفاظ على قابليتها للذوبان. الجلوبيولين عبارة عن مزيج من البروتينات من أنواع مختلفة ، والتي تهاجر في مجموعات في مجال كهربائي (الرحلان الكهربائي) كعائلات من البروتينات المحددة باسم α- ، β- ، أو γ- الجلوبيولين. تعتمد تسمية كسور الجلوبيولين على موقعها أثناء الفصل بواسطة الرحلان الكهربي. يحتوي الألبومين على أسرع هجرة للبروتينات الرئيسية (في بعض الأنواع يسبقه الألبومين) ، يليه α-globulin ، β- كسور الجلوبيولين وبيتا-الجلوبيولين على التوالي. تتكون γ-globulins إلى حد كبير من الغلوبولين المناعي ، وهي الأجسام المضادة التي ترتبط بمسببات الأمراض الغازية أو المواد الغريبة الأخرى. في المقابل ، فإن α- و βتحتوي كسور الجلوبيولين على مجموعة كبيرة ومتنوعة من البروتينات المختلفة.

الرحلان الكهربائي هو طريقة تشخيص راسخة تم تقديمها لأول مرة إلى مختبر الكيمياء الحيوية السريرية باستخدام أسيتات السليلوز كوسيط داعم للفصل. تم استبدال هذا إلى حد كبير مع الاغاروز ، لذلك فإن الرحلان الكهربائي لبروتين المصل (SPE) في هلام الاغاروز ، متبوعًا بتلطيخ البروتين وقياس الكثافة لتحديد كمية البروتين في كل جزء من الأجزاء الرئيسية ، أمر شائع في مختبرات الكيمياء الحيوية السريرية. لقد تطور هذا إلى تقنية مفيدة للغاية لأن الانحرافات لوحظت في العديد من الحالات المرضية على الرغم من وجود عدد قليل من الأمراض حيث يمكن أن يوفر نمط الرحلان الكهربي تشخيصًا نهائيًا.

طور الاهتمام في مستودع الأسلحة الخاص بتحليل بروتين المصل من خلال تطوير طرق تحليلية محددة للبروتينات الفردية. على الرغم من استخدام فحوصات محددة لفترة طويلة لتحديد البروتينات مثل الألبومين والفيبرينوجين ، إلا أنه لم يتم إلا مؤخرًا نسبيًا إجراء فحوصات محددة للبروتينات الأخرى المفيدة في التشخيص مثل هابتوغلوبين ، CRP ، SAA ، و α1أصبح البروتين السكري الحمضي (AGP) متاحًا بشكل شائع. في معظم الحالات ، تم تحقيق ذلك عن طريق استخدام المقايسات المناعية ، والتي غالبًا ما تتطلب تطوير منهجية خاصة بالأنواع والتحقق من صحتها.


تغيير طبيعة البروتينات

الهدف من هذه التجربة هو تحديد ما إذا كانت جميع البروتينات تفسد عند نفس درجة الحرارة.

سؤال البحث:

  • ماذا يحدث عندما يفسد البروتين؟
  • هل كل البروتينات تفسد في نفس درجة الحرارة؟
  • في أي درجة حرارة يفسد الزلال؟
  • في أي درجة حرارة يفسد الكيراتين؟
  • في أي درجة حرارة تفسد طبيعة الكازين؟
  • لماذا قد تتغير طبيعة البروتينات عند درجات حرارة مختلفة؟

التمسخ هو عملية تفقد فيها البروتينات بنيتها عندما تهاجمها قوى مثل حمض قوي ، أو حرارة ، أو مذيب مثل الكحول. إذا تم تغيير طبيعة البروتين ، يمكن أن يموت. في هذه التجربة ، ستحدد درجة الحرارة التي من شأنها أن تفسد طبيعة البروتينات مثل الزلال ، والكازين ، والكيراتين. يتكون البيض في الغالب من بياض البيض ، ويتكون الحليب إلى حد كبير من الكازين ، ويتكون الشعر في الغالب من الكيراتين.

المواد:

  • قدر صغير
  • 6 بيضات (أي حجم)
  • 2 وعاء للخلط
  • ميزان حرارة الحلوى
  • حليب بالطاقة
  • ورقة الكعكة
  • رقائق الألمنيوم
  • شعر من فرشاة
  • مشط
  • فرن محمصة (أو فرن تقليدي)

طريقة تجريبية

  1. اكسر بيضة فوق الوعاء الأول وافصل الصفار عن البياض. استخدم وعاءين ، مع الاحتفاظ بكل البياض في أحد الأوعية. تأكد من أن صفار البيض لا يلوث البياض.
  2. انقلي البياض إلى قدر صغير. ضع ميزان حرارة الحلوى في القدر.
  3. سخني البياض برفق. سجل درجة الحرارة عندما يتغير نسيجها.
  4. نظف القدر ومقياس الحرارة والأوعية.
  5. اصنع كوبين من الحليب المجفف المعاد تكوينه وفقًا لتوجيهات العبوة وأضفهما إلى القدر. ضع ميزان حرارة الحلوى في القدر.
  6. سخني الحليب برفق. سجل درجة الحرارة التي يتغير بها قوام الحليب أو تتشكل القشرة فوقها.
  7. غطي ورقة البسكويت بورق الألمنيوم.
  8. سخني الفرن لمدة عشر دقائق إلى 200 درجة.
  9. باستخدام مشط ، اسحب كل الشعر من فرشاة الشعر وضعه على ورقة البسكويت.
  10. ضع ورقة البسكويت والشعر في الفرن. اتركه يسخن لمدة 15 دقيقة. افحص الشعر بحثًا عن أي تغييرات.
  11. زيادة درجة الحرارة بمقدار 25 درجة. بعد 15 دقيقة ، تفقد الشعر مرة أخرى.
  12. استمر في زيادة درجة الحرارة بزيادات قدرها 25 درجة. لاحظ متى يتغير نسيج الشعر.

المصطلحات / المفاهيم: البروتين ، الأحماض الأمينية ، التمسخ

إخلاء المسؤولية واحتياطات السلامة

يوفر موقع Education.com أفكار مشروع معرض العلوم للأغراض الإعلامية فقط. لا تقدم Education.com أي ضمان أو إقرار فيما يتعلق بأفكار مشروع Science Fair وليست مسؤولة أو مسؤولة عن أي خسارة أو ضرر ، بشكل مباشر أو غير مباشر ، ناتج عن استخدامك لهذه المعلومات. من خلال الوصول إلى Science Fair Project Ideas ، فإنك تتنازل وتتخلى عن أي مطالبات تنشأ عن موقع Education.com. بالإضافة إلى ذلك ، يتم تغطية وصولك إلى موقع Education.com على الويب وأفكار مشروعات معرض العلوم من خلال سياسة الخصوصية وشروط استخدام الموقع الخاصة بـ Education.com ، والتي تتضمن قيودًا على مسؤولية موقع Education.com.

يُعطى التحذير بموجب هذا أنه ليست كل أفكار المشروع مناسبة لجميع الأفراد أو في جميع الظروف. يجب تنفيذ أي فكرة لمشروع علمي فقط في البيئات المناسبة وبإشراف من الوالدين أو أي إشراف آخر. قراءة واتباع احتياطات السلامة لجميع المواد المستخدمة في المشروع هي مسؤولية كل فرد. لمزيد من المعلومات ، راجع كتيب ولايتك لسلامة العلوم.


أمثلة وتطبيقات التمسخ

· البروتينات الموجودة في البيض تفسد طبيعتها أثناء الطهي. يتم طهي الأطعمة بحيث يتم تغيير طبيعة البروتينات ، مما يسهل على إنزيماتنا هضمها.

· يستخدم محلول كحول بنسبة 70٪ كمطهر للجلد حيث سيكون قادرًا على اختراق جدار الخلية للبكتيريا وتغيير طبيعة البروتينات الموجودة بداخله وبالتالي قتل البكتيريا. ومع ذلك ، فإن محلول كحول 95٪ يخثر فقط البروتينات الموجودة على السطح الخارجي لجدار الخلية ، وبالتالي يمنع دخول الكحول إلى الخلية.

· في الجهاز الهضمي ، تفسد عصارات المعدة الحمضية وتتخثر البروتينات الموجودة في الحليب مما يؤدي إلى تخثره. تساعد هذه الحموضة أيضًا في قتل مسببات الأمراض في المعدة.

· عن طريق تغيير مستويات الأس الهيدروجيني عن طريق إضافة الأحماض مثل حامض الستريك من عصير الليمون ، أو حمض اللاكتيك من اللبن الرائب نفسه ، يتم تصنيع الحليب ليتخثر لصنع اللبن والجبن الطازج للاستهلاك.

· في حالة تناول ملح معادن ثقيلة ، يعطى الشخص الحليب أو البيض كمضاد لترسيب الملح السام. بعد ذلك ، من خلال إعطاء الدواء المناسب ، سيتم إجبار الشخص على التقيؤ من البروتين المعدني المترسب.

· يستخدم ملح المعادن الثقيلة نترات الفضة في علاج التهابات الأنف والحنجرة وكذلك للوقاية من التهابات الجروح.


تكسير البروتينات في 8 خطوات سهلة

  1. صب 1/3 كوب من الكحول المحمر في وعاء زجاجي ، والماء بدرجة حرارة الغرفة (1/3 كوب) في الآخر ، وبقية الماء (1/3 كوب) في وعاء آمن للميكروويف (أو في وعاء).
  2. اكسر البيض في الوعاء مع إزالة الصفار.
  3. نقطع بياض البيض إلى قطع حتى تتمكن من إضافة في كل وعاء زجاجي.
  4. سخن الماء لمعالجة الماء الساخن واسكبه في إحدى الحاويات الزجاجية الفارغة.
  5. ضع نصف صفار البيض بسرعة في الماء المغلي. ثم ضع ¼ في الكحول ، ¼ في ماء بدرجة حرارة الغرفة ، والباقي في الحاوية الزجاجية الفارغة النهائية.
  6. لاحظ أي تغيرات فورية تحدث من حيث لون بياض البيض وقوامه. إذا حاولت تقليب العلاجات المختلفة ، اشطف الشوكة بين التقليب.
  7. انتظر لمدة 30 دقيقة.
  8. استخدم الشوكة لفحص حالة بياض البيض في كل معاملة ولاحظ كيف يمكن أن يتغير بمرور الوقت.

تمسخ البروتين

1. أين تظهر العناصر التي تفسد طبيعة الألبومين في الجدول الدوري؟

2. ما هي أيونات المعادن الإضافية التي تتوقع أن تسبب تمسخًا للبروتينات؟ لماذا ا؟

3. إذا كان الرقم الهيدروجيني للحليب الطازج 7 وكان الرقم الهيدروجيني لمصل اللبن 5 وكان الرقم الهيدروجيني للماء المحمض بحمض اللاكتيك 2 ، فلماذا يوجد فرق بين الرقم الهيدروجيني للحليب المحمض (مصل اللبن) والماء المحمض (50 مل ماء منزوع المعادن مع 10 قطرات من 88٪ حمض اللاكتيك)؟

4. إذا أضفت 5 قطرات من أيونات المعادن التالية (الصوديوم والكالسيوم والرصاص وأمبير الزئبق) إلى 2-3 مل من 1٪ من ألبومين البيض ، فما الذي تتوقع رؤيته فيما يتعلق بالتغيرات في هطول الأمطار واللون وتمسخ البروتينات؟

5. ماذا لو قمت بتسخين 2-3 مل من 1٪ من ألبومين البيض في 125 مل من الماء الساخن لمدة 5-10 دقائق؟ ما هي التغييرات التي تتوقع رؤيتها ولماذا؟

© BrainMass Inc. brainmass.com 4 مارس 2021 ، 7:03 مساءً ad1c9bdddf
https://brainmass.com/biology/protein-denaturation-albumin-79020

معاينة الحل

للإجابة على أسئلتك أود أن أوضح أولاً ما المقصود بالتشويه:

تمسخ كما يشير الاسم هو فقدان الطبيعة. بعد التمسخ ، لم يعد البروتين بروتينًا لأنه ينطوي على تعطيل وتدمير كل من الهياكل الثانوية والثالثية. نظرًا لأن تفاعلات التمسخ ليست قوية جدًا ، فإن الهيكل الأساسي ، أي أن تسلسل الأحماض الأمينية يظل كما هو. نقاط التأثير الرئيسية هي حلزون ألفا وألواح بيتا غير ملفوفة في شكل عشوائي. تكون الروابط في البنية الثانوية والثالثية ضعيفة في الغالب (روابط H) وبالتالي يتم تعطيلها بسهولة. في البنية الثلاثية هناك 4 أنواع من التفاعلات:
1. H- الترابط
2- جسور الملح
3 - روابط ثنائي كبريتيد
4. غير قطبي.

ملخص الحل

يقدم الخبير شرحًا واضحًا لماهية التمسخ تمهيدًا لبقية الإجابات. يوفر الحل إجابات على 5 أسئلة محددة تتعلق بتمسخ الألبومين والبروتينات.


هيكل البروتين

كما ناقشنا سابقًا ، فإن شكل البروتين مهم لوظيفته. على سبيل المثال ، يمكن أن يرتبط الإنزيم بركيزة معينة في موقع نشط. إذا تم تغيير هذا الموقع النشط بسبب التغيرات المحلية أو التغيرات في بنية البروتين الكلية ، فقد يكون الإنزيم غير قادر على الارتباط بالركيزة. لفهم كيفية حصول البروتين على شكله النهائي أو تشكيله ، نحتاج إلى فهم المستويات الأربعة لبنية البروتين: الأولية والثانوية والثالثية والرباعية.


الهيكل الثالث

التركيب الفريد ثلاثي الأبعاد لعديد ببتيد هو هيكله الثلاثي ([رابط]). يرجع هذا الهيكل جزئيًا إلى التفاعلات الكيميائية في العمل على سلسلة البولي ببتيد. في المقام الأول ، تخلق التفاعلات بين مجموعات R بنية معقدة ثلاثية الأبعاد من البروتين. يمكن لطبيعة مجموعات R الموجودة في الأحماض الأمينية المعنية أن تتعارض مع تكوين الروابط الهيدروجينية الموصوفة للهياكل الثانوية القياسية. على سبيل المثال ، يتم صد مجموعات R ذات الرسوم المتشابهة من قبل بعضها البعض وتلك التي تحمل رسومًا مختلفة تنجذب إلى بعضها البعض (الروابط الأيونية). عندما يحدث طي البروتين ، تكمن مجموعات R الكارهة للماء من الأحماض الأمينية غير القطبية في الجزء الداخلي من البروتين ، بينما تقع مجموعات R المحبة للماء في الخارج. تُعرف الأنواع السابقة من التفاعلات أيضًا باسم التفاعلات الكارهة للماء. يشكل التفاعل بين السلاسل الجانبية للسيستين روابط ثاني كبريتيد في وجود الأكسجين ، وهي الرابطة التساهمية الوحيدة التي تتشكل أثناء طي البروتين.


كل هذه التفاعلات ، الضعيفة والقوية ، تحدد الشكل النهائي ثلاثي الأبعاد للبروتين. عندما يفقد البروتين شكله ثلاثي الأبعاد ، فقد لا يكون فعالاً.


تمسخ (الكيمياء الحيوية)

التمسخ هو تغيير شكل البروتين من خلال شكل من أشكال الإجهاد الخارجي (على سبيل المثال ، عن طريق تطبيق الحرارة أو الحمض أو القلوي) ، بحيث لا يكون قادرًا على أداء وظيفته الخلوية.

يمكن أن تُظهر البروتينات المُحوَّلة مجموعة واسعة من الخصائص ، بدءًا من فقدان القابلية للذوبان وانتهاءً بالتجمع المشترك.

البروتينات عبارة عن خيوط طويلة جدًا من الأحماض الأمينية مرتبطة ببعضها البعض في تسلسلات محددة.

يتم إنشاء البروتين بواسطة الريبوسومات التي "تقرأ" الكودونات في الجين وتجمع تركيبة الأحماض الأمينية المطلوبة من التعليمات الجينية ، في عملية تعرف باسم الترجمة.

يخضع خيط البروتين الذي تم إنشاؤه حديثًا بعد ذلك لتعديل ما بعد الترجمة حيث يتم إضافة ذرات أو جزيئات إضافية ، على سبيل المثال النحاس والزنك والحديد.

بمجرد اكتمال عملية التعديل اللاحق للترجمة ، يبدأ البروتين في الانطواء (تلقائيًا ، وأحيانًا بمساعدة إنزيمية) ، ملتفًا على نفسه بحيث يتم دفن العناصر الكارهة للماء من البروتين في أعماق الهيكل وتنتهي العناصر المحبة للماء في النهاية. في الخارج.

يحدد الشكل النهائي للبروتين كيفية تفاعله مع بيئته.


وظيفة البروتينات

يتم سرد الأنواع والوظائف الأساسية للبروتينات في الجدول 1.

الجدول 1. أنواع البروتين ووظائفه
نوع أمثلة المهام
الانزيمات الهاضمة الأميليز ، الليباز ، البيبسين ، التربسين تساعد في هضم الطعام عن طريق تقويض العناصر الغذائية إلى وحدات أحادية
المواصلات الهيموغلوبين ، الزلال تحمل المواد في الدم أو اللمف في جميع أنحاء الجسم
الهيكلي أكتين ، توبيولين ، كيراتين بناء هياكل مختلفة ، مثل الهيكل الخلوي
الهرمونات الأنسولين ، هرمون الغدة الدرقية تنسيق نشاط أجهزة الجسم المختلفة
دفاع المناعية حماية الجسم من مسببات الأمراض الغريبة
منقبض أكتين ، ميوسين تأثير تقلص العضلات
تخزين بروتينات تخزين البقوليات ، بياض البيض (الزلال) توفير الغذاء في التطور المبكر للجنين والشتلات

نوعان خاصان وشائعان من البروتينات هما الإنزيمات والهرمونات. الانزيمات، التي تنتجها الخلايا الحية ، هي محفزات في التفاعلات الكيميائية الحيوية (مثل الهضم) وعادة ما تكون بروتينات معقدة أو مترافقة. كل إنزيم خاص بالركيزة (المادة المتفاعلة التي ترتبط بالإنزيم) التي يعمل عليها. قد يساعد الإنزيم في الانهيار أو إعادة الترتيب أو تفاعلات التوليف. الإنزيمات التي تكسر ركائزها تسمى الإنزيمات التقويضية ، والإنزيمات التي تبني جزيئات أكثر تعقيدًا من ركائزها تسمى الإنزيمات الابتنائية ، والإنزيمات التي تؤثر على معدل التفاعل تسمى الإنزيمات التحفيزية. وتجدر الإشارة إلى أن جميع الإنزيمات تزيد من معدل التفاعل وبالتالي تعتبر محفزات عضوية. مثال على الإنزيم هو الأميلاز اللعابي ، الذي يحلل ركائزه الأميلوز ، وهو أحد مكونات النشا.

الهرمونات هي جزيئات إشارات كيميائية ، عادة ما تكون بروتينات صغيرة أو منشطات ، تفرزها خلايا الغدد الصماء التي تعمل على التحكم في عمليات فسيولوجية معينة أو تنظيمها ، بما في ذلك النمو والتطور والتمثيل الغذائي والتكاثر. على سبيل المثال ، الأنسولين هو هرمون بروتيني يساعد على تنظيم مستوى الجلوكوز في الدم.

البروتينات لها أشكال مختلفة وأوزان جزيئية مختلفة ، فبعض البروتينات كروية الشكل بينما البعض الآخر ليفي بطبيعته. على سبيل المثال ، الهيموغلوبين هو بروتين كروي ، لكن الكولاجين الموجود في بشرتنا هو بروتين ليفي. شكل البروتين مهم لوظيفته ، ويتم الحفاظ على هذا الشكل من خلال أنواع مختلفة من الروابط الكيميائية. قد تؤدي التغيرات في درجة الحرارة ودرجة الحموضة والتعرض للمواد الكيميائية إلى تغيرات دائمة في شكل البروتين ، مما يؤدي إلى فقدان الوظيفة ، والمعروف باسم تمسخ. تتكون جميع البروتينات من ترتيبات مختلفة لنفس 20 نوعًا من الأحماض الأمينية.

باختصار: البروتينات

البروتينات هي فئة من الجزيئات الكبيرة تؤدي مجموعة متنوعة من الوظائف للخلية. إنها تساعد في عملية التمثيل الغذائي من خلال توفير الدعم الهيكلي والعمل كأنزيمات أو ناقلات أو هرمونات. اللبنات الأساسية للبروتينات (المونومرات) هي أحماض أمينية. يحتوي كل حمض أميني على كربون مركزي مرتبط بمجموعة أمينية ومجموعة كربوكسيل وذرة هيدروجين ومجموعة R أو سلسلة جانبية. يوجد 20 نوعًا شائعًا من الأحماض الأمينية ، كل منها يختلف في المجموعة R. يرتبط كل حمض أميني بجيرانه بواسطة رابطة ببتيدية. تُعرف سلسلة طويلة من الأحماض الأمينية باسم عديد الببتيد.

يتم تنظيم البروتينات على أربعة مستويات: الابتدائي والثانوي والثالثي والرباعي (اختياري). الهيكل الأساسي هو التسلسل الفريد للأحماض الأمينية. الطي المحلي للبولي ببتيد لتشكيل هياكل مثل α الحلزون و βتشكل الورقة المطوية الهيكل الثانوي. الهيكل العام ثلاثي الأبعاد هو الهيكل الثالث. عندما يتحد اثنان أو أكثر من عديد الببتيدات لتشكيل بنية البروتين الكاملة ، يُعرف التكوين بالبنية الرباعية للبروتين. يرتبط شكل البروتين ووظيفته ارتباطًا وثيقًا بأي تغيير في الشكل ناتج عن التغيرات في درجة الحرارة أو درجة الحموضة قد يؤدي إلى تمسخ البروتين وفقدان الوظيفة.


شاهد الفيديو: From DNA to protein - 3D (أغسطس 2022).